Changes to bovine hides during leather processing / L. J. Stephens in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 77, N° 3 (05-06/1993)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 77, N° 3 (05-06/1993) . - p. 71-74 Titre : Changes to bovine hides during leather processing Type de document : texte imprimé Auteurs : L. J. Stephens, Auteur ; J. A. Werkmeister, Auteur ; John A. M. Ramshaw, Auteur Année de publication : 1993 Article en page(s) : p. 71-74 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Immunohistology has enabled the identification and localisation of individual connective tissue components in bovine hides. This approach allows examination of components which may not be readily studied by chemical analysis because they are present in only small amounts, for example type VII collagen. The changes in these components during the initial stages (liming, bating and pickling) of hide processing into leather have been followed, particularly in the grain enamel (surface). The data showed no clear changes to major structural components of the hide, for example types I, III and VI collagens. Type VII collagen remained in the grain layer, where it may still be anchoring residual components of the basement membrane, after liming, bating and pickling steps. The use of bating during processing may change the coposition of the grain enamel by causing more effective removal of certain components such as laminin. However, use of a processing strategy known to cause grain damage, led to complete loss of reactivity to type IV and type VII collagens and laminin. These date support the role of components of the basal lamina in providing the final surface of leather. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1zDmLLv-yfCgsW8P7OEtgICQMAgLd--8M/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=8497 [article]

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Non–animal collagens as new options for cosmetic formulation / Y. Y. Peng in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, N° 6 (12/2015)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 37, N° 6 (12/2015) . - p. 636-641 Titre : Non–animal collagens as new options for cosmetic formulation Type de document : texte imprimé Auteurs : Y. Y. Peng, Auteur ; V. Stoichevska, Auteur ; A. Vashi, Auteur ; L. Howell, Auteur ; F. Fehr, Auteur ; G. J. Dumsday, Auteur ; J. A. Werkmeister, Auteur ; John A. M. Ramshaw, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 636-641 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale Chimie analytique Collagène Cosmétiques Fermentation Formulation (Génie chimique) Protéines recombinées Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIF : Pour examiner le potentiel de collagène non animale comme une nouvelle option pour des applications cosmétiques. - METHODES : Des collagènes non-animales provenant de trois espèces, Streptococcus pyogenes, Solibacter usitatus et Methylobacterium sp 4-46, ont été exprimées sous forme de protéines recombinantes dans Escherichia coli en utilisant le système d'expression choc au froid, pCold. Les protéines ont été purifiées en utilisant soit une chromatographie d'affinité métallique ou un procédé simple basé sur la précipitation et la digestion protéolytique d'impuretés, ce qui est approprié pour une production à grande échelle. Les échantillons ont été examinés à l'aide d'un éventail de procédures analytiques. - RESULTATS : Les analyses par électrophorèse sur gel et spectrométrie de masse ont été utilisées pour examiner la pureté et l'intégrité des produits. La spectroscopie de dichroïsme circulaire a montré des stabilités autour de 38°C, et des valeurs de pI calculées étaient de 5,4 à 8,6. La spectroscopie UV/Visible ont montré la transparence des solutions de collagène. Les collagènes sont solubles à faible force ionique entre pH 5 et pH 8, mais dans des conditions plus acides, sont moins solubles. A des valeurs de pH inférieur, la matière insoluble était bien dispersée et n'a pas formé des associations et des agrégats fibreux trouvés avec les collagènes d'origine animal. Les matériaux se sont avérés être non cytotoxique à des cellules en culture. - CONCLUSION : Ces nouveaux collagènes non animales peuvent être des alternatives potentielles aux collagènes d'animaux pour l'inclusion dans les formulations cosmétiques. Note de contenu : - Development of non-animal collagen genes - Non-animal collagen protein expression - Extraction and purification of non-animal collagen proteins - Evaluation of non-animal collagen - Thermal stability of non-animal collagens - Evaluation of non-animal collagen clarity and aggregation - Water interactions of non-animal collagens - Evaluation of cytotoxicity by cell growth DOI : 10.1111/ics.12243 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12243 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25079 [article]

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