Incorporation of laccase into surface-sized paper / P. Ihalainen in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 12, N° 2 (03/2015)  

[article]  inJOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 12, N° 2 (03/2015) . - p. 365-373 Titre : Incorporation of laccase into surface-sized paper Type de document : texte imprimé Auteurs : P. Ihalainen, Auteur ; T. Hämäläinen, Auteur ; K. Matilainen, Auteur ; A. Savolainen, Auteur ; T. Sipiläinen-Malm, Auteur ; O.-V. Kaukoniemi, Auteur ; A. Määttänen, Auteur ; T. Erho, Auteur ; M. Smolander, Auteur ; J. Peltonen, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 365-373 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biomolécules actives Encollage Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Laccases Les laccases (EC 1.10.3.2) appartiennent à une famille d'enzymes ayant pour cofacteur du cuivre. C'est une oxydase (oxydoréductase, EC 1) que l'on retrouve dans de nombreuses plantes, champignons et micro-organismes. Le cuivre est lié sur plusieurs sites de la protéine. On distingue trois types. Les types 2 et 3 sont appelés grappe tri-nucléaire. Le cuivre du type 1 est soluble dans l'eau. Le mercure déplace le cobalt complexé dans les laccases. Les complexants du cuivre peuvent le déplacer et le remplacer par du cobalt. Les cyanures complexent également le cuivre, mais dans ce cas il n'est pas possible de réinsérer du cobalt. Les laccases oxydent les dérivés phénoliques mais d'une façon ménagée qui transforme la lignine en monolignol. Papier enduit Tags : '2,2-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic  acid)  diammonium'  ABTS Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : The aim of this work was to study the activity and functionality of laccase incorporated into laboratory-coated surface-sized paper. The effects of the physicochemical properties of the studied sized paper grades (permeability, porosity, and wetting) on the enzyme activity were studied. The enzymatic activity of laccase was measured either by following the oxidation of the substrate (mediator) with spectrophotometry or by monitoring the reduction of oxygen by luminescence quenching. The results showed that the initial activity of laccase incorporated into the coating did not decrease during the first 4 weeks and the activity was partly preserved even after 6 months. The functionality of the enzyme in sized papers was examined using 2,2-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammonium salt (ABTS) as the substrate. ABTS was inkjet-printed on the sized paper, and the reaction between laccase and ABTS appeared as a color change. The most important factor affecting the color response was the enzyme activity. Other beneficial factors affecting the color response were the hygroscopic nature and wettability of the sized paper. The results showed that the fabrication of bioactive paper is possible with a relatively simple strategy, i.e., by incorporation of the biomolecules in the coating formulation (paste). No major investments would be needed to start the production of this kind of environmentally sustainable, low-cost, and lightweight paper-based bio-indicator, e.g., for authentication applications. Note de contenu : - MATERIALS - METHODS : Pretests : compatibility of laccase with surface sizing agents - Preparation of the size - Formation of the size layer - Characterization of the size layers and inkjet-printed films - Measurement of enzymatic activity - Inkjet printing - Determination of the color change - COMPATIBILITY OF LACCASE WITH SIZING AGENTS IN THE SUSPENSION AND IN THE COATING - CHARACTERIZATION OF THE SIZE SUBSTRATES - THE COLOR CHANGE FROM LACCASE-ABTS REACTION DOI : 10.1007/s11998-014-9640-5 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-014-9640-5.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=23660 [article]

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