Electron microscopy and tomography reveal that sodium 2-naphthalene sulfonate incorporated into perming solutions swells and tilts trichocyte intermediate filaments causing straightening of curly Japanese human hair / Warren G. Bryson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 2 (04/2019)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 2 (04/2019) . - p. 132-146 Titre : Electron microscopy and tomography reveal that sodium 2-naphthalene sulfonate incorporated into perming solutions swells and tilts trichocyte intermediate filaments causing straightening of curly Japanese human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Warren G. Bryson, Auteur ; D. P. Harland, Auteur ; J. P. Caldwell, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; R. J. Wall, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; S. Nagase, Auteur ; T. Itou, Auteur ; K. Koike, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 132-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Lissage Cheveux -- Soins et hygiène Microscopie électronique Permanente (coiffure) Statistique Traitement chimique Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectif : Un nouveau procédé de soin des cheveux a été spécialement conçu pour lisser les cheveux ondulés des Japonaises. Le procédé utilise le sulfonate de naphthalène-2 sodium (SNS) dans les étapes de réduction et d'oxydation du procédé conventionnel de permanente. Notre objectif était de comprendre la façon dont ce procédé induisait le lissage des cheveux en mesurant les différences de changement morphologique et ultrastructural entre les cheveux non traités et ceux soumis à une permanente conventionnelle et une permanente à base de SNS. Des fibres de laine de mérinos non traitées et soumises à une permanente à base de SNS ont été utilisées pour confirmer les changements structurels. - Méthodes : Des échantillons de cheveux japonais ont été utilisés pour mesurer la courbure d'une fibre isolée avant et après le traitement de permanente. Une méthode de coloration argent a été mise au point pour colorer les fibres de cheveux sans changer la courbure des fibres afin de pouvoir utiliser la microscopie électronique en transmission pour mesurer les modifications des dimensions en largeur de tous les composants structurels du filament, de la cellule aux protéines. Une tomographie électronique a déterminé les pentes intermédiaires et les changements de pente des filaments après permanente à base de SNS par rapport à l'axe longitudinal central de la fibre. - Résultats : On a constaté que la permanente à base de SNS induisait un gonflement en largeur plus important que la permanente classique des cellules paracorticales de la laine; de la cuticule, du complexe de la membrane cellulaire cuticulaire et de la distance centre à centre des macrofibrilles du cheveu; et des filaments intermédiaires dans la laine et les cheveux. Dans les cheveux ondulés, la permanente à base de SNS a provoqué à la fois un gonflement et une inclinaison des filaments intermédiaires des macrofibrilles hélicoïdales, entraînant une légère contraction longitudinale des macrofibrilles. Au total, le gonflement et l'inclinaison étaient plus importants dans les macrofibrilles hélicoïdales des cellules corticales de type B situées principalement dans la moitié convexe de la fibre. La présence d'un pourcentage plus élevé de macrofibrilles hélicoïdales dans la moitié convexe par rapport à la moitié concave de la fibre a entraîné une contraction différentielle entre les deux moitiés qui a entraîné le redressement de la fibre courbée. Un modèle mécanique a été proposé pour expliquer comment la permanente à base de SNS lissait les cheveux bouclés. - Conclusion : Les effets de la permanente conventionnelle et à base de SNS sur les composants morphologiques et ultrastructuraux des cheveux japonais ondulés et des fibres de laine très frisés de mérinos ont permis de mieux comprendre le mécanisme du changement de courbure des fibres. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Human scalp hair and merino wool samples - Conventional perming and sodium 2-naphthalene sulfonate perming methods - Staining of fibres for TEM - 2D TEM sample preparation for subsequent structural imaging and analysis - Electron tomography for determining 3D IF arrangements in cortical cells - RESULTS AND DISCUSSION : TEM observations of the effect of perming on JHH - Results and discussion of IF arrangements in JHH determined by electron tomography - CONCLUSIONS : Effectiveness of materials and methods - 2D TEM conclusions - APPENDIX 1 : RESULTS AND DISCUSSION OF WOOL STUDIES - TEM OBSERVATIONS OF THE EFFECT OF PERMING ON WOOL : Performance of aqueous silver stain methods in JHH as observed by 2D TEM - Size of paracortical cells in Merino wool before and after SNS perming - Intermediate filament diameter detemrination in wool - APPENDIX II : SNS STRAIGHTENINGN MECHANISMS IN CURVED JHH - APPENDIX III : DATA SUMMARY DOI : 10.1111/ics.12517 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1-D9gDmh-e8Q4753ljV9gzE6o1BgOsYDJ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32434 [article]

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Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair / Jolon M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 555-561 Titre : Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Jolon M. Dyer, Auteur ; F. Bell, Auteur ; H. Koehn, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; C. D. Cornellison, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 555-561 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment Analyse spectrale Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Oxydoréduction Stress oxydatif Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : La modification des protéines et des dégâts dans les cheveux humains qui résultent du stress des traitements cosmétiques et de l'environnement produit des changements de caractéristiques visuelles et tactiles corrélés avec la perception de la qualité des cheveux par des consommateurs. Cette étude décrit l’évaluation au niveau moléculaire de la modification résultant du traitement au peroxyde (blanchiment) et du redressement alcalin (lissage). Méthodes : Un profilage protéomique redox de tresses de cheveux vierges blanchis et lissés a été réalisé, avec une caractérisation qualitative globale de la modification et de l’évaluation semi-quantitative des dommages par l'adaptation d'une nouvelle notation des dommages. Les modifications du système ont été assignés à des endroits précis dans le protéome de cheveux et une gamme de peptides potentiels marqueurs de dommages ont été identifiés. Résultats : Les cheveux vierges contenaient un niveau de base de modification, conforme à l'agression oxydatif environnemental au cours de la croissance des cheveux. Le peroxyde d'hydrogène de blanchiment a entraîné une augmentation significative des niveaux des dommages oxydatifs observables au niveau moléculaire. Étonnamment, ce traitement a également entraîné des niveaux accrus de déhydroalanine et des produits de la déshydratation; ces modifications sont typiquement associés à un traitement alcalin et thermique et n'ont pas encore été signalés pour le traitement au peroxyde. Un traitement de relaxation avec de l'hydroxyde de sodium augmente la formation de déhydroalanine et des produits de la déshydratation, et les niveaux de l'oxydation modérément accrus. La cystéine a été le site de modification prédominant pour les dommages dus au blanchiment et au traitement alcali. Conclusion : Cette étude confirme l'utilité et la puissance des approches protéomiques pour la caractérisation de la modification de cheveux. Ceci offre la possibilité d'une application de la méthode à une large gamme de types de dégâts, ainsi qu’à l’évaluation des nouvelles technologies de réparation et d'atténuation des dégâts. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Samples - Extraction and digestion - Mass spectrometry - Bioinformatics and data analysis - RESULTS : Oxidative damage - Alkali damage - Proteomic damage profiling - Virgin hair - Bleached hair - Alkali-treated or relaxed hair - Redox damage marker peptide DOI : 10.1111/ics.12076 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12076 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19916 [article]

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Redox proteomic evaluation of oxidative modification and recovery in a 3D reconstituted human skin tissue model exposed to UVB / J. M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 39, N° 2 (04/2017)

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 39, N° 2 (04/2017) . - p. 197-205 Titre : Redox proteomic evaluation of oxidative modification and recovery in a 3D reconstituted human skin tissue model exposed to UVB Type de document : texte imprimé Auteurs : J. M. Dyer, Auteur ; S. R. Haines, Auteur ; A. Thomas, Auteur ; W. Wang, Auteur ; R. J. Walls, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 197-205 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chimie analytique Collagène Oxydation Oxydoréduction Peau -- Physiologie Protéomique La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia) Rayonnement ultraviolet -- Effets physiologiques Rayonnement ultraviolet B Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Exposure to UV in humans resulting in sunburn triggers a complex series of events that are a mix of immediate and delayed damage mediation and healing. While studies on the effects of UV exposure on DNA damage and repair have been reported, changes in the oxidative modification of skin proteins are poorly understood at the molecular level, despite the important role played by structural proteins in skin tissue, and the effect of the integrity of these proteins on skin appearance and health. Proteomic molecular mapping of oxidation was here applied to try to enhance understanding of skin damage and recovery from oxidative damage and UVB exposure. A redox proteomic-based approach was applied to evaluating skin protein modification when exposed to varying doses of UVB after initial oxidative stress, via tracking changes in protein oxidation during the healing process in vitro using a full-thickness reconstituted human skin tissue model. Bioassays and structural evaluation confirmed that our cultured skin tissues underwent a normal physiological response to UVB exposure. A set of potential skin marker peptides was generated, for use in tracking skin protein oxidative modification. Exposure to UVB after thermal oxidative stress was found to result in higher levels of skin protein oxidation than a non-irradiated control for up to seven days after exposure. Recovery of the skin proteins from oxidative stress, as assessed by the overall protein oxidation levels, was found to be impaired by UVB exposure. Oxidative modification was largely observed in skin structural proteins. Exposure of skin proteins to UVB exacerbates oxidative damage to structural skin proteins, with higher exposure levels leading to increasingly impaired recovery from this damage. This has potential implications for the functional performance of the proteins and inter-related skin health and cosmetic appearance. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Skin tissue cultures - Irradiation and sampling - proteomics- Redox modification scoring - Bioassays - Microscopy - RESULTS AND DISCUSSION : Bioassays - Redox proteomic evaluation - Structural evaluation DOI : 10.1111/ics.12365 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=28250 [article]

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