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Protéines
Voir aussi
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Aquaporines
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Bactériocines
Les bactériocines sont une famille de peptides ou protéines synthétisés naturellement par certaines bactéries. Une bactériocine consiste généralement en un composé protéique de 20 à 60 acides aminés.
Les bactériocines ne sont pas des antibiotiques mais elles possèdent des propriétés antibiotiques :
- Elles peuvent être bactériocides, c'est-à -dire éliminer certains micro-organismes.
- Elles peuvent être bactériostatiques, c'est-à -dire inhiber la croissance de certains micro-organismes.
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Caténines
Les caténines sont des glycoprotéines cytoplasmiques généralement complexées avec les cadhérines.
L'α-caténine peut se lier avec l'actine ou la β-caténine. Cette dernière peut se lier au domaine cytoplasmique de certaines cadhérines.
Il existe aussi des caténines γ ou plakoglobine et δ.
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Collagène
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Desmogléine -- Synthèse
Les desmogléines sont une famille de cadhérines constituée de DSG1, DSG2, DSG3 et DSG4 (parfois appelées desmogléine 1, 2, 3 et 4). Elles jouent un rôle dans la formation des desmosomes qui lient les cellules épithéliales entre elles. On ne trouvera pas les mêmes desmogléines dans les desmosomes selon la localisation et l'état de différenciation et de maturation de ces cellules.
Comme toutes les cadhérines, ce sont des protéines transmembranaires.
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Elastine
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Enzymes
Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
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Equilibre protéique
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Expression protéique
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Fibuline 5
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Filaggrine
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Galectines
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Hydrolysats de protéines
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Intégrine
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Involucrine
L'involucrine est une protéine synthétisée dans le cytoplasme des kératinocytes du stratum granulosum. Elle n'est associée à aucune structure morphologiquement individualisable. Son gène est le IVL situé sur le chromosome 1 humain.
La proportion relative de l'involucrine dans l’enveloppe cornée est de 2 %. Elle sert d’amorce à la fixation des autres molécules de l’enveloppe cornée, notamment de la loricrine et la kératine. L'involucrine entraine la mort de la cellule, ce qui va durcir la membrane. (Wikipedia)
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kératines
La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
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Kinésine
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Lamine (biologie)
La lamine est une protéine qui forme la lamina nucléaire.
Les lamines A(70kDa), B(67kDa) et C(60kDa) forment cette lamina dans toutes les cellules eucaryotes : ce sont des filaments intermédiaires nucléoplasmique de type V qui participent à la structure du noyau et aux liaison chromatine/membrane nucléaire. Elles interviennent également dans les processus de mitose (phosphorylation des lamines entrainant la disparition de l'enveloppe du noyau), de différenciation cellulaire (lamine B remplacée par des lamines A) et de mort cellulaire (dégradation des lamines par les caspases 6 engendrant une cascade de réactions entrainant l'apoptose).
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Lectines
Les lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (par exemple lors de réponses immunitaires, d'infections). Par exemple la Concanavaline A (hémaglutinine) est responsable notamment de l'hémaglutination, intervenant en alimentation et en biotechnologie.
Sources et structure : Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
Sont distingués quatre types de lectines: les lectines C, les lectines de type p, les lectines de type l et les lectines galectine.
Propriétés et fonctions biologiques
Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d'ailleurs du latin legere, signifiant « sélectionner ». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d'affinité Kd sont de 10-6 - 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindre que celle des anticorps).
Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical. (Wikipedia)
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Métallothionéine
Les métallothionéines (MTs) sont des protéines de faibles poids moléculaire (6-10 kDa) caractérisées par leur structure et une haute affinité pour les ions métalliques. Elles sont présentes chez tous les animaux.
Présentes chez de nombreux animaux et chez tous les mammifères1, elles contribuent à la détoxication des organes et cellules. Elles peuvent inhiber l'action de certains médicaments (anticancéreux alkylants notamment).
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Mitol
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Molécules chaperonnes
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Progérine
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Protéine fluorescente
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Protéine fluorescente verte
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Protéine jaune photoactive
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Protéine klotho
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Protéines -- Conformation
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Protéines -- Détérioration
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Protéines -- solubilité
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Protéines -- Structure
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Protéines animales
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Protéines du lait
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Protéines recombinées
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Protéines végétales
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Protéomique
La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à -dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données.
Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité.
Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances.
La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine.
La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia)
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Séricine
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Stratifine
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheLes acides aminés et les protéines en photochimie in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 308-309 (05-06/2007)
Advances in protein chemistry. Vol. 15 / New York [Etats-Unis] : Academic Press inc. (1960)
