[article]
| Titre : |
Amino acid composition, including key derivatives of eccrine sweat : potential biomarkers of certain atopic skin conditions |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Mark Harker, Auteur ; Clive R. Harding, Auteur |
| Année de publication : |
2013 |
| Article en page(s) : |
p. 163-168 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Acides aminés Les acides aminés (ou aminoacides) sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Parmi ceux-ci, les acides α-aminés se définissent par le fait que leur groupe amine est lié à l'atome de carbone adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone α), ce qui leur confère la structure générique H2N–CHR–COOH, où R représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide α-aminé.
Les acides α-aminés jouent un rôle fondamental en biochimie comme constituants élémentaires des protéines : ils polymérisent en formant des liaisons peptidiques qui aboutissent à de longues chaînes macromoléculaires appelées peptides.
Couche cornée
Dermatologie
Filaggrine
Hydratation
SérineLa sérine est un acide-α-aminé en C3, homologue hydroxylé de l'alanine.
C'est un acide aminé aliphatique hydroxylé, dont le nom en nomenclature systématique est acide 2-amino-3hydroxypropanoïque. Il est présent dans la plupart des protéines et c'est l'un des 20 acides aminés naturels les plus courants sur terre. C'est un acide aminé polaire, faiblement acide à cause de sa fonction alcool primaire en beta. Le groupement OH de la chaîne latérale peut être estérifié en présence d'un groupement phosphate.
La sérine a pour codons : AGU, AGC, UCA, UCU, UCG, UCC.
La D-Sérine, synthétisée par la sérine racémase à partir de L-serine, sert de signal neuronal en activant le récepteur NMDA dans le cerveau.
Transpiration -- analyse
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| Index. décimale : |
668.5 Parfums et cosmétiques |
| Résumé : |
La composition en acides aminés libres (AA) de la sueur eccrine est différente des autres fluides biologiques, pour des raisons qui ne sont pas bien comprises. Nous avons entrepris l'analyse détaillée de la composition des AA fraîchement isolés de la sueur eccrine humaine pure, y compris certains des dérivés clés du métabolisme des AA, afin de mieux comprendre les mécanismes biologiques qui régissent sa composition. La sueur eccrine a été recueillie auprès des aisselles de 12 sujets sains immédiatement après la formation. L'analyse des AA libres était réalisée à l'aide d'un analyseur automatique AA après dérivatisation à la ninhydrine. Le Pyrrolidine-5-carboxylique (PCA) et l'acide urocanique (UCA) ont été déterminés par GC / MS.
La composition en AA libres de la sueur a été dominée par la présence de la sérine, comptant pour un peu plus d'un cinquième de la composition totale en AA libres. La glycine est l'AA suivant en abondance, suivie par le PCA, l'alanine, la citrulline et lathréonine, respectivement. Les données obtenues indiquent que la teneur en AA de la sueur présente une remarquablement grande similitude à la composition en AA de la protéine épidermique profilaggrine. Cette protéine est la principale source d'AA libres et de leurs dérivés qui forment une partie importante du facteur d'hydratation naturel dans le stratum corneum (SC),et joue un rôle majeur dans le maintien de l'intégrité de la barrière de la peau humaine. Puisque des perturbations de la production de NMF peuvent conduire à un fonctionnement anormal de la barrière et peuvent apparaître comme une conséquence du génotype filaggrine, nous proposons que la quantification des AA dans la sueur peut servir de biomarqueur de diagnostic non invasif de la peau atopique tel que, par exemple la dermatite atopique (AD). |
| Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Subjects - Sweat collection - Amino acid analysis - Statistical analysis
- RESULTS AND DISCUSSION : Amino acid analysis - Relative abundance of amino acids detected in sweat compared to the amino acid composition of skin-derived proteins - NMFs as markers of skin condition |
| DOI : |
10.1111/ics.12019 |
| En ligne : |
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12019 |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18101 |
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 2 (04/2013) . - p. 163-168
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