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Titre : |
The interactions of surfactants with EMPr protease used for leather making : an investigation by multi-spectroscopic analysis and molecular docking |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Liang Cheng, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Jiewei Tian, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur |
Année de publication : |
2021 |
Article en page(s) : |
p. 267-273 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Anglais (eng) |
Catégories : |
Amarrage (moléculaire) Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l'amarrage (en anglais, docking1) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable2. Savoir l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal. D'ailleurs, l'orientation relative des deux molécules associées peuvent avoir un effet sur le genre du signal produit (ex. antagoniste contre l'agoniste ). Par conséquent, des études d'amarrage sont utiles à calculer la force et le genre du signal produit.
Dans la mise au point de nouveaux médicaments, l'amarrage sert souvent à déterminer l'orientation de petites molécules liées à leurs protéines ciblées afin de calculer leurs affinité et niveau d'activité. Ainsi, l'amarrage joue un rôle important dans la conception pensée de nouveaux médicaments. En raison de sa valeur biologique et pharmaceutique, on s'est efforcé d'améliorer les méthodes qui calculent l'amarrage moléculaire.
Visualisation : On peut considérer l'amarrage comme une situation de serrure et clef où on s'intéresse à trouver la bonne orientation relative de la clef (le liant) qui active la serrure (la protéine). Néanmoins, si le liant et la protéine sont tous les deux flexibles, il est plus adapté de comparer cette situation à celle où une main rentre dans un gant. Au cours du mécanisme, le liant et la protéine s'ajustent pour améliorer leur serrage. Analyse quantitative (chimie) Analyse spectrale Bromure de cétyl-triméthyl-ammonium Dichroïsme circulaire Dodécyl sulfate de sodiumLe laurylsulfate de sodium (LSS) ou dodécylsulfate de sodium (SDS) est un détergent et tensioactif ionique fort, couramment utilisé en biochimie et biologie moléculaire.
C'est un composé à ne pas confondre avec le laureth sulfate de sodium.
La concentration micellaire critique du SDS varie de 0,007 à 0,01 mol/L dans l'eau à 25°C.
Le dodécylsulfate de sodium (en anglais, Sodium Dodecyl Sulfate ou SDS ou/ NaDS), de formule C12H25NaO4S, aussi connu sous le nom de laurylsulfate de sodium (en anglais, sodium lauryl sulfate ou SLS), est un tensioactif ionique qui est utilisé dans les produits ménagers tels que les dentifrices, shampooings, mousses à raser ou encore bains moussants pour ses effets épaississants et sa capacité à créer une mousse, il est également repris comme additif alimentaire par le codex alimentarius (E487).
La molécule est composée d’une chaîne de 12 atomes de carbone, rattachée à un groupement sulfate conférant à la molécule les propriétés amphiphiles requises pour un détergent. Le SDS est préparé par sulfonation du dodécanol (alcool de lauryl, C12H25OH), suivie par une neutralisation par du carbonate de sodium. Le SDS est utilisé aussi bien dans les procédés industriels que pour les produits cosmétiques destinés au grand public. Éther de polyoxyéthylène d'alcool gras Peptidases Surfactants
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Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
Résumé : |
Enzymes are widely applied to the processes of leather making and play an important role in promoting the green development of this industry. Various surfactants are common adjuvents to quicken up the course of leather making. In this paper, UV spectroscopy, circular dichroism and molecular docking were used to investigate the mechanism by which the interactions of sodium dodecyl sulfate (SDS), cetyl trimethyl ammonium bromide (CTAB) and fatty alcohol polyoxyethylene ether (Peregal (0-20)) respectively influence the bioactivity and the conformation of EMPr protease. The results for EMPr activity demonstrate that the bioactivity of EMPr was restrained in CTAB or Peregal (0-20) solutions. SDS at low concentrations can slightly increase the activity of EMPr. When the concentration of SDS was over 0.5mmol/L, the activity was also inhibited. The bands of the UV and circular dichroism spectra show that the secondary structure of EMPr was damaged by the three surfactants respectively. Molecular docking results show that hydrogen bonds and hydrophobic interactions were found in the three surfactant-EMPr complexes. This study presents insights into the interactions of surfactants with EMPr from the molecular level to comprehend how surfactants affect the bioactivity and conformation of EMPr in complex leather making processes |
Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Enzymatic activity assays - UV spectroscopy - Circular dichroism spectroscopy - Molecular docking
- RESULTS AND DISCUSSION : Activity of EMPr under three surface active environments - UV spectroscopic analysis - Circular dichroism spectroscopy analysis - Molecular docking
- Table 1 : The content of secondary structures of EMPr with SDS
- Table 2 : The content of secondary structures of EMPr with CTAB
- Table 3 : The content of secondary structures of EMPr with peregal (O-20) |
En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1r3IRN-Aqy5iBZUuCJXFFnlfxOGAfDWgf/view?usp=drive [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36720 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 6 (11-12/2021) . - p. 267-273
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