Accueil
Catégories
> Lysozyme
Le lysozyme est une protéine globulaire formée de 129 acides aminés (chez l'être humain), que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive, lait maternel, mucus...) et dans le blanc d'œuf, chez de nombreuses espèces d'animaux, dont insectes et acariens1.
Il s'agit d'une hydrolase acide (EC 3.2.1.17) sécrétée par les granulocytes et les monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des peptidoglycanes la constituant. Lysozyme
Commentaire :
Le lysozyme est une protéine globulaire formée de 129 acides aminés (chez l'être humain), que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive, lait maternel, mucus...) et dans le blanc d'œuf, chez de nombreuses espèces d'animaux, dont insectes et acariens1.
Il s'agit d'une hydrolase acide (EC 3.2.1.17) sécrétée par les granulocytes et les monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des peptidoglycanes la constituant. Voir aussi |
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la recherche
Etendre la recherche sur niveau(x) vers le bas
4,5-Dinitrosulfonefluorescein and related dyes : Kinetics of reversible rupture of the pyran ring and their interaction with lysozyme / Nika N. Kriklya in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 137, N° 6 (12/2021)
[article]
Titre : 4,5-Dinitrosulfonefluorescein and related dyes : Kinetics of reversible rupture of the pyran ring and their interaction with lysozyme Type de document : texte imprimé Auteurs : Nika N. Kriklya, Auteur ; Taras Yu. Gromovoy, Auteur ; Nicolay O. Mchedlov-Petrossyan, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 658-667 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Colorants -- Analyse
Dynamique moléculaire
Fluorescence
LysozymeLe lysozyme est une protéine globulaire formée de 129 acides aminés (chez l'être humain), que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive, lait maternel, mucus...) et dans le blanc d'œuf, chez de nombreuses espèces d'animaux, dont insectes et acariens1.
Il s'agit d'une hydrolase acide (EC 3.2.1.17) sécrétée par les granulocytes et les monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des peptidoglycanes la constituant.
Spectrométrie de masseIndex. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : Fluorescein and sulfonefluorescein dyes are stable in solution within a wide pH range. Nucleophilic addition of the hydroxide (HO–) group to the nodal carbon atom is not typical of these compounds. They are also not prone to rupture of the pyran cycle under the action of alkali. However, the last-named heterocycle readily opens at high pH values in the case of derivatives containing nitro groups in the xanthene moiety. Moreover, while in the case of nitrofluoresceins, for example, 4,5-dinitrofluorescein, this reaction is irreversible, with 4,5-dinitrosulfonefluorescein acidification of the alkaline solution immediately returns the visible absorption spectrum to that of the original hydroxyxanthene dye. We present a quantitative study of the kinetics of the pyran cycle rupture in aqueous alkali without and with micelles of a cationic surfactant. Also, both initial dye and reaction product were studied via the matrix-assisted laser desorption/ionisation time-of-flight (MALDI-ToF) technique. The second part of the article is devoted to the interaction of 4,5-dinitrosulfonefluorescein and other dyes of similar structure with lysozyme basing on the MALDI-ToF mass spectrometry. This made it possible to arrange the dyes according to their affinity for the protein and draw some conclusions about the nature of the association of the dye with lysozyme. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Mass spectrometry - Characterisation of the colloidal species - Procedure of the kinetics study
- RESULTS AND DISCUSSION : Alkaline rupture of the pyrancycle of 4,5-dinitrosulfonefluorescein - Kinetic data processing : Aqueous NaOH solutions - Surfactant effect : 4,5-dinitrosulfonefluorescein in the aqueous CTAB/NaOH system - The behaviour of 2,4,5,7-tetranitrosulfonefluorescein in alkaline aqueous media - Interaction of the dyes with lysozymeDOI : https://doi.org/10.1111/cote.12565 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12565 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36795
in COLORATION TECHNOLOGY > Vol. 137, N° 6 (12/2021) . - p. 658-667[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23068 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Polyelectrolytes fabrication on magnesium alloy surface by layer-by-layer assembly technique with antiplatelet adhesion and antibacterial activities / Mengke Peng in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 16, N° 3 (05/2019)
[article]
Titre : Polyelectrolytes fabrication on magnesium alloy surface by layer-by-layer assembly technique with antiplatelet adhesion and antibacterial activities Type de document : texte imprimé Auteurs : Mengke Peng, Auteur ; Xiaodan Zhang, Auteur ; Xiao Xiao, Auteur ; Mengjin Dong, Auteur ; Guowei Zhao, Auteur ; Peng Liu, Auteur ; Yashao Chen, Auteur ; Changhao Wang, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 857-868 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Adhésion antiplaquettaire
Antibactériens
Anticorrosifs
Anticorrosion
Caractérisation
LysozymeLe lysozyme est une protéine globulaire formée de 129 acides aminés (chez l'être humain), que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive, lait maternel, mucus...) et dans le blanc d'œuf, chez de nombreuses espèces d'animaux, dont insectes et acariens1.
