Biochemical method for extraction and reuse of protein and chromium from chrome leather shavings : a waste to wealth approach / Anupama Pati in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 10 (10/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVIII, N° 10 (10/2013) . - p. 365-372 Titre : Biochemical method for extraction and reuse of protein and chromium from chrome leather shavings : a waste to wealth approach Type de document : texte imprimé Auteurs : Anupama Pati, Auteur ; Rubina Chaudhary, Auteur ; Subramani Saravanabhavan, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 365-372 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Bases (chimie) Biochimie Chrome Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Extraction (chimie) Hydrolyse enzymatique Peptidases pH Protéines Température Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Chrome shavings are one of the major solid wastes generated during the leather making process. The presence of chromium in waste creates difficulty in disposing to landfill and incineration. Growing environmental concern about the toxicity and environmental impact of the chromium solid waste generated from the tannery has become key issue. In this work, a study has been made to extract protein from chrome shavings through a biochemical method. In this biochemical method the combination of chemical and enzyme processes have been employed to achieve the optimum extraction of protein. Optimization studies on enzyme and alkali concentration, time, pH and temperature on protein extraction were performed. Further, protein extraction by protease mixed with ?-amylase has also been investigated. It was found that there was significant change in the protein extraction by protease in the presence of ?-amylase. The protein extraction efficiency by conventional and biochemical method is found to be 60 and 80%, respectively. This study provides a biochemical method of hydrolysis for chrome shavings to protein and chromium. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Characterization of chrome shavings - Optimization of protease and ?-amylase - Optimization of nature of alkalis for extraction of protein - Amalgamation of protease and ?-amylase - Pilot study - Recovery and reuse studies - RESULTS AND DISCUSSION : Optimization of protease, ?-amylase dosage and temperature on protein extraction - Optimization of weight of chrome shavings on protein extraction - Optimization of pH - Optimization of nature of alkali and its dosage - Effect of amalgamation of protease and ?-amylase on protein extraction - Reuse of protein and chromium in leather - Control leathers vs experimental leathers (E1 and E2) : an appraisal bulk properties of the leathers En ligne : https://drive.google.com/file/d/1jpyjFKHh00GgKitphEi2gQp_A5_yJsnv/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19446 [article]

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Effect of a-amylase treatment on the tensile properties of steerhide and leather / Warren Melville in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXII (Année 1977)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. LXXII (Année 1977) . - p. 216-229 Titre : Effect of a-amylase treatment on the tensile properties of steerhide and leather Type de document : texte imprimé Auteurs : Warren Melville, Auteur ; Clara Deasy, Auteur Année de publication : 1977 Article en page(s) : p. 216-229 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques Cuirs et peaux de bovins Essais dynamiques Tannage au chrome Traction (mécanique) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The effect of α-amylase treatment on the tensile properties of steerhide and leather was examined. Bacterial or fungal α-amylase in acetate buffer at pH 5.6 and 35°C. digests carbohydrte-containing components (groud substance) from fresh steerhide and from fresh lime/sulfide unhaired steerhide, forming reducing substances. The α-amylase treatment did not affect the load to break of fresh steerhide, corium split, or lime/sulfide unhaired steerhide when they were tested wet. There was also no increase inload to break of unfatliquored wet blue leather that had received the α-amylase treatment. However, similar dry blue leather specimens showed a significantly higher load to break if enzyme-treated. This effect appears to be due to a more complete removal of ground substance during the enzyme treatment, so that the cementing action of the ground substance on the collagen fibers is decreased ; this cementing action is greater in the dry leather specimens than in the wet. When α-amylase-treated, chrome-tanned steerhide was atliquored and tested dry, there was an increase in the load to break compared to that of similarly treated stock that had not received the α-amylase treatment. Microscopic examination showed that greater penetration of fatliquor had occured in the enzyme-treated stock, a reflection of greater removal of ground substance. The α-amylase treatment had no effect on the mirostructure of the steerhide. It did not affect the penetration and deposition of chrome during tannage, as was shown by microincineration studies. Note de contenu : - Materials and methods - Results and discussion : Action of α-amylase on ground substance - Effect of α-amylase treatment on thickness of fresh corium split - Determination of tensile load properties of wet steerhide after α-amylase treatment - Determination of tensile load properties of wet and dry unfatliquored chrome-tanned leather after α-amylase treatment - Effect of α-amylase treatment on load to break of fatliquored dry blue leather - Microscopic investigations - Table 1 : Effect of α-amylase treatment on the average values of load to break of wet hide specimens - Table 2 : Effect of α-amylase treatment on the average values ofload to break of wet blueand dry blue unfatliquored leather - Table 3 : Load to break of bacterial α-amylase treated vs. buffer treated lime/sulfide-unhaired fatliquored dry blue leather - Table 4 : Load to break of fungal α-amylase-treated vs. buffer-treated lime/sulfide-unhaired fatliquored dry blue leather - Table 5 : Load to break of bacterial α-amylase treated vs. fungal α-amylase treated vs. buffer treated lime/sulfide-unhaired fatliquored dry blue leather - Table 6 : Load to break of bacterial α-amylase-treated lime/sulfide-unhaired vs. fungal α-amylase-treated lime/sulfide-unhaired vs. bacterial α-amylase-treated unlimed hair-on vs. buffer-treated lime/sulfide-unhaired dry blue fatliquored leather En ligne : https://drive.google.com/file/d/1lk0RPklVsLfnTFRg_ECk2AYUbnD_cN2v/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38262 [article]

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Effective component in a-amylase preparation for unhairing / Yunhang Zeng in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 3 (03/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVIII, N° 3 (03/2013) . - p. 86-93 Titre : Effective component in a-amylase preparation for unhairing Type de document : texte imprimé Auteurs : Yunhang Zeng, Auteur ; Xian Kong, Auteur ; Ya-Nan Wang, Auteur ; Xuepin Liao, Auteur ; Wenhua Zhang, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 86-93 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Cuirs et peaux Epilage enzymatique Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of ?-amylase preparations (AP) in sulfide and lime free unhairing systems has recently received renewed interest. However, the mechanism of AP action on hides or skins remains unclear. AP is generally a mixture of ?-amylase and concomitant protease(s), and it is not yet known which components of AP are effective in unhairing. To investigate whether “pure” ?-amylase or concomitant protease(s) are mainly responsible for unhairing, a protease-free ?-amylase preparation (PFAP) and an amylase-free ?-amylase preparation (AFAP) were prepared by selective inactivation of protease(s) and ?-amylase in AP respectively. AP, PFAP and AFAP were employed for unhairing of cattle hide for 4 h at 25°C, and their effectiveness of unhairing was evaluated by analyzing the extent of removal of hair, epidermis and protein from hide. The results indicated that rather than “pure” ?-amylase, the concomitant protease(s) in AP were the effective components for unhairing. This suggests that the mechanism of AP action on hides should be consistent with the mechanism of enzymatic unhairing with proteases. Note de contenu : EXPERIMENTAL : - Materials - Preparation of PFAP and AFAP : ?-amylase activity assay - Protease activity assay - Effect of pH on enzyme activity of AP - Preparation of PFAP - Preparation of AFAP - Effectiveness of unhairing by enzymes : Unhairing processes - Analyses of proteins and hyp concentrations in enzymatic unhairing liquors - OBservation of unhaired pelts RESULTS AND DISCUSSION : - FPAP and AFAP - Unhairing effectiveness of AP, PFAP and AFAP : Extent of epidermis removal - Extent of protein removal En ligne : https://drive.google.com/file/d/1BRK_jh_Xj_VGGU-QLyKVSVavJXLxRDac/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=17731 [article]

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Les enzymes / Claude Boidin in REVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR, Vol. LXIII (Année 1971)  

[article]  inREVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR > Vol. LXIII (Année 1971) . - p. 280-291 Titre : Les enzymes : Définition - Production - Utilisation Type de document : texte imprimé Auteurs : Claude Boidin, Auteur Année de publication : 1971 Article en page(s) : p. 280-291 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Cuirs et peaux Détergents Enzymes -- Applications industrielles Peptidases Index. décimale : 572.7 Enzymes Résumé : Qu'entend-on exactement par ce mot maintenant sur les lèvres de toutes les ménagères. sur les emballages de tous les produits détergents. A quoi servent ces produits révélés à grand bruit au grand public et présentés comme miraculeux ou dangereux ? Depuis quand existent-ils ? Les enzymes s'utilisent-elles industriellement ailleurs que dans les détergents ménagers ? S'agit-il de produits inoffensifs ? Toutes ces questions se posent maintenant et méritent qu'une industrie spécialisée depuis près de 50 ans dans leur production et leurs utilisations y réponde aussi clairement que possible. Cela a d'ailleurs été fait au cours de conférences données à plusieurs reprises devant des Chimistes de l'Industrie Textile ou de l'Industrie du Cuir ; ces conférences étaient précédées par la projection du film "INVISIBLES AMIS". Cet article résume l'essentiel de la conférence qui suivait cette projection. Note de contenu : - DEFINITION - PRODUCTION : La sécrétion enzymatique varie en fonction du pH - L'activité enzymatique varie en fonction de la quantité d'hydrates de carbone - L'activité enzymatique varie avec le taux d'azote - L'activité enzymatique varie en fonction de la présence d'oligo-éléments - UTILISATION : Amylases - Protéases - Industrie de la détergence - Autres utilisations - Tannerie-métisserie : Reverdissage enzymatique - Confitage enzymatique - Délainage enzymatique En ligne : https://drive.google.com/file/d/1nd26nwOp5ipwyLVWsV1V1GJOf4Di3zvK/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36758 [article]

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Mathematical analysis of depilation using combinations of amylase and protease / Jian Song in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 91, N° 5 (09-10/2007)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 91, N° 5 (09-10/2007) . - p. 212-215 Titre : Mathematical analysis of depilation using combinations of amylase and protease Type de document : texte imprimé Auteurs : Jian Song, Auteur ; Tao Wenyi, Auteur ; Wuyong Chen, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 212-215 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Analyse mathématique Cuirs et peaux de porcs Epilage enzymatique Peptidases Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Using mathematical analysis, we confirmed the existence of the synergistic effect of unhairing pigskins with amylase and protease. The standardized coefficient of the synergistic effect was 0.894, while that of protease was only 0.183, this means that the synergistic effect of amylase and protease is far greater than the effect of protease alone. On the other hand, the effect of amylase is reduced compared to using amylase alone. The order of the effect on unhairing is: the synergistic effect >protease >amylase. The research shows that combining the enzymes greatly increases the depilatory activity of the preparations without increasing the total amount of enzyme required. Note de contenu : - Enzymes - Preparation of pigskins - Enzymatic depilation - Analysis - Model function for the synergistic depilatory effect of protease and amylase - The model function and the output of regression analysis - Table 1 : Enzyme activity in each trial and the concentration of protein in the bath after 4 hours’ depilation - Table 2 : The factors and dependency in depilatory effect - Table 3 : The output of regression analysis by SPSS En ligne : https://drive.google.com/file/d/1yqk-1bssflKfGSUCQZ_8VHkW2zPAUEGi/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39015 [article]

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Psychological stress has the potential to cause a decline in the epidermal permeability barrier function of the horny layer / S. Fukuda in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, N° 1 (02/2015)  

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Released on demand / M. Slaghek in EUROPEAN COATINGS JOURNAL (ECJ), N° 11/2008 (11/2008)  

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Studies on the use of bi-functional enzyme for leather making / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 12 (12/2016)  

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