Use of high molecular weight biopolymers to improve the properties of chrome-free leather / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 12 (12/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 12 (12/2011) . - p. 353-359 Titre : Use of high molecular weight biopolymers to improve the properties of chrome-free leather Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; J. Lee, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 353-359 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biopolymères Bisulfite de sodium Charges (matériaux) Charges (matériaux) -- Suppression ou remplacement Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques Dithiothréitol Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Lactalbumine Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In prior studies, we addressed the problems of poor leather quality, specifically "spring break" hides, by utilizing fillers produced from enzymatically-modified waste proteins, in particular those proteins from the leather and dairy industry (low quality gelatins and caseins or whey). In a more recent study, we applied low molecular weight enzymatically-modified gelatin/whey protein isolate (WPI) fillers to chrome-free or "wet white" leather. The leather was subsequently evaluated and it was found, as seen in previous studies, the mechanical properties of the treated leather were not significantly different from controls, but there was an improvement in the subjective properties, specifically in fullness. In this present study, we attempted not only to further improve subjective properties of chrome-free leather, but also to use a more economical whey protein concentrate (WPC)/gelatin combination as well as substituting sodium bisulfite (NaHSO3) