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Le blanc d'oeuf : une nouvelle source de protéines recombinantes / Louis-Marie Houdebine in BIOFUTUR, N° 274 (02/2007)
[article]
Titre : Le blanc d'oeuf : une nouvelle source de protéines recombinantes Type de document : texte imprimé Auteurs : Louis-Marie Houdebine, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 11 Note générale : Notes bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Oeuf
Protéines recombinéesIndex. décimale : 574.192 Biochimie Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=2889
in BIOFUTUR > N° 274 (02/2007) . - p. 11[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 006166 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Non–animal collagens as new options for cosmetic formulation / Y. Y. Peng in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, N° 6 (12/2015)
[article]
Titre : Non–animal collagens as new options for cosmetic formulation Type de document : texte imprimé Auteurs : Y. Y. Peng, Auteur ; V. Stoichevska, Auteur ; A. Vashi, Auteur ; L. Howell, Auteur ; F. Fehr, Auteur ; G. J. Dumsday, Auteur ; J. A. Werkmeister, Auteur ; John A. M. Ramshaw, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 636-641 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale
Chimie analytique
Collagène
Cosmétiques
Fermentation
Formulation (Génie chimique)
Protéines recombinéesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIF : Pour examiner le potentiel de collagène non animale comme une nouvelle option pour des applications cosmétiques.
- METHODES : Des collagènes non-animales provenant de trois espèces, Streptococcus pyogenes, Solibacter usitatus et Methylobacterium sp 4-46, ont été exprimées sous forme de protéines recombinantes dans Escherichia coli en utilisant le système d'expression choc au froid, pCold. Les protéines ont été purifiées en utilisant soit une chromatographie d'affinité métallique ou un procédé simple basé sur la précipitation et la digestion protéolytique d'impuretés, ce qui est approprié pour une production à grande échelle. Les échantillons ont été examinés à l'aide d'un éventail de procédures analytiques.
- RESULTATS : Les analyses par électrophorèse sur gel et spectrométrie de masse ont été utilisées pour examiner la pureté et l'intégrité des produits. La spectroscopie de dichroïsme circulaire a montré des stabilités autour de 38°C, et des valeurs de pI calculées étaient de 5,4 à 8,6. La spectroscopie UV/Visible ont montré la transparence des solutions de collagène. Les collagènes sont solubles à faible force ionique entre pH 5 et pH 8, mais dans des conditions plus acides, sont moins solubles. A des valeurs de pH inférieur, la matière insoluble était bien dispersée et n'a pas formé des associations et des agrégats fibreux trouvés avec les collagènes d'origine animal. Les matériaux se sont avérés être non cytotoxique à des cellules en culture.
- CONCLUSION : Ces nouveaux collagènes non animales peuvent être des alternatives potentielles aux collagènes d'animaux pour l'inclusion dans les formulations cosmétiques.Note de contenu : - Development of non-animal collagen genes
- Non-animal collagen protein expression
- Extraction and purification of non-animal collagen proteins
- Evaluation of non-animal collagen
- Thermal stability of non-animal collagens
- Evaluation of non-animal collagen clarity and aggregation
- Water interactions of non-animal collagens
- Evaluation of cytotoxicity by cell growthDOI : 10.1111/ics.12243 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12243 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25079
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 37, N° 6 (12/2015) . - p. 636-641[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17681 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible