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Titre : |
Utilization of waste wool fibers for fabrication of wool powders and keratin : a review |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Chunhua Zhang, Auteur ; Liangjun Xia, Auteur ; Jiajing Zhang, Auteur ; Xin Liu, Auteur ; Weilin Xu, Auteur |
Année de publication : |
2020 |
Article en page(s) : |
15 p. |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Anglais (eng) |
Catégories : |
Biomatériaux Biosorbant Dissolution (chimie) Fraisage Ingrédients cosmétiques kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Laine -- Déchets Particules (matières) Poudres Recyclage (déchets, etc.) Textiles et tissus
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Index. décimale : |
677.31 Laine |
Résumé : |
Wool fiber contains approximately 95% keratinous proteins, which is one of the most abundant sources of structural protein. However, a large amount of wool waste is underutilized. Developing appropriate approaches to recycle wool waste and produce value-added products is vital for sustainable development and reducing environmental burden. Thus, this paper reviews the mechanical methods of fabricating wool powder, including pan milling, combined wet and air-jet milling, steam explosion, freeze milling, and three-stage milling. The influencing factors of shape and size, structure, and properties are highlighted to overview of the possible controlling methods. Then, this review summarizes various chemical methods for the extraction of wool keratin, underlining the dissolution efficiency and the structure of wool keratin. Furthermore, the application of reused wool particles in textile, biosorbent, and biomaterials are also reported. Finally, several perspectives in terms of future research on the fabrication and application of wool particles are highlighted. |
Note de contenu : |
- PREPARATION METHODS OF WOOL PARTICLE : Mechanical method - First stage - Second stage - Third stage - Chemical method
- CURRENT APPLICATIONS OF WOOL PARTICLES : Wool particle-based textiles - Wool particle-based biosorbent - Wool particle-based cosmetic materials Wool particle-based biomaterials
- Table 1 Characteristics of wool keratin dissolution conditions using the ILs method
- Table 2 Metal ions adsorption performances of various wool particle-based materials |
DOI : |
https://doi.org/10.1186/s42825-020-00030-3 |
En ligne : |
https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-020-00030-3.pdf |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37448 |
in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 2 (Année 2020) . - 15 p.
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