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Titre : |
A new generation of elastomers containing innovative biopolymers |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Miroslawa Prochon, Auteur ; Anita Przepiórkowska, Auteur ; Yves-Hervé Ntumba, Auteur ; Tshela Ntumba, Auteur |
Année de publication : |
2016 |
Article en page(s) : |
p. 8-18 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Anglais (eng) |
Catégories : |
Biomatériaux Biopolymères Charges (matériaux) Copolymère carboxylique de butadiène et de nitrile acrylique Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Déchets organiques -- Recyclage Elastomères Elastomères -- Propriétés mécaniques Hydrolyse enzymatique kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Microscopie électronique à balayage Rhéologie Tannage -- Déchets
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Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
Résumé : |
This paper presents the results of studies using waste hair from tannery processing on the preparation of protein varieties and their use as fillers for a hydrophobic elastomer such as XNBR (Carboxylated Butadiene —Acrylonitrile Rubber). The protein investigated waste keratin comes from the tannery industry. In the first step of research the cattle hair was shredded and subjected la acidic, basic and enzymatic hydrolysis. In the next step the keratin hydrolysates were stirred with the plasticizer stearin in an addition reaction. Finally, we recovered a multifunctional preparation in powdered form to suit application as a tiller of elastomers. The incorporation of keratin hydrolysate adducts, based on previously modified waste keratin, into this rubber made it possible to obtain elastomeric materials with good rheological and mechanical properties and hardness, resistant to thermo-oxidative ageing. The presence of modified protein of a hydrophilic character not only facilitates cross-linking processes but also increases the susceptibility of the material to bio-decomposition in the natural environment. |
Note de contenu : |
- INTRODUCTION : Preparation and use of collagen and keratin hydrolysates
- EXPERIMENTAL SECTION : Materials - Characteristics and methods
- RESULTS AND DISCUSSION : Characterization of keratin adduct - The effect of adducts of keratin on rheometric, mechanical and other properties of rubber compounds - Bio-decomposable compounds - SEM analysis |
En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1OQAskvliObZw9RSTig8NzGjVIHHjBroE/view?usp=drive [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25556 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 100, N° 1 (01-02/2016) . - p. 8-18
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