Low molecular weight peptides from collagenous waste : Hydrodynamic and thermodynamic studies / Geetha Baskar in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. N° 71 (Année 1987)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. N° 71 (Année 1987) . - p. 142-146 Titre : Low molecular weight peptides from collagenous waste : Hydrodynamic and thermodynamic studies Type de document : texte imprimé Auteurs : Geetha Baskar, Auteur ; K. Vijayalakshmi, Auteur ; V. V. M. Rao, Auteur ; Asit Baran Mandal, Auteur Année de publication : 1987 Article en page(s) : p. 142-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène -- Déchets Ethanolamine L'éthanolamine, également appelée 2-aminoéthanol ou monoéthanolamine, est un composé chimique organique qui est à la fois une amine primaire (par son groupe amine) et un alcool primaire (par son groupe hydroxyle). À l'instar des autres amines, la monoéthanolamine se comporte en base faible. L'éthanolamine est un liquide toxique, inflammable, corrosif, incolore et visqueux ; son odeur est similaire à celle de l'ammoniac. Hydrodynamique Peptides Poids moléculaires Thermodynamique Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A transamidification reaction was utilised to obtain low molecular weight peptides by reacting waste skin trimmings protein with monoethanolamine (MEA). In sample, equal equivalent of protein and MBA were used, whereas in sample lithe two equivalents of protein were reacted with one equivalent of MBA. The viscosity data for both samples were analysed in terms of the Einstein and Simha—Einstein equations. Hydration volume Vh,number average molecular weight M, and intrinsic viscosity [ri] of sample II is greater than that of sample I, irrespective of temperature. Hydrodynamic results suggest that the shape of the transamidified peptide particle in solution is spherical. The results also suggest that MBA is effective in breaking the hide trimmings protein structure upon transamidification where protein content is comparatively less. Thermodynamic parameters were calculated from Eyring and Gibb’s equations. The results suggest that MBA is more effective in the ordering of the water structure in sample II than that for sample I. Note de contenu : - Preparation of aminol polypeptides - Hydronamic studies - Table 1 : Hydrated specific volume Vh, intrinsic viscosity [n] and number average molecular weight Mn for transamidified peptides at various temperatures - Table 2 : Various thermodynamic activation parameters for sample I at different concentrations of peptide - Table 3 : Various thermodynamic activation parameters for sample II at different concentrations of peptide En ligne : https://drive.google.com/file/d/1MkaPtd25QKOyZYAfIRCvd-QjZ_7N1Lsv/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40128 [article]

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
007135	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

---

1 (1 - 1 / 1)