Il s'agit d'une hydrolase acide (EC 3.2.1.17) sécrétée par les granulocytes et les monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des peptidoglycanes la constituant.
Magnésium -- Alliages
Polyélectrolytes
Polyéthylèneimine
Revêtements multicouchesIndex. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : Magnesium alloy (MgA) was widely used in biomedical field owing to its good biocompatibility and degradability. The surface of MgA was usually modified to improve its corrosion resistance, biocompatibility, and biological properties. Herein, we employed a layer-by-layer assembly technique to assemble both polyanionic and polycationic electrolytes onto the microarc oxidation-treated MgA surface to yield MgA-MgO-PEI-[Ge(HANPs)/Lzm]50, where the gelatin-conjugated hydroxyapatite nanoparticles [Ge(HANPs)] are the polyanionic electrolyte, lysozyme (Lzm) is the polycationic electrolyte, and polyethyleneimine (PEI) is the transition layer. The morphology and chemical composition of MgA-MgO-PEI-[Ge(HANPs)/Lzm]50 were characterized by X-ray diffraction, scanning electron microscopy, and X-ray photoelectron spectroscopy, indicating that [Ge(HANPs)/Lzm]50 were successfully fabricated on the surface of MgA-MgO. The surface of MgA-MgO-PEI-[Ge(HANPs)/Lzm]50 exhibited good hydrophilicity as evidenced by the low water contact angle of 24.5°. Excellent corrosion resistance of MgA-MgO-PEI-[Ge(HANPs)/Lzm]50 was obtained since it can decrease about four orders of magnitude of corrosive current (Icorr) compared to pristine MgA. The biological assay for MgA-MgO-PEI-[Ge(HANPs)/Lzm]50 showed good antiplatelet adhesion and excellent antibacterial activities against both E. coli and S. aureus. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Preparation of hydroxyapatite nanoparticles (HANPs) - Preparation of MgA with MAO treatment (MgA-MgO - Preparation of MgA-MgO-PEI[Ge(HANPs)/Lzm]50 - Characterizations for morphologies and composition - Water contact angle (WCA) measurement - Potentiodynamic polarization test - Antiplatelets adhesion assay - Antibacterial assay - Determination of release of lysozyme
- RESULTS AND DISCUSSION : Morphology and phase structure of HANPs - Morphology and composition of different MgA samples - Hydrophilicity analysis of different MgA samples - Anticorrosive performance of MgA-MgO-PEI[Ge(HANPs)/Lzm]50 - Antiplatelets adhesion assay of MgA-MgO-PEI[Ge(HANPs)/Lzm]50 - Antibacterial assay of MgA-MgO-PEI[Ge(HANPs)/Lzm]50 - Lysozyme release behavior of MgA-MgO-PEI[Ge(HANPs)/Lzm]50DOI : 10.1007/s11998-018-00162-6 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-018-00162-6.pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32597
in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 16, N° 3 (05/2019) . - p. 857-868[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20953 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible
[article]
Titre : Released on demand : Using biopolymers for controlled delivery of active ingredients Type de document : texte imprimé Auteurs : M. Slaghek, Auteur ; Johan Timmermans, Auteur ; Jan M. Jetten, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 38-43 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose.
Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive.
L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique.
Biomolécules actives
Biopolymères
Diffusion (physique)
LysozymeLe lysozyme est une protéine globulaire formée de 129 acides aminés (chez l'être humain), que l'on rencontre dans un certain nombre de sécrétions (larmes, salive, lait maternel, mucus...) et dans le blanc d'œuf, chez de nombreuses espèces d'animaux, dont insectes et acariens1.
Il s'agit d'une hydrolase acide (EC 3.2.1.17) sécrétée par les granulocytes et les monocytes. Elle détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des peptidoglycanes la constituant.
Matériaux intelligents
Revêtements:PeintureIndex. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : TNO has created a 'release on demand' technology in which matrix particles are formed from biopolymers crosslinked into a three-dimensional network. The particles release compounds only when triggered by stimuli such as temperature, pH, humidity or certain bacterial metabolites. This gives efficient use of active ingredients and prevents premature leaching. Note de contenu : - Bacterial enzymes can trigger several systems
- How the concept has been applied in practice
- Lysozyme absorption and release are measured
- Less biocides required for in-can preservation
- Experimental procedure for particle manufacture
- Active ingredient is absorbed up to a clear limit
- Amylase causes rapide release of lysozyme
- Water barrier coating is applied to particles
- Many potential applications can be envisagedEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1KQgEWmAQgDO8XZpw-VNGchHNV_SiKCiJ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=24142
in EUROPEAN COATINGS JOURNAL (ECJ) > N° 11/2008 (11/2008) . - p. 38-43[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 010832 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible