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La peroxydase de raifort (HRP, en anglais horseradish peroxidase) est une enzyme provenant comme son nom l'indique du raifort, très utilisée en biochimie de par son action catalytique des réactions de réduction. Elle est plus particulièrement utilisée lors de protocoles de détection de molécules lors d'immunohistochimie ou d'immuno-blot (western blot), ainsi que pour son action catalytique lors des réactions d’oxydo-réductions.
HPR catalyse des réactions de la forme AH2 +H2O2 → A+2H2O, où AH2 joue le rôle de réducteur et H2O2 d’oxydant. (NaBO3 peut être utilisé à la place de H2O2). Son poids moléculaire est de 30 kDa. Péroxydase de raifort
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La peroxydase de raifort (HRP, en anglais horseradish peroxidase) est une enzyme provenant comme son nom l'indique du raifort, très utilisée en biochimie de par son action catalytique des réactions de réduction. Elle est plus particulièrement utilisée lors de protocoles de détection de molécules lors d'immunohistochimie ou d'immuno-blot (western blot), ainsi que pour son action catalytique lors des réactions d’oxydo-réductions.
HPR catalyse des réactions de la forme AH2 +H2O2 → A+2H2O, où AH2 joue le rôle de réducteur et H2O2 d’oxydant. (NaBO3 peut être utilisé à la place de H2O2). Son poids moléculaire est de 30 kDa. Voir aussi
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Enzymatic synthesis of sodium alginate-g-poly (acrylic acid) grafting copolymers as a novel printing thickener / Nan Zhang in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 138, N° 3 (06/2022)
[article]
Titre : Enzymatic synthesis of sodium alginate-g-poly (acrylic acid) grafting copolymers as a novel printing thickener Type de document : texte imprimé Auteurs : Nan Zhang, Auteur ; Zhensheng Tian, Auteur ; Yuanyuan Yu, Auteur ; Ping Wang, Auteur ; Man Zhou, Auteur ; Qiang Wang, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 278-290 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acide polyacrylique
Alginate de sodiumL'alginate de sodium ou polymannuronate sodique, de formule NaC6H7O6 est un additif alimentaire (E401) utilisé dans les boissons, constitué d’alginate et de sodium. Il se présente sous forme de poudre blanche à blanc crème, inodore et sans saveur, très soluble dans l'eau. C'est une longue molécule extraite d'algues brunes, constituée d'unités de glucides reliées ensemble pour former une chaîne.
Caractérisation
Catalyse enzymatique
Composés organiques -- Synthèse
Copolymères greffés
Epaississants
Greffage (chimie)
Impression sur étoffes
Péroxydase de raifortLa peroxydase de raifort (HRP, en anglais horseradish peroxidase) est une enzyme provenant comme son nom l'indique du raifort, très utilisée en biochimie de par son action catalytique des réactions de réduction. Elle est plus particulièrement utilisée lors de protocoles de détection de molécules lors d'immunohistochimie ou d'immuno-blot (western blot), ainsi que pour son action catalytique lors des réactions d’oxydo-réductions.
HPR catalyse des réactions de la forme AH2 +H2O2 → A+2H2O, où AH2 joue le rôle de réducteur et H2O2 d’oxydant. (NaBO3 peut être utilisé à la place de H2O2).
Son poids moléculaire est de 30 kDa.
Peroxyde d'hydrogèneLe peroxyde d'hydrogène (H2O2), communément appelé eau oxygénée ou encore perhydrol (appellation industrielle), est un composé chimique liquide et visqueux, aux puissantes propriétés oxydantes (il est aussi réducteur). C'est donc un agent blanchissant efficace qui sert de désinfectant et (à haute concentration) d'oxydant ou monergol dans les fusées spatiales.
