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Mechanical and water interaction properties of polymeric films produced with starch and gelatin extracted from leather waste as affected by different composition / Bianca Santinon Scopel in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 1-9 Titre : Mechanical and water interaction properties of polymeric films produced with starch and gelatin extracted from leather waste as affected by different composition Type de document : texte imprimé Auteurs : Bianca Santinon Scopel, Auteur ; Lais Bavaresco, Auteur ; Julia Mascarello, Auteur ; Aline Dettmer, Auteur ; Camila Baldasso, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 1-9 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Absorption Adsorption Allongement à la rupture Amidons Couches minces -- Propriétés mécaniques Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Eau Essais dynamiques Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Solubilité Statistique Traction (mécanique) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this work, gelatin extracted from chromed leather wastes (CLW) was used to produce polymeric films with starch. Different compositions (glycerol or sorbitol as plasticizers, 0, 10 and 20% of plasticizer and 6.4, 8.0 and 9.6 g of starch for each 2.4 g of gelatin) were evaluated. Water solubility ranged from 17 to 28% and elongation at break from 6.5 to 133.8%. The opposite effect was noticed for tensile strength. Small amounts of chromium (2.4 – 2.9 mg/kg of film) would allow the films application in agriculture, where nitrogen released after films degradation would act as a nutrient. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods - Thickness - Tensile strength - Tensile strength and elongation at break - Solubility - Moisture sorption isotherm - Chromium content - Statistical analysis - RESULTS AND DISCUSSIONS : Moisture sorption isotherms - Thickness, solubility and mechanical properties - Chromium and other salts content in the films En ligne : https://drive.google.com/file/d/1iDVrHgzYYSpSVjz6NWmOsogY1UZPAf78/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31544 [article]

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Machine vision inspection system for detection of leather surface defects / Malathy Jawahar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 10-19 Titre : Machine vision inspection system for detection of leather surface defects Type de document : texte imprimé Auteurs : Malathy Jawahar, Auteur ; K. Vani, Auteur ; Chandra Babu Narasimhan Kannan, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 10-19 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse d'image L'analyse d'image est la reconnaissance des éléments contenus dans l'image. Il ne faut pas confondre analyse (décomposition en éléments) et traitement (action sur les composantes) de l'image. Cuir Cuirs et peaux -- Défauts -- Classification Cuirs et peaux -- Texture Détection de défauts (Ingénierie) Imagerie (technique) Qualité -- Contrôle Réseaux neuronaux (informatique) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Leather quality inspection is very important in assessing the effective cutting value that can be obtained from the leather. Current practice involves an expert to inspect each piece of leather individually and detect defects manually. However, such a manual inspection is highly subjective and varies quite considerably from one assessor to another. Often this subjectivity leads to dispute between the buyer and the seller of the leathers and hence attempts are made to automate this. Automatic leather defect classification is a challenging research problem due to the difficulties that arise when segmenting defects from the leather background and determining the characteristics that describe the defects objectively. The present study describes application of machine vision system to capture leather surface images and the novel multi-level thresholding algorithm to segment defective and non-defective regions of leather followed by texture feature extraction to objectively quantify the leather surface defects. A dataset consisting of 90 leather images comprising 20 good leather and 50 defective samples has been used in the study. Experimental results on the leather defect image library database achieved an accuracy of 90% using neural network as classifier, confirming potential of using the proposed system for automatic leather defect classification. Note de contenu : - Materials - Image acquisition system - Image analysis - Image segmentation - Feature extraction using texture analysis - Defect classification using artificial neural network En ligne : https://drive.google.com/file/d/19bCDm5My0DozDCYyRxrzlQuQkzRwxUhI/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31549 [article]

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Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 20-28 Titre : Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Tomasz Krystofiak, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 20-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse spectrale Analyse thermique Antioxydants Formaldéhyde Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Réduction des composés organiques volatils Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Due to the high content of thio-aminoacids, (i.e., methionine and cysteine) and the structural intermolecular disulfide bonds, this study has focused on new biopolymer keratin antioxidants. The antioxidant activity of keratin hydrolysates in polyethylene glycol (PEG) matrix has been studied using the differential scanning calorimetry (DSC) under non-isothermal conditions. The experimental results have been evaluated and kinetic description of the oxidation induction periods have been carried out using the Bethelot-Hood temperature function. The length of induction periods has been assessed for all temperatures using the kinetic results. In order to compare the stabilizing effect of keratin hydrolysates, protection factors and antioxidant effectiveness have been calculated. The results have shown that the antioxidant activity of keratins strongly depends on the hydrolysis process. The protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration of keratin. Based on our previous experience, we propose that the qualitative trend presented in this work can also be applied for other matrices than PEG. Keratin hydrolysates and their modifications with antioxidant properties significantly reduced formaldehyde emissions from urea-formaldehyde adhesives. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Keratin K - Keratin K-3 - Keratin K-T - Methods of testing. X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) - ATR-FTIR spectroscopy measurements - DSC calorimetre Shimadzu DSC-60 - Formaldehyde emissions - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters. X-ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Reduction of formaldehyde emission En ligne : https://drive.google.com/file/d/1t1EZNXioy-_mooLYnVhp6Ed2wWIkwPbq/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31550 [article]

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Insights into the molecular composition of the skins and hides used in leather manufacture / Rafea Naffa in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 29-36 Titre : Insights into the molecular composition of the skins and hides used in leather manufacture Type de document : texte imprimé Auteurs : Rafea Naffa, Auteur ; Catherine Maidment, Auteur ; Geoff Holmes ; Gillian Norris Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 29-36 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Cuirs et peaux -- Analyse Cuirs et peaux de bovins Cuirs et peaux de chèvres Cuirs et peaux de daims Cuirs et peaux de moutons Structure moléculaire Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Increasing demand for information about the effects of the beamhouse processes on animal skins and hides led to the need to determine the differences among different animal skins and hides at molecular level which results in significant changes in their strength. This is a comprehensive study of the molecular components of four animal skins commonly used to manufacture shoes, clothing and furniture to identify common indicators of skin strength. First, the strength of each species was assessed using tear strength and the denaturation temperature. Then the concentration of the following molecular compounds: amino acids, natural collagen crosslinks and glycosaminoglycans (GAGs) were determined. Significant differences in their molecular compositions were found particularly the types and amount of the natural collagen crosslinks which are known to be essential for skin strength. We found that sheep skin contained the lowest collagen content and highest GAG concentrations compared to goat and deer skins and cow hide. To the best of our knowledge, this is the first time where the collagen crosslinks of skin and hide of different species are measured and compared. This study shows that different species have different underlying molecular composition of skins and hides resulting in strength differences. This understanding will help to modify the current leather processing protocols to produce stronger leather. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Chemicals & reagents - Preparation of skin samples - Skin thickness measurements - Tear strength of sheep, goat, deer skins and cow hide - Differential scanning calorimetry (DSC) of sheep, goat, deer skins and cow hide - Amino acid extraction from sheep, goat, deer skins and cow hide - Derivatization of amino acids by 6-aminoquinolyl-N-hydroxysuccinimidyl carbamate - Separation of AQC deeivatized amino acids - Extraction and quantitation of glycosaminoglycans in skins - RESULTS AND DISCUSSION : Tear strength of sheep, goat, deer skins and cow hide - Differential scanning calorimetry (DSC) of sheep, goat and deer skins and cow hide - Amino acid composition of sheep, goat and deer skins and cow hide - Collagen I/III ratio in sheep, goat and deer skins and and cow hide - Quantitation of glycosaminoglycans (GAGs) in sheep, goat and deer skins and cow hide - Analysis of crosslinks in sheep, goat and deer skins and cow hide En ligne : https://drive.google.com/file/d/1EPPwJTQrMvg0M1XYcXbJjQzwk94mxEY7/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31551 [article]

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