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Collagen's new age : fColI(h), a wild plant-based fragment of collagen I / Ma Neus Fullana in SOFW JOURNAL, Vol. 148, N° 6 (06/2022)
[article]
Titre : Collagen's new age : fColI(h), a wild plant-based fragment of collagen I Type de document : texte imprimé Auteurs : Ma Neus Fullana, Auteur ; Miriam Mateu, Auteur ; Ariadna Grau-Campistany, Auteur ; Silvia Pastor, Auteur ; Isabel Bronchalo, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : 26-31 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antiâge
Cellules -- Adhésivité
Collagène
Dermo-cosmétologie
Evaluation
Intégrine
Peau -- Soins et hygiène
Régénération (biologie)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : The cosmetic industry is continuously seeking for innovative and reliable products. For generations, collagen has become one of the most trustworthy ingredients due to its efficacy and its interesting properties: anti-aging, moisturizer, humectant, among others. Substantiated concerns have been raised with regard to quality, safety and consistency of animal-sourced collagen. In this context, it has been developed a plant-based fragment of human type I collagen, which is of high purity and contains the proper post-translational modifications to be completely functional due to the use of wild-plant as biofactories’ technology. This identical-to-human fragment collagen type I has been shown to have broad efficacy in and tests, as well as a potent anti-aging effect in clinical studies. These interesting properties highlights fColI(h) as a highly effective and safer source of collagen in the very near future. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Epidermal adhesion - Procollagen type I modulation - Collagen-binding integrin expression - Collagen-matrix contraction assay - Skin renewal - Senescence protection - Anti-aging clinical evaluation
- RESULTS AND DISCUSSION : Epidermal adhesion - Surface tensor effect - Procollagen type I modulation - Collagen-binding integrin expression - Collagen-matrix contraction assay - Skin renewal - Senescence protection - Anti-aging clinical evaluationEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Bm5Roviz0XsnFKaKtx8a00azGK2BK4Eq/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37816
in SOFW JOURNAL > Vol. 148, N° 6 (06/2022) . - 26-31[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23477 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Fibulin-5 regulates keloid-derived fibroblast-like cells through integrin beta-1 / N. Furie in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 38, N° 1 (02/2016)
[article]
Titre : Fibulin-5 regulates keloid-derived fibroblast-like cells through integrin beta-1 Type de document : texte imprimé Auteurs : N. Furie, Auteur ; D. Shteynberg, Auteur ; R. Elkhatib, Auteur ; L. Perry, Auteur ; Y. Ullmann, Auteur ; Y. Feferman, Auteur ; M. Preis, Auteur ; M. Y. Flugelman, Auteur ; I. Tzchori, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 35-40 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cellules -- Cultures et milieux de culture
Fibroblastes
Fibuline 5
Intégrine
Microbiologie
Peau -- PhysiologieIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIF : Les cicatrices chéloïdes sont un tissu pathologique qui apparaît après une blessure de la peau, et qui sont plus agressives que les cicatrices hypertrophiques. Les cicatrices chéloïdes sont caractérisées par une prolifération accrue des cellules de type fibroblaste et par l'accumulation de matrice extracellulaire, principalement du collagène. Fibulin-5, une glycoprotéine sécrétée par de nombreux types cellulaires, est un composant de la matrice extracellulaire. Nous avons étudié l'effet de la fibuline-5 sur l'adhérence et la prolifération des cellules de type fibroblaste dérivées de cicatrices chéloïdes, et le rôle de l'intégrine bêta-1 dans ces activités.
- METHODES : Des cellules fibroblastes ont été isolées à partir de six cicatrices chéloïdes et cultivés sur des plaques enduites de fibuline-5 ou avec de la gélatine. Les cellules ont été incubées pendant 72 à 96 heures pour examiner le taux de prolifération; et incubés pendant 240 min, avec des lavages à 20, 40, 60, 90, 120, 180 min, pour évaluer les taux d'adhérence. Pour examiner le rôle de l'intégrine bêta-1, l'anticorps bêta-1 (CD29) anti-intégrine humaine a été ajouté au milieu de culture.