Rhéologie
Stabilité thermiqueIndex. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : Grafting modification is a common method for improving the specific properties of polysaccharides. Herein, we synthesised sodium alginate-g-poly (acrylic acid) (NaAlg-g-PAA) as a novel printing thickener via catalysis of horseradish peroxidase and hydrogen peroxide in the presence of acetylacetone. The synthesised products were characterised by Fourier Transform–infrared spectroscopy and polar nuclear magnetic resonance spectroscopy, which confirmed that the PAA was successfully grafted onto the hydroxyl groups at carbon atoms (C2) of sodium alginate. The optimal grafting percentage and grafting efficiency reached 51% and 96%, respectively. Compared with native sodium alginate, the grafted copolymer NaAlg-g-PAA exhibited better thermal stability, rheological and printing properties. This work provides an efficient and promising approach for modifying polysaccharides like alginates and could be used as an alternative to conventional chemical modification. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Characterisations
- RESULTS AND DISCUSSION : Chemical structural characterisation of grafted sodium alginate - Optimisation of grafting copolymerisation conditions - Rheological analysis - Properties of stock paste and printing performance
- Table 1 : Average molecular weights of sodium alginate (NaAlg), sodium alginase-g-poly(acrylic acid) (Na-Alg-g-PAA) and NaAlg treated with HRP and H2O2
- Table 2 : Parameters for the power law and Herschel-Bulkely model
- Table 3 : Critical frequency values of sodium alginate (NaAlg) and graft copolymers with different grafting percentages (GPs)
- Table 4 : The colour fasntess of the fabrics printed with sodium alginate (NaAlg) and sodium alginate-g-poly(acrylic acid) (NaAlg-g-PAA) thickenersDOI : https://doi.org/10.1111/cote.12595 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12595 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37857
in COLORATION TECHNOLOGY > Vol. 138, N° 3 (06/2022) . - p. 278-290[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23519 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Mapping alkyl phenol ethoxylates in leathers treated with surfactants and fatliquors : role of enzymes in the removal of APEO / M. Rameshkannan in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 4 (04/2012)
[article]
Titre : Mapping alkyl phenol ethoxylates in leathers treated with surfactants and fatliquors : role of enzymes in the removal of APEO Type de document : texte imprimé Auteurs : M. Rameshkannan, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 123-127 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Cuirs et peaux
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Ethoxylate d'alkylphénol
Extraction (chimie)
Péroxydase de raifortLa peroxydase de raifort (HRP, en anglais horseradish peroxidase) est une enzyme provenant comme son nom l'indique du raifort, très utilisée en biochimie de par son action catalytique des réactions de réduction. Elle est plus particulièrement utilisée lors de protocoles de détection de molécules lors d'immunohistochimie ou d'immuno-blot (western blot), ainsi que pour son action catalytique lors des réactions d’oxydo-réductions.
HPR catalyse des réactions de la forme AH2 +H2O2 → A+2H2O, où AH2 joue le rôle de réducteur et H2O2 d’oxydant. (NaBO3 peut être utilisé à la place de H2O2).
Son poids moléculaire est de 30 kDa.Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Alkyl phenol ethoxylates (APEO) in general, nonyl phenol ethoxylates (NPEO) and octyl phenol ethoxylates (OPEO) in particular, are nonionic surfactants, which are widely used as components of a range of leather chemicals. APEO have a low biodegradable rate, reported as 0-9% per year, and are known to generate most persistent and toxic metabolites. In this study, APEO containing wetting agents and fatliquors have been chosen and treated with leather separately at various concentrations. The amount of APEO present in the treated leather was mapped based on their concentration of application. The results show that the APEO content in the leather increases with the increase in the concentration of fatliquor or wetting agent containing APEO. An attempt has also been made to adopt some special treatment methods in post tanning process such as treating with formic acid at elevated temperature and use of specific enzymes to reduce APEO content in the final leather. Formic acid treatment led to poor APEO reduction as well as unsatisfactory leather quality. Out of the different oxidizing enzymes employed, horseradish peroxidase treatment on APEO containing leathers resulted in 60% APEO removal. It has also been observed that the physical and bulk properties of the leathers treated with enzymes are satisfactory compared to the control leathers. This study shows, for the first time, a way for an efficient eco-friendly treatment method for removing APEO from leathers. Note de contenu : - Materials
- Process details : Trial withe APEO containing wetting agent - Trial with APEO containing fatliquor - Trial with APEO containing wetting agent and fatliquor - Process for APEO removal from leathers - Analysis of APEO content in leather - Physical testing and hand evaluation of leathers
- APEO mapping in leather
- APEO removal from leathers treated with APEO containing wetting agent and fatliquor
- Physical and bulk properties of leathers after treatment with APEO removal agentsEn ligne : https://drive.google.com/file/d/10Wcv1mMl9OmWEpV36oxCao9wlYBOg0mS/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=14686
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVII, N° 4 (04/2012) . - p. 123-127[article]Réservation
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