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Titre : |
Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Jolon M. Dyer, Auteur ; F. Bell, Auteur ; H. Koehn, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; C. D. Cornellison, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur |
Année de publication : |
2013 |
Article en page(s) : |
p. 555-561 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Anglais (eng) |
Catégories : |
Agents de blanchiment Analyse spectrale Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Oxydoréduction Stress oxydatif
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Index. décimale : |
668.5 Parfums et cosmétiques |
Résumé : |
Objectif : La modification des protéines et des dégâts dans les cheveux humains qui résultent du stress des traitements cosmétiques et de l'environnement produit des changements de caractéristiques visuelles et tactiles corrélés avec la perception de la qualité des cheveux par des consommateurs. Cette étude décrit l’évaluation au niveau moléculaire de la modification résultant du traitement au peroxyde (blanchiment) et du redressement alcalin (lissage).
Méthodes : Un profilage protéomique redox de tresses de cheveux vierges blanchis et lissés a été réalisé, avec une caractérisation qualitative globale de la modification et de l’évaluation semi-quantitative des dommages par l'adaptation d'une nouvelle notation des dommages. Les modifications du système ont été assignés à des endroits précis dans le protéome de cheveux et une gamme de peptides potentiels marqueurs de dommages ont été identifiés.
Résultats : Les cheveux vierges contenaient un niveau de base de modification, conforme à l'agression oxydatif environnemental au cours de la croissance des cheveux. Le peroxyde d'hydrogène de blanchiment a entraîné une augmentation significative des niveaux des dommages oxydatifs observables au niveau moléculaire. Étonnamment, ce traitement a également entraîné des niveaux accrus de déhydroalanine et des produits de la déshydratation; ces modifications sont typiquement associés à un traitement alcalin et thermique et n'ont pas encore été signalés pour le traitement au peroxyde. Un traitement de relaxation avec de l'hydroxyde de sodium augmente la formation de déhydroalanine et des produits de la déshydratation, et les niveaux de l'oxydation modérément accrus. La cystéine a été le site de modification prédominant pour les dommages dus au blanchiment et au traitement alcali.
Conclusion : Cette étude confirme l'utilité et la puissance des approches protéomiques pour la caractérisation de la modification de cheveux. Ceci offre la possibilité d'une application de la méthode à une large gamme de types de dégâts, ainsi qu’à l’évaluation des nouvelles technologies de réparation et d'atténuation des dégâts. |
Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Samples - Extraction and digestion - Mass spectrometry - Bioinformatics and data analysis
- RESULTS : Oxidative damage - Alkali damage - Proteomic damage profiling - Virgin hair - Bleached hair - Alkali-treated or relaxed hair - Redox damage marker peptide |
DOI : |
10.1111/ics.12076 |
En ligne : |
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12076 |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19916 |
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 555-561
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