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Conséquences de la glycation in vitro sur le collagène fibreux de type I / Mickaël Meli / 2000
Titre : Conséquences de la glycation in vitro sur le collagène fibreux de type I Type de document : texte imprimé Auteurs : Mickaël Meli, Auteur ; Christian Perier, Directeur de thèse ; Université de Saint-Etienne, Organisme de soutenance Année de publication : 2000 Importance : 170 p. Présentation : ill. Format : 30 cm Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Collagène
Glycation
Thèses et écrits académiquesTags : Glycation Glycoxydation Collagène Carboxyméthyllysine Pentosidine Furosine Fructosamine Protéolyse 'Remaniement moléculaire' Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Le collagène, protéine majoritaire des matrices extracellulaires est la cible de modifications structurales au cours du diabète et du vieillissement.
L'originalité du travail a été l'étude in vitro des altérations moléculaires du collagène fibreux de type I au cours d'incubation de longue durée dans des conditions physicochimiques non dénaturantes, en absence et en présence de glucose.
Les modifications de structures du collagène induites au cours des incubations en absence et en présence de glucose ont été caractérisées par électrophorèse, résistance à la pepsine et à la protéinase k. Afin de jalonner l'évolution du processus de glycation, nous avons dosé les produits initiaux (fructosamine) par colorimétrie et les produits avancés de glycation (pentosidine et
carboxymethyllysine) par chromatographie en phase liquide haute performance et par chromatographie en phase gazeuse couplée à la spectrométrie de masse.
Les résultats obtenus montrent que le collagène utilisé a subi une glycation naturelle in vivo. Ce processus naturel évolue en absence de glucose vers la formation de pentosidine lors d'une incubation de longue durée. En présence de glucose, l'incubation du collagène de type I entraîne l'augmentation de formation des AGE, témoins des réactions de glycoxydation. Dans ces conditions, le collagène subit une dénaturation avec formation d'agrégats de haut poids moléculaire associée à une augmentation de la sensibilité à l'action des protéases.
L'évolution de ces processus peut être limitée par l'utilisation d'inhibiteurs comme l'aminoguanidine tandis que les effets des antioxydants se manifestent seulement en présence de glucose. Cette étude montre les transformations de la structure du collagène fibreux lors d'incubation prolongées à 37°C dans des conditions physiologiques de pH et de concentration saline. Ces modifications physicochimiques du collagène observées in vitro sont discutées par rapport aux altérations du collagène de la matrice extracellulaire au cours du diabète et du vieillissement.Note de contenu : I. CONNAISSANCES ACTUELLES SUR LE COLLAGENE ET LA GLYCATION DES PROTEINES : 1. Le collagène - 2. Le processus de glycation
II. MATERIELS ET METHODES
III. RESULTATS ET DISCUSSION : 1. Validation des méthodes analytiques utilisées pour l'étude des réactions de glycation longue durée - 2. Effet de l'incubation longue durée du collagène fibreux en l'absence de glucose - 3. Les effets d'une incubation longue durée du collagène fibreux en présence de glucose - 4. Incidence de la glycoxydation sur la protéolyse du collagène glyqué - 5. L'effet des inhibiteursThèse : Thèse. Spécialité Génie biologique et médical : Université de Saint-Etienne : 2000 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31390 Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20449 TH/2000/MEL Thèse, mémoire, etc... Bibliothèque principale Documentaires Disponible New anti-RNS and -RCS products for cosmetic treatment / Juan Cebriàn in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 27, N° 5 (10/2005)
[article]
Titre : New anti-RNS and -RCS products for cosmetic treatment Type de document : texte imprimé Auteurs : Juan Cebriàn, Auteur ; A. Messeguer, Auteur ; R. M. Facino, Auteur ; J. M. Garcia Anton, Auteur Année de publication : 2005 Article en page(s) : p. 271-278 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Antioxidants Glycation Radicals Reactive species Skin aging Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les oxydants et radicaux libres sont connus pour être des facteurs importants dans le vieillissement de la peau, en effet ils jouent un rôle important dans la péroxidation lipidique, dans la dégradation des protéines et de l'ADN, etc. Les plus connus d'entre eux sont les espèces réactives de l'oxygène (ROS) comme par exemple l'anion radical de la superoxide ou plus communément appelé superoxide (O-2 ), le radical hydroxyle (OH-) ou le peroxyde d'hydrogène (H2O2). Tous ces radicaux libres qui peuvent également être des oxydants sont générés soit par une activité métabolique propre des cellules ou soit par d'autres phénomènes environnementaux. Il existe, cependant, d'autres espèces moins connues que celles citées précédemment mais qui sont tout aussi dangereuses. Ces espèces sont les suivantes: les espèces réactives de l'azote (RNS) et les espèces réactives carbonyliques (RCS). Les plus connus des RNS sont la péroxynitrite (ONOO-), le radical dioxyde d'azote (NO2) et le cation nitronium (NO+2). Parmi les RCS, les plus importants sont le 4-hydroxynonenal (HNE), l'acroléine (ACR), malondialdehyde (MDA) ou le glyoxial (GXL). Tous ces produits (RNS et RCS) jouent un rôle important dans beaucoup de maladies ainsi que dans le vieillissement de la peau, par exemple, dans la réticulation du collagène, dommage de l'ADN, nitration des protéines (contenant de la tyrosine), etc. cette étude nous amène à présenter deux nouveaux produits spécifiques pour ces nouvelles espèces réactives: Lipochroman-6®, un anti-RNS, montrant de très bons résultats au niveau de l'inhibition de la nitration de la tyrosine par les peroxynitrites et l'aldénine®, un tripeptide anti-RCS qui protège les cellules de composés réactifs carbonyliques tels que HNE et ACR.Cela montre également la capacité d'empêcher la glycation de protéines, plus particulièrement de la superoxyde dismutase (SOD). DOI : 10.1111/j.1467-2494.2005.00279.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1467-2494.2005.00279.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4684
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 27, N° 5 (10/2005) . - p. 271-278[article]Réservation
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