Extraction and characterisation of non-scourable chromophores from discoloured fleece wool / Jolon M. Dyer in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 123, N° 1 (2007)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 123, N° 1 (2007) . - p. 54-58 Titre : Extraction and characterisation of non-scourable chromophores from discoloured fleece wool Type de document : texte imprimé Auteurs : Jolon M. Dyer, Auteur ; S. D. Bringans, Auteur ; G. D. Aitken, Auteur ; N. I. Joyce, Auteur ; W. G. Bryson, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 54-58 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : The colour of scoured wool is a critical determinant of its value and quality, with the presence of significant non-scourable discoloration severely limiting its use. In order to develop effective protocols for the removal or prevention of non-scourable fleece wool discoloration, it is imperative that all significant contributing chromophores are characterised and their origin established. We describe the location, extraction and characterisation of chromophores from non-scourable yellow fleece wool. Yellow discoloration was found to be located predominantly in the cuticular region of the wool fibre. Chromophoric compounds were extracted, isolated and characterised by tandem mass spectrometry, with five phenazine derivatives identified: phenazine, 1-hydroxyphenazine, phenazine-1-carboxylic acid, pyocyanine and 1-methoxyphenazine. Phenazines are brightly coloured pigments that are characteristic secondary metabolites of the bacterial genus Pseudomonas, a known ubiquitous component of the wool fleece microflora. The results of this research represent significant progress in our knowledge of wool discoloration, providing insight into both the chemical and microbial origin of non-scourable wool yellowing. DOI : 10.1111/j.1478-4408.2006.00060.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1478-4408.2006.00060.x/pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=3583 [article]

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Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair / Jolon M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 555-561 Titre : Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Jolon M. Dyer, Auteur ; F. Bell, Auteur ; H. Koehn, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; C. D. Cornellison, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 555-561 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment Analyse spectrale Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Oxydoréduction Stress oxydatif Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : La modification des protéines et des dégâts dans les cheveux humains qui résultent du stress des traitements cosmétiques et de l'environnement produit des changements de caractéristiques visuelles et tactiles corrélés avec la perception de la qualité des cheveux par des consommateurs. Cette étude décrit l’évaluation au niveau moléculaire de la modification résultant du traitement au peroxyde (blanchiment) et du redressement alcalin (lissage). Méthodes : Un profilage protéomique redox de tresses de cheveux vierges blanchis et lissés a été réalisé, avec une caractérisation qualitative globale de la modification et de l’évaluation semi-quantitative des dommages par l'adaptation d'une nouvelle notation des dommages. Les modifications du système ont été assignés à des endroits précis dans le protéome de cheveux et une gamme de peptides potentiels marqueurs de dommages ont été identifiés. Résultats : Les cheveux vierges contenaient un niveau de base de modification, conforme à l'agression oxydatif environnemental au cours de la croissance des cheveux. Le peroxyde d'hydrogène de blanchiment a entraîné une augmentation significative des niveaux des dommages oxydatifs observables au niveau moléculaire. Étonnamment, ce traitement a également entraîné des niveaux accrus de déhydroalanine et des produits de la déshydratation; ces modifications sont typiquement associés à un traitement alcalin et thermique et n'ont pas encore été signalés pour le traitement au peroxyde. Un traitement de relaxation avec de l'hydroxyde de sodium augmente la formation de déhydroalanine et des produits de la déshydratation, et les niveaux de l'oxydation modérément accrus. La cystéine a été le site de modification prédominant pour les dommages dus au blanchiment et au traitement alcali. Conclusion : Cette étude confirme l'utilité et la puissance des approches protéomiques pour la caractérisation de la modification de cheveux. Ceci offre la possibilité d'une application de la méthode à une large gamme de types de dégâts, ainsi qu’à l’évaluation des nouvelles technologies de réparation et d'atténuation des dégâts. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Samples - Extraction and digestion - Mass spectrometry - Bioinformatics and data analysis - RESULTS : Oxidative damage - Alkali damage - Proteomic damage profiling - Virgin hair - Bleached hair - Alkali-treated or relaxed hair - Redox damage marker peptide DOI : 10.1111/ics.12076 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12076 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19916 [article]

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Redox proteomics analysis of hair shaft proteins upon hydrothermal and alkaline insult / Evelyne Maes in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 44, N° 1 (02/2022)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 44, N° 1 (02/2022) . - p. 82-90 Titre : Redox proteomics analysis of hair shaft proteins upon hydrothermal and alkaline insult Type de document : document électronique Auteurs : Evelyne Maes, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; Stefan Clerens, Auteur ; Stephanie L. Davis, Auteur ; Michael G. Davis, Auteur ; J. M. Marsh, Auteur ; Robert J. Willicut, Auteur ; Jolon M. Dyer, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 82-90 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale Cheveux -- analyse Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique Oxydoréduction Produits capillaires Protéomique La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia) Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : Human hair is regularly subjected to chemical and physical insults, such as heat, UV-irradiation and alkaline hair care products. These insults result in molecular modifications at the hair protein level that underpin mechanical and sensory property changes in the fibres. These changes can manifest itself in reduced hair quality and performance attributes observable to the consumer. In this work, changes in protein modification as a result of heat and alkaline treatments are determined. - Methods : Redox proteomic profiling using high-resolution mass spectrometry was applied to map and evaluate amino acid residue modifications in human hair exposed to a combination of thermal treatments and alkali exposure with the aim to understand the underlying chemical processes. - Results : Our results show that an increase in redox-related modifications is associated with exposure to higher levels of hydrothermal and alkaline insult. Post-translational modification profiling at the protein primary structural level delivered some further insights into the site-specificity of these modifications, with a clear increase in the number of cysteic acid modifications noticed in samples subjected to more extreme insults. - Conclusion : Pinpointing modification sides within proteins and the hair shaft proteome can be used as a basis for employing mitigation or repair strategies of hair protein damage caused by environmental or hair treatment-related insults. Note de contenu : - Experimental design - Sample preparation - LC-MS/MS - Protein identification - Redox assessment - Scoring DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12756 En ligne : https://drive.google.com/file/d/12gq0qXOVakOj9x0ajDqBLGR9b1WAVMIM/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37261 [article]

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The influence of copper(II) ions on wool photostability in the dry state / Hu Zhang in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 129, N° 5 (10/2013)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 129, N° 5 (10/2013) . - p. 323-329 Titre : The influence of copper(II) ions on wool photostability in the dry state Type de document : texte imprimé Auteurs : Hu Zhang, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; Jeffrey Plowman, Auteur ; Keith R. Millington, Auteur ; Jolon M. Dyer, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 323-329 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Couleurs -- Stabilité Ions cuivre Laine Photostabilité Teinture -- Fibres textiles Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : It has been hypothesised that the presence of trace metals in wool, notably copper and iron, has an influence on the formation of free radicals under irradiation and thereby affects the photostability of wool and wool products, particularly in the wet state. There has been limited research evaluating the influence of copper ions on wool photodiscoloration. This study examined the relative photodiscoloration of wool bound with varied amounts of copper(II) ions under UVA, UVB and blue light irradiation in the dry state. Total reflectance and visible/near-infrared absorbance spectra, tryptophan-type fluorescence (λex = 295 nm, λem = 340 nm) and photoinduced chemiluminescence emissions of natural wool and copper(II)-treated wool were characterised and contrasted. CIELAB colour space, D1925 yellowness and CIE whiteness values measured from irradiated wool samples indicate that wool treated with copper(II) solution at a higher concentration yellowed faster and experienced greater overall colour changes under UVA and UVB irradiation, whereas copper(II)-treated wool seemed to be more photostable than untreated natural wool under blue light irradiation. It was also observed that binding copper ions to wool resulted in decreased tryptophan-type fluorescence and photoinduced chemiluminescence emissions relative to untreated natural wool. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Atomic absorption spectroscopy - Ultraviolet/visible spectroscopy - Visible/near-infrared spectroscopy - Photoinduced chemiluminescence - Fluorescence spectroscopy - Light source and irradiation - Colour measurement - RESULTS AND DISCUSSION : Copper uptake by wool - Photostability of wool fabric - Effect of copper(II) on trytophan-type fluorescence in wool - Photoinduced chemiluminescence emissions from copper(II)-wool formation DOI : 10.1111/cote.12039 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/cote.12039/pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19349 [article]

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