Microbial keratinase and its potential application in th management of tannery hair waste / Arthur Onyuka in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 12 (12/2014)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CIX, N° 12 (12/2014) . - p. 425-430 Titre : Microbial keratinase and its potential application in th management of tannery hair waste Type de document : texte imprimé Auteurs : Arthur Onyuka, Auteur ; Margaret Bates, Auteur ; Anthony D. Covington, Auteur ; A. Paula M. Antunes, Auteur Année de publication : 2014 Article en page(s) : p. 425-430 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Bactéries -- Identification Biodégradation Compostage Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Déchets industriels -- Recyclage Kératinases kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Poils -- Recyclage Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Up to 40 tons of solid hair waste can be generated during the industrial leather manufacturing process posing disposal problems. Composting is considered a viable technology to recycle the hair waste for application in agriculture. However, due to its constituent protein, keratin hair is remarkably resistant to degradation under natural conditions. The aim of this study was to isolate keratin degrading bacteria and evaluate their ability to degrade hair as a preliminary study towards developing a biocatalyst to improve hair degradation during composting. Subsequently, a keratinolytic microorganism was isolated from a nutrient alkaline culture (pH 11) with bovine hair as the source of carbon and nitrogen. The microorganism, identified as belonging to the Bacillus species grew optimally in the temperature range of 40 – 50°C. The partially purified microbial keratinase exhibited broad substrate specificity at pH range 7.5 – 10. The pH and temperature of optimum activity was determined at 9.0 and 50°C, respectively. Scanning electron microscopy assessment of the hair samples showed complete fragmentation of the structure after incubation with the microbial keratinase. Hence, the microbial keratinase has greater potential application as inoculant to enhance biodegradation of tannery solid hair waste during the composting process. Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Microbial growth culture, identification and optimization of growth conditions - Extraction and partial purification of the microbial keratinolytic enzymes - Determination of the protein concentration - Assay for keratinase activity - Assay for proteolytic activity - Determination of pH and temperature for optimum activity - Inhibition studies on the isolated microbial enzyme - Laboratory study on microbial enzyme degradation of bovine hair - RESULTS AND DISCUSSION : Microbial growth and identification - Keratinolytic and proteolytic activity - Laboratory degradation of bovine hair by the microbial crude enzyme En ligne : https://drive.google.com/file/d/18Eb6rk5_zdKFHT8jtctNZ_UPix32uPuP/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=22500 [article]

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Optimization of keratinolytic protease production by purpureocillium lilacinum LPS # 876 as a sustainable management of tannery hair waste / Ivana Alejandra Cavello in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 8 (08/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVIII, N° 8 (08/2013) . - p. 300-310 Titre : Optimization of keratinolytic protease production by purpureocillium lilacinum LPS # 876 as a sustainable management of tannery hair waste Type de document : texte imprimé Auteurs : Ivana Alejandra Cavello, Auteur ; Sebastiàn Fernando Cavalitto, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 300-310 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biodégradation Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Déchets organiques -- Recyclage Kératinases Poils -- Recyclage Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : Hair waste is recognized as a solid waste generated after a hair-saving unhairing process in leather technology, and it is produced in large amounts in Buenos Aires province, Argentine. The present method for this solid waste is disposal, which is environmentally troublesome and costly for the tanneries. Biodegradation of hair waste by keratinolytic microorganisms represents an alternative for bioconversion of keratin waste. This paper reports the optimization of keratinases production by Purpureocillium lilacinum LPS # 876. Firstly, one factor-at-a-time method was used to investigate the effect of nitrogen-sources, metal ions concentration in the basal mineral medium, as well as, initial pH and temperature on enzyme production. Medium composition for the keratinases production by P. lilacinum was optimized using two statistical methods: Plackett-Burman design and central composite design -combined with response surface methodology- used to optimize three significant variables: initial pH, glucose and CaCl2. The optimal conditions were determined as 7.10 g l-1 of glucose; 0.0065 mg l-1 of CaCl2 and initial pH of 5.60; at this condition the maximum keratinase yield predicted was 26.7 U ml-1. The model validation showed that it described adequately the influence of glucose and calcium concentration and initial pH on enzyme production. Production of keratinases by P. lilacinum is a less-exploited field that might represent a novel and promising biotechnological application for this microorganism. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Reagents - Microorganism and culture conditions - Determination of proteolytic activity - OPTIMIZATION OF FERMENTATION MEDIUM USING ONE-VARIABLE-AT-A-TIME METHOD : Effect of environmental conditions on production keratinases - Effect of the concentration of the metal ions present in the basal mineral medium - Effect of the addition of some salts on keratinolytic enzymes production - Effect of nitrogen sources - Identification of the significant factors by Plackett-Burman (PB) design - Central Composite Design and Response Surface Methodology - BIOCHEMICAL PROPERTIES OF CRUD ENZYME : Detection of keratinolytic activity on polyacrylamide gels (casein and keratin-zymograms) - Substrate specificity - RESULTS : Optimization using one-variable-at-a-time approach - Selection of significant variables by Plackett-Burman design - Optimization by response surface methodology (RSM) - Detection of keratinolytic activity on polyacrylamide gels (casein and keratin-zymograms) - Substrate specificity En ligne : https://drive.google.com/file/d/1UOY6o8dh6sX7U4bHC-G1WlIdxLmn3DgC/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19179 [article]

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Quantitative determination of enzymatic and chemical dehairing of skins by an electronic force sensor / Arife Candas Adigüzel Zengin in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 12 (12/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 12 (12/2011) . - p. 367-371 Titre : Quantitative determination of enzymatic and chemical dehairing of skins by an electronic force sensor Type de document : texte imprimé Auteurs : Arife Candas Adigüzel Zengin, Auteur ; Behzat Oral Bitlisli, Auteur ; N. T. Eriksen, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 367-371 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Epilage enzymatique Kératinases Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The dehairing effect of 2 keratinolytic enzyme preparations from liquid cultures of Bacillus cereus IZ-06b and B. cereus IZ-06r and 3 commercial proteolytic enzyme formulations used in leather manufacturing for soaking, dehairing, and bating processes were quantified by a computerized force sensor. Measurements of the force needed to remove individual hairs from skin, showed that the keratinolytic enzymes did loosen hairs from sheepskins. These enzyme preparations may therefore be useful alternatives to present days’ beamhouse chemicals, although the traditional dehairing procedure with lime and sulphide still exhibited the strongest effect in hair loosening. Note de contenu : - Enzymatic preparations and production - Enzymatic and chemical treatment of skins - Force measurements En ligne : https://drive.google.com/file/d/1IT2Yqo-PafgoRiJ4unqwojTatjMJUPGi/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12898 [article]

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