[article]
| Titre : |
Dissolution characteristics of protein in an ionic liquid |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Xia Chunchun, Auteur ; Liu Shiyong, Auteur ; Chen Yi, Auteur ; Haojun Fan, Auteur ; Bi Shi, Auteur |
| Année de publication : |
2013 |
| Article en page(s) : |
p. 11-17 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage".
- Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain.
L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine.
- Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %).
La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis).
- Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia)
Collagène
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Liquides ioniques
Protéines -- solubilité
solvants
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| Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
| Résumé : |
A new and highly efficient direct solvent, 1-butyl-3-methylimidazolium chloride ([BMIM]CI) was synthesized and used to dissolve three kinds of protein,gelatin, casein and skin collagen. The difference in solubility of three kinds of protein in [BMIM]CI was investigated. The result indicates that all proteins can be dissolved in the [BMIM]CI and the solubility is related to the temperature, high temperature is beneficial for improving the solubility. With the increase of concentration, the viscosity tends to increase. FTIR, XRD, TG were employed to characterize the structure and property changes of protein before and after dissolution, the results reveal that the chemical structure and thermal stability of proteins show almost no changes except for an obvious decrease of crystallinity of collagen, no chemical degradation can be observed which reveals that the dissolving process of protein in ionic liquid is purely physical process rather than a chemical one. |
| Note de contenu : |
- EXPERIMENTAL : Materials - Synthesis of [BMIM]CI - The dissolution of protein in [BMIM]CI - The viscosity of protein-[BMIM]CI in different mass fraction - Preparation of regenerated protein
- STRUCTURE AND PROPERTIES OF PROTEIN : FTIR - X-rai diffraction (XRD) - TGA
- RESULTS AND DISCUSSION : The solubility of protein in [BMIM]CI - The viscosity of protein-[BMIM]CI solution - FTIR spectra of protein - X-ray spectra of protein - The gel effect of different protein solution - TG spectra of protein - The possible dissolution mechanism of protein |
| En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1WPXaLp0Xj8WvwTiEbm-wCbg1nUdqEMtX/view?usp=drive [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=17448 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 97, N° 1 (01-02/2013) . - p. 11-17
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheLa catalyse biphasique in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 5-6 (05-06/2002)
Green industrial applications of ionic liquids / The Netherlands : Kluwer Academic Publishers (2002)
