Localisation, fate and interactions of Emilin-1 in human skin / Richard Fitoussi in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 2 (04/2019)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 2 (04/2019) . - p. 183-193 Titre : Localisation, fate and interactions of Emilin-1 in human skin Type de document : texte imprimé Auteurs : Richard Fitoussi, Auteur ; G. Beauchef, Auteur ; C. Guéré, Auteur ; N. André, Auteur ; K. Vié, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 183-193 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Barrière cutanée Dermatologie Matrice extracellulaire Peau -- Physiologie Protéines Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIF : Emilin-1 est une protéine polyvalente, abondante dans les tissus où résilience et élasticité sont importantes et qui interagit avec la matrice extracellulaire. Pourtant, la protéine Emilin-1 a été peu étudiée dans la peau. Nous avons donc étudié sa localisation, son devenir lors du vieillissement, ses interactions avec d'autres protéines et l'effet de son inhibition dans la peau. - MÉTHODES : Des explants de peau de femmes caucasiennes jeunes ou âgées, marqués par immunofluorescence avec des anticorps anti-Emilin-1, anti-Fibrilline-1 et anti-Élastine, ont été analysés par microscopie confocale. Des explants cutanés soumis au soumis aux UV pour mimer un photo-vieillissement ont également été analysés. La co-localisation de l'Emilin-1 avec le collagène IV, la fribrilline-1 et l’élastine a été étudiée par microscopie multiphotonique et par co-immunoprécipitation. Enfin, l'effet de l'inhibition de l'expression de la protéine Emilin-1 par interférence ARN a été étudié sur 61 gènes. - RÉSULTATS : Dans les coupes de peau de jeunes donneurs, Emilin-1 est localisée comme l’élastine et la fibrilline-1. Dans le derme papillaire, elle présente des structures claires et ramifiées, perpendiculaires à la jonction dermo-épidermique, qui font penser aux fibres d'oxytalane. Dans le derme réticulaire, le signal de l'Emilin-1 apparaît identique à celui du réseau de fibres élastiques. Lors du vieillissement intrinsèque ou induit par les UV, le signal associé à Emilin-1 est considérablement réduit et désorganisé. Une étude en microscopie multiphotonique montre que l'Emilin-1 est co-localisée avec de l’élastine. Elle est aussi co-localisée avec le collagène IV dans la membrane basale et dans les fibroblastes du derme. La co-immunoprécipitation montre l'existence d'interactions entre l'Emilin-1 et l'Elastine ou le collagène IV. Une interaction avec la laminine-5 a aussi été mise en évidence. Enfin, l'inhibition de l'expression de l’EMILIN-1 n'a que peu d'effet sur l'expression des 61 gènes étudiés. Le changement le plus frappant est une diminution de l'expression de FGFR2 (récepteur 2 du facteur de croissance des fibroblastes), diminution similaire à celle d’EMILIN-1, et, après 8 jours, une diminution de l'expression de COL6A1. - CONCLUSION : Dans la peau, Emilin-1 se localise dans le derme, jusqu’à la membrane basale, et interagit avec les composants de la matrice extracellulaire mais aussi avec les complexes d'ancrage. Ces interactions sont importantes pour l'adhésion, la migration, la prolifération cellulaire et suggéreraient qu'Emilin-1 pourrait être important pour le maintien de la structure de la matrice extracellulaire. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Human skin samples for microscopy studies - UV-induced skin ageing - Immunofluorescent labelling - Microscopy - Co-immunoprecipitation - SiRNA silencing of EMILIN-1 - Reverse transcription PCR analysis - Statistical aalysis - RESULTS : In the dermis, Emilin-1 localizes in the extracellular fibrous network and is affected, qualitatively and quantitatively, by chronological ageing - UV exposure also severely affects Emilin-A - Multiphoton microscopy reveals that Emilin-1 colocalize with collagen IV, elastin and is also present in fibroblasts - Co-immunoprecipitation indicates that Emilin-A interacts with collagen I, collagen IV, elastin and laminin-5 - Knockdown of EMILIN-1 leads to a decrease in the expression of FGFR2, decrease similar to that of EMILIN-1 itself and to a decrease in COL6A1 DOI : 10.1111/ics.12524 En ligne : https://drive.google.com/file/d/17JQg8f2GTDgcwDj40B5SjUCKFbrSlgi2/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32438 [article]

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
20895	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

---

1 (1 - 1 / 1)