- RESULTATS : Les cellules chéloïdes de type fibroblaste en culture sur une surface revêtue de fibuline-5 ont montré un taux de prolifération significativement réduit et un taux d'adhésion retardée, par rapport à des cellules cultivées sur des boîtes revêtues de gélatine. L'adhésion de ces cellules à des puits pré-enrobés à la fibuline-5 a été réduite de manière significative en présence de l'anticorps (CD29) anti-intégrine bêta-1 humaine. Nos résultats actuels sont similaires à ceux observés précédemment quant à la réduction de la prolifération des cellules musculaires lisses vasculaires surexprimant la fibuline 5. Nous n'avons pas testé les effets de fibuline 5 sur des fibroblastes normaux.
- CONCLUSION : Cette étude démontre le rôle central de la protéine extracellulaire, fibuline-5, sur l'adhérence et la prolifération des cellules humaines dérivées chéloïdes, via la liaison à l'intégrine bêta-1.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Tissue specimens - Histological studies - Isolation of keloid-derived FLCs - Staining of keloid-derived FLCs - Immunochemistry - Keloid-derived FLCs - proliferation assay - Keloid-derived FLCs - adhesion tests - Statistical analysis
- RESULTS : Characteristics of keloid explants and keloid-derived FLCs - Fibulin-5 inhibits the proliferation of keloid-derived FLCs - Fibulin-5 promotes adhesion of keloid-derived FLCs through binding to integrin beta-1DOI : 10.1111/ics.12245 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12245 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25312
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 38, N° 1 (02/2016) . - p. 35-40[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17796 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible In vivo anti-aging efficacy of a cyclic peptide composition / Ruediger Graf in IFSCC MAGAZINE, Vol. 15, N° 1 (01-02/2012)
[article]
Titre : In vivo anti-aging efficacy of a cyclic peptide composition Type de document : document électronique Auteurs : Ruediger Graf, Auteur ; Karl-August Reiffen, Auteur ; Soheila Anzali, Auteur ; Ulrike Heinrich, Auteur ; Hagen Tronnier, Auteur ; Hansjürgen Driller, Auteur ; Frank Pfluecker, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 23-27 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antiâge:Antirides
Intégrine
Matrice extracellulaire
Peptides cycliquesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Aging affects the composition and morphological structure of the different compartments of the skin. Integrins, as an important family of transmembrane receptors, play a key role in cell-matrix interactions and are involved in cell signaling. Binding of specific ligands within the extracellular matrix to these receptors is a crucial step to maintain a vital tissue structure. For this reason a selective cyclic peptide containing an arginine-glycine-aspartic acid (RGD) sequence was designed for cosmetic applications.
The objective of the present work was to evaluate the binding efficiency of different RGD peptides to specific integrins. The cyclic RGD peptide was tested in a placebo-controlled study with human volunteers with respect to its anti-aging efficacy in vivo. The results of the ligand inhibition assay with immobilized integrins clearly demonstrated that only the cyclic conformation of the RGD motif motively binds to the integrin receptors In terms of anti-aging properties, this in vivo trial confirmed the results of previous in vitro investigations where a positive effect on wrinkle reduction was observed. Our present work again supports the hypothesis that this specific RGD peptide composition successfully mimics the biological function of extracellular matrix proteins by activating signaling pathways and targets involved in the prevention of aging.Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Ligand inhibition assay with immobilized integrins - Statistical evaluation of the in vivo data
- RESULTS AND DISCUSSION : Ligand inhibition assay - In vivo volunteer study : impact on wrinkle volume and anti-aging efficacyPermalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=13671
in IFSCC MAGAZINE > Vol. 15, N° 1 (01-02/2012) . - p. 23-27[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 13718 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible