Agrégation et rhéofluidification / Walter de Carvalho in LES CAHIERS DE RHEOLOGIE, Vol. XIV, N° 2 (09/1995)

[article]  inLES CAHIERS DE RHEOLOGIE > Vol. XIV, N° 2 (09/1995) . - p. 637-645 Titre : Agrégation et rhéofluidification : Effets des contraintes et des gradients de cisaillement sur un gel physique Type de document : texte imprimé Auteurs : Walter de Carvalho, Auteur ; Madeleine Djabourov, Auteur Année de publication : 1995 Article en page(s) : p. 637-645 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Cisaillement (mécanique) Colloides Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Précipitation (chimie) Rhéologie Thixotropie Index. décimale : 532.05 Mécanique des fluides et des liquides - Dynamique (cinétique et cinématique) Résumé : Dans le monde industriel, les gels ne sont pas produits au repos. La transition sol-gel subit des traitements thermiques et mécaniques (cisaillements). Le but de cette étude est d'analyser le phénomène de gélification sous cisaillement de gels de gélatine. Nous avons effectué une étude de la transition sous contrainte constante et sous gradient de cisaillement constant. L'étude sous contrainte constante a été réalisée pour des contraintes allant de 0.1N/m² à 60N/m². La contrainte a pour effet de retarder l'instant de la transition, sans empêcher la gélification. L'étude sous gradient de cisaillement constant a été faite pour des gradients allant de 1.5s-1 à 1000s−1. Il apparaît alors une valeur critique du gradient de cisaillement de l'ordre de 3s-1 au delà de laquelle la transition ne peut avoir lieu. L'étude de la cicatrisation est effectuée par la suite. Cette étude met en évidence les profondes modifications apportées à la structure ou à la rhéologie des gels par une mise en écoulement. Note de contenu : - TRANSITION SOL-GEL SOUS CONTRAINTE CONSTANTE : Étude à faibles contraintes - Étude à fortes contraintes - ÉTUDE DE LA CINÉTIQUE DE PRISE EN GEL SOUS 40N/m² - ÉTUDE DE LA CINÉTIQUE SOUS GRADIENT DE CISAILLEMENT CONSTANT Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=26246 [article]

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An eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling process / Ding Xiaoliang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 3 (05-06/2021)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 3 (05-06/2021) . - p. 153-158 Titre : An eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling process Type de document : texte imprimé Auteurs : Ding Xiaoliang, Auteur ; Zhijun Chen, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur ; Zhihua Shan, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 153-158 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Cuirs et peaux -- Analyse Eaux usées -- Analyse Epilage enzymatique Extraction (chimie) Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Gonflement (physique) Microscopie électronique à balayage Peaux brutes -- Trempe Procédés de fabrication Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : The conventional method of gelatin production generates a large quantity of wastewater, sludge and H2S gas due to the use of sulfide and lime. In this study, an eco-friendly method of extracting gelatin from animal hides was developed. The dehairing process was designed using enzymes and performed simultaneously with soaking, and the swelling process based on sodium silicate was used in the gelatin production. A comparative analysis showed that the effect of the soaking step using enzymatic dehairing was as effective as the use of sulfide. SEM analysis and proteoglycan content measurement indicated that the extent of fibre bundle opening and interfibrillar substance removal were comparable to that of the swelling process with lime when using sodium silicate. The reduction of the TKN and COD loads in the wastewater was of the order of 10% relative to the conventional swelling process, and the dry weight and organic content of the sludge generated during the swelling process based on sodium silicate were reduced by 59.62% and 41 .75%, respectively. Furthermore, the gelatin extracted with this eco-friendly method possessed similar physicochemical properties, including the molecular weight, viscosity, and extraction yield. This study indicates that this eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling can help to achieve sustainability in the gelatin industry. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURE : Materials - Clean treatment of raw hides - Determinationof the swelling effect - Characterisation of waste from the swelling process - Observation of the swelled pelt tissue - Gelatin extraction - Characterisationof gelatine - RESULTS AND DISCUSSION : Analysis of enzymatic dehairing - Analysis of the swelling effect - Analysis of spent liquors and sludge from the swelling process - SEM analysis - Comparative analysis of the performance of gelatin - Table 1 : Dissolved substances under different alkaline materials - Table 2 : Main parameters of the spent swelling bath - Table 3 : Main parameters of sludge produced by 100 kg of swelled pelts - Table 4 : Basic properties of gelatin En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Fo1mi1Pqa-BLsFo-7jjrmv40OTZX4yt2/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35835 [article]

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An evaluation of the effectiveness of applying a gelatin–copper complex in the low-temperature bleaching of cotton with hydrogen peroxide / Xueyan Wang in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 133, N° 4 (08/2017)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 133, N° 4 (08/2017) . - p. 300-304 Titre : An evaluation of the effectiveness of applying a gelatin–copper complex in the low-temperature bleaching of cotton with hydrogen peroxide Type de document : texte imprimé Auteurs : Xueyan Wang, Auteur ; Junling Tang, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 300-304 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment Basses températures Catalyseurs Coton Le coton est une fibre végétale qui entoure les graines des cotonniers "véritables"(Gossypium sp.), un arbuste de la famille des Malvacées. Cette fibre est généralement transformée en fil qui est tissé pour fabriquer des tissus. Le coton est la plus importante des fibres naturelles produites dans le monde. Depuis le XIXe siècle, il constitue, grâce aux progrès de l'industrialisation et de l'agronomie, la première fibre textile du monde (près de la moitié de la consommation mondiale de fibres textiles). Cuivre Evaluation Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Peroxyde d'hydrogène Le peroxyde d'hydrogène (H2O2), communément appelé eau oxygénée ou encore perhydrol (appellation industrielle), est un composé chimique liquide et visqueux, aux puissantes propriétés oxydantes (il est aussi réducteur). C'est donc un agent blanchissant efficace qui sert de désinfectant et (à haute concentration) d'oxydant ou monergol dans les fusées spatiales. Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : A gelatin–copper complex was prepared and then added as catalyst to a hydrogen peroxide bleaching bath. Cotton fabric was bleached with the new system at low temperature (70 °C). The effects of the gelatin–copper complex on the whiteness, capillary effect, damage, and bleaching rate of the bleached fabric and on the decomposition ratio of hydrogen peroxide were evaluated. These effects were compared with the effectiveness of traditional high-temperature bleaching and low-temperature bleaching without the gelatin–copper complex. The results showed that the gelatin–copper complex enhances the bleaching effectiveness of hydrogen peroxide. The whiteness of cotton fabric bleached with the catalytic complex is comparable with the whiteness achieved with a conventional peroxide system. The catalytic bleaching technology not only realises low-temperature and low-alkali bleaching of cotton with hydrogen peroxide but also reduces fabric strength loss, which meets the requirements of industry for continued development of the wet processing of textiles. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and methods - Preparation of the gelatin-copper complex - Bleaching of cotton fabric - Determination of the properties of the bleached fabric - RESULTS AND DISCUSSION : Comparison of the performance of bleached cotton between catalytic low-temperature bleaching and traditional high-temperature bleaching - The effect of the gelatin-copper complex on the bleaching rate of cotton with hydrogen peroxide - The effect of the gelatin-copper complex dosage on the decomposition ratio of hydrogen peroxide and the fabric whiteness - The effect of the gelatin-copper complex and the hydrogen peroxide dosage on fabric whiteness DOI : 10.1111/cote.12277 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1SH9Kp_tzxWfS_LUu6--Xc-c7yMqTxZfS/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=28882 [article]

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Biodegradable PVA/gelatin blends prepared by reactive extrusion / Yuansen Liu in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 3 (05-06/2012)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 96, N° 3 (05-06/2012) . - p. 106-113 Titre : Biodegradable PVA/gelatin blends prepared by reactive extrusion Type de document : texte imprimé Auteurs : Yuansen Liu, Auteur ; Qi Wang, Auteur ; Li Li, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 106-113 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Alcool polyvinylique Biodégradation Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Esterification Extrusion réactive Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Matériaux -- Propriétés mécaniques Respirométrie Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Reactive extrusion was adopted to prepare poly(vinyl alcohol)/gelatin (PVA/gelatin) blends using PVA and collagen fibres derived from cattle hide limed split wastes as raw materials. The experimental results showed that during the reactive extrusion process, all the collagen fibres were degraded in-situ into gelatin under the thermal/physico-chemical effects of the extruder and thus exposed the reactive groups in gelatin and induced the esterification reaction between PVA and gelatin. Ascribing the effects to the plasticization of gelatin with low molecular weight, the crystallinity and the melting point of PVA were and the thermal processing window for PVA was obtained. In this way, PVA/gelatin blends wit good processibility, compatibility, mechanical properties and biodegradability were successfully prepared. When the ratio of PVA and gelatin was 7:3, the tensile strength and the elongation at break of the PVA/gelatin blend increased up tu 34MPa and 320%, respectively, and its biodegradable ratio reached 37.2%, much higher than that of PVA after the 60-day incubation in respirometric tests on an aerobic aquatic environment. Compared with the conventional two step methods to prepare PVA/gelatin blends, the technology developed here is convenient, cost-efficient an environmentally-friendly and also provides a novel idea to recycle non-tanned solid leather wastes. The end not provides statistics and further details of the large possible usage of limed hide wastes in this application. Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Materials - Sample preparation - Scanning electron microscopy (SEM) - Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) - Fourier transform infrared (FTIR) measurement - Rheological measurements - Differential scanning calorimetry (DSC) - Dynamic mechanical analysis (DMA) - Mechanical properties test - Aerobic biodegradation - RESULTS AND DISCUSSION : Reactive mechanism of PVA/gelatin blends - Compatibility analysis - DSC analysis - Rheological properties - Mechanical properties - Environmental impacts En ligne : https://drive.google.com/file/d/1TuvP5pycqvTplkuvD7HnUb5JOfwXMhPN/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15257 [article]

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Biomedical application of photo-crosslinked gelatin hydrogels / Lei Xiang in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 3 (Année 2021)  

[article]  inJOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 3 (Année 2021) . - 24 p. Titre : Biomedical application of photo-crosslinked gelatin hydrogels Type de document : texte imprimé Auteurs : Lei Xiang, Auteur ; Wenguo Cui, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : 24 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biomatériaux Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) hydrocolloïdes Technologie médicale Index. décimale : 541.34 Solutions Résumé : During the past decades, photo-crosslinked gelatin hydrogel (methacrylated gelatin, GelMA) has gained a lot of attention due to its remarkable application in the biomedical field. It has been widely used in cell transplantation, cell culture and drug delivery, based on its crosslinking to form hydrogels with tunable mechanical properties and excellent bio-compatibility when exposed to light irradiation to mimic the micro-environment of native extracellular matrix (ECM). Because of its unique biofunctionality and mechanical tenability, it has also been widely applied in the repair and regeneration of bone, heart, cornea, epidermal tissue, cartilage, vascular, peripheral nerve, oral mucosa, and skeletal muscle et al. The purpose of this review is to summarize the recent application of GelMA in drug delivery and tissue engineering field. Moreover, this review article will briefly introduce both the development of GelMA and the characterization of GelMA. Finally, we discuss the challenges and future development prospects of GelMA as a tissue engineering material and drug or gene delivery carrier, hoping to contribute to accelerating the development of GelMA in the biomedical field. Note de contenu : - Basic synthetic procedures and influencing factors on GelMA hydrogels characterization : Basic synthetic steps - Influencing factors on GelMA hydrogels characterization - GelMA for drug delivery - GelMA for neovascularization - GelMA for nerve engineering - GelMA for bone defect regeneration - GelMA for cartilage engineering - GelMA for skeletal muscle engineering - GelMA for heart engineering - GelMA for skin tissue engineering - GelMA for cornea stroma and other tissue engineering DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-020-00043-y En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-020-00043-y.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37464 [article]

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Biopolymers produced from gelatin and chitosan using polyphenols / M. M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 12 (12/2015)  

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Biopolymers produced from gelatin and whey protein concentrate using polyphenols / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 3 (03/2014)  

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Biopolymers : towards sustainable coating technology / Deepti Shikha in PAINTINDIA, Vol. LXXIII, N° 5 (05/2023)  

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Characterization of gelatin and casein films modified by microbial transglutaminase and the application as coating agents in leather finishing / Long Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 1 (01/2012)  

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Comparison of the tanning abilities of some epoxides and aldehydic compounds / Y. Dy in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 3 (05-06/2006)  

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Cross-linking of gelatin with epichlorohydrin in a sodium-acetate-trihydrate/urea deep eutectic solvent system / Yuming Cui in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 3 (03/2023)  

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Development and characterization of genipin cross-linked gelatin based composites incorporated with vegetable-tanned collagen fiber (VCF) / Jie Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 12 (12/2017)  

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Dissolution characteristics of protein in an ionic liquid / Xia Chunchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 1 (01-02/2013)  

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Effect of carboxyl group content of collagen on chromium absorption / Xia Chunchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 95, N° 3 (05-06/2011)  

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Effects of pretanning processes on collagen structure and reactivity in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 1 (01/2013)  

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Etude de la fonction polyacide de la gélatine / Serge Combet / 1962

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Etude du pouvoir moussant de la gélatine en relation avec ses propriétés physico-chimiques / Laurence Nicolay / 1993

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Fabrication, and characterization of polydimethylsiloxane/glycidol-grafted gelatin film / Lei Yue in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 14, N° 1 (01/2017)  

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La fabrication des colles et gélatines / Victor Cambon / Paris : Dunod (1923)

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Fibre-forming properties of collagen and gelatin derived from bovine limed-split waste / Wei Xiangyi in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 6 (11-12/2015)  

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