Comportement photochimique des hydrolysats de kératine / A. Sionkowska in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 33, N° 6 (12/2011)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 33, N° 6 (12/2011) . - p. 503-508 Titre : Comportement photochimique des hydrolysats de kératine Type de document : texte imprimé Auteurs : A. Sionkowska, Auteur ; J. Skopinska-Wisniewska, Auteur ; J. Kozlowska, Auteur ; A. Planecka, Auteur ; M. Kurzawa, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 503-508 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de Hydrolysats de protéines Irradiation kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Photochimie Rayonnement ultraviolet Spectrophotométrie UV-Visible Spectroscopie de fluorescence Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Une étude concernant l’influence de l’irradiation UV sur des hydrolysats de kératine a été menée en utilisant la spectroscopie UV-Vis, la spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (FTIR) et la spectroscopie en fluorescence. Lors de l’irradiation de l’échantillon, l’absorption de la solution d’hydrolysats de kératine a augmenté, notamment entre 250-280 nm et 320-410 nm. L’augmentation d’absorbance dans la zone 320-410 nm est liée à la présence de nouveaux photo produits formés pendant l’irradiation UV. La fluorescence des hydrolysats de kératine a été observée à 328 nm suite à une excitation à 270 nm. L’irradiation UV a provoqué la disparition de la fluorescence à 328 nm et après 60 minutes d’irradiation une nouvelle large bande de faible fluorescence, attribuable à de nouveaux photo produits, est apparue dans les longueurs d’ondes UV avec un maximum d’émission entre 400-500 nm. Les résultats de spectroscopie FTIR ont montré une dégradation de kératine sous l’irradiation UV. Une légère augmentation de l’espèce soufre oxydée a aussi été observée. Les résultats obtenus suggèrent que l’irradiation UV peut être utilisée comme agent modifiant les hydrolysats de kératine pour des applications cosmétiques. Note de contenu : - Sample preparation - Irradiation of the sample - UV-Vis spectroscopy - Fluorescence spectroscopy - FTIR spectroscopy DOI : 10.1111/j.1468-2494.2011.00662.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2011.00662.x Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=13246 [article]

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