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Biocompounds from rapeseed oil industry co-stream as active ingredients for skin care applications / D. Rivera in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, N° 5 (10/2015)
[article]
Titre : Biocompounds from rapeseed oil industry co-stream as active ingredients for skin care applications Type de document : texte imprimé Auteurs : D. Rivera, Auteur ; K. Rommi, Auteur ; M. M. Fernandes, Auteur ; R. Lantto, Auteur ; T. Tzanov, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 496-505 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale
Biomolécules actives
Cellules -- Cultures et milieux de culture
Chimie analytique
Hydrolyse enzymatique
Peau -- Soins et hygiène
PeptidesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : OBJECTIF : Malgré le grand nombre de substances produites par l'industrie des soins de la peau, très peu d'entre elles semblent avoir vraiment un effet sur la peau. Par conséquent, étant donné les implications sociales entourant l'apparence physique, la recherche de nouveaux composés bioactifs pour prévenir ou atténuer le vieillissement de la peau et améliorer l'image de soi est une priorité de la recherche actuelle. Dans ce contexte, étant riche en composés de valeur tels que les protéines, les composés phénoliques, les lipides et vitamines, cette étude se concentre dans l'activité potentielle des hydrolysats de tourteaux de colza pour être utilisés comme matières premières pour les applications de soins de la peau.
METHODES : Dans cette étude, les tourteaux de colza riche en protéines de l'industrie de l'huile de colza ont été convertis par voie enzymatique en peptides biologiquement actifs de courte chaîne utilisant quatre produits de protéase avec des spécificités différentes de substrat - Alcalase 2.4L FG, Protex 6L, Protamex et Corolase 7089. Les effets anti-oxydant, anti-rides et anti-inflammatoire des hydrolysats obtenus ont été évalués in vitro tandis que leur biocompatibilité avec fibroblastes de peau humaine a été testée.
RESULTATS : Tous les hydrolysats étaient biocompatibles avec des fibroblastes de peau après 24 h d'exposition, alors que l'extrait non hydrolysé induit une toxicité cellulaire. Les hydrolysats obtenues par Alcalase 2,4L FG et Protex 6L – s'avéraient comme les plus prometteurs qui montrent des activités biologiques améliorées appropriées pour les formulations anti-vieillissement, à savoir une activité anti-oxydante, d'inhibition d'environ 80% d'espèces oxydantes réactives cellulaires, des propriétés anti-inflammatoires et anti-rides, d'inhibition d'environ 36% de l'activité de la myéloperoxydase et plus de 83% de l'activité de l'élastase.
CONCLUSION : La technologie enzymatique appliquée aux coproduits de l'industrie de l'huile de colza résulte dans la libération de composés bioactifs appropriés pour des applications de soins de la peau.DOI : 10.1111/ics.12222 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12222 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=24642
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 37, N° 5 (10/2015) . - p. 496-505[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17464 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair / M. M. Fernandes in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 4 (08/2012)
[article]
Titre : Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair Type de document : texte imprimé Auteurs : M. M. Fernandes, Auteur ; C. F. Lima, Auteur ; A. Loureiro, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 338-346 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux défrisés -- Soins et hygiène
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Peptides
Produits capillaires
Solvants organiques
Tests de toxicitéIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Un peptide, fragment de la protéine cuticulaire kératine type II, le “keratine peptide” (KP), a été étudié comme possible agent de renforcement pour des cheveux défrisés affaiblis. Le peptide a été préparé en solution aqueuse (WF) et dans des formulations aux solvants organiques (OF), afin de déterminer l’effet des solvants organiques sur l’interaction du peptide avec les cheveux et les différences sur la restitution du cheveu. Les deux formulations du peptide ont montré une amélioration des propriétés mécaniques et thermiques des cheveux affaiblis; les formulations aux solvants organiques se montrant plus efficaces. La cytotoxicité et la génotoxicité du peptide ont également été évaluées dans les fibroblastes de la peau, par des méthodes différentes (dosage au bleu d’Alamar, sonde au 2′-7′- dichlorofluorescéine, morphologie et prolifération des cellules, évaluation des dommages à l’ADN par une version alcaline du test COMET). Ces tests sont des indicateurs du potentiel irritant du peptide ou d’être cancérigène, respectivement. Le peptide dans WF n’a pas provoqué de cytotoxicité ou de génotoxicité, à aucune des concentrations testées. La présence de OF, cependant, a induit une diminution de 20% de la viabilité cellulaire dans l’ensemble de la gamme des concentrations utilisées après incubation 72h. En outre, une inhibition de la croissance cellulaire a été observée et la formulation a été considérée comme génotoxique lors du premier contact avec des cellules. Le peptide a donc été considéré comme un agent prometteur de renforcement pour les cheveux et s’est avéré inoffensif lorsqu’il est appliqué dans WF. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2012.00727.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2012.00727.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15640
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 34, N° 4 (08/2012) . - p. 338-346[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 14080 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Keratins and lipids in ethnic hair / C. F. Cruz in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 3 (06/2013)
[article]
Titre : Keratins and lipids in ethnic hair Type de document : texte imprimé Auteurs : C. F. Cruz, Auteur ; M. M. Fernandes, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; L. Coderch, Auteur ; M. Marti, Auteur ; S. Méndez, Auteur ; L. Gales, Auteur ; N. G. Azoia, Auteur ; U. Shimanovich, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 244-249 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux
Groupe ethnique
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Lipides
ProtéinesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les cheveux humains ont une pertinence importante et indéniable dans la société en raison de leur important rôle dans l'aspect visuel et la communication sociale. Les cheveux sont principalement composés de protéines de structure, surtout des kératines et des protéines kératiniques et des lipides. Nous rapportons une étude approfondie du contenu et de la distribution des lipides dans les cheveux ethniques, Africains, Asiatiques et Caucasiens. Plus intéressant, nous présentons également l'étude de l'interaction entre ces deux composantes principales des cheveux, en particulier l'influence des lipides internes du cheveu sur la structure de la kératine des cheveux. Ceci a été réalisé par l'utilisation d'un ensemble complet d'outils d'analyse tels que la chromatographie sur couche mince-au détecteur d'ionisation de flamme (FID), l'analyse aux rayons X, la simulation de dynamique moléculaire et de la microscopie confocale. Les résultats expérimentaux indiquent des quantités différentes de lipides dans des compositions capillaires ethniques et des pourcentages plus élevés de lipides internes dans les cheveux africains. Dans ce type de cheveux, la diffraction axiale de la kératine n'a pas été observée dans l'analyse aux rayons X, mais après l'enlèvement des lipides, la kératine revient à sa disposition de compactage typique. La simulation dynamique moléculaire montre que les lipides s'intercalent entre les dimères de kératine, changeant ainsi sa structure. A partir de ces résultats, nous supposons que la structure de la kératine peut être influencée par l'augmentation de la concentration de lipides dans les cheveux de type africain. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods
- RESULTS AND DISCUSSION : This layer chromatography - Flame ionization detector (TLC-FID) - X-ray determination - Molecular dynamics simulation - Confocal microscopy on hair transversal cutsDOI : 10.1111/ics.12035 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12035 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18814
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 3 (06/2013) . - p. 244-249[article]Réservation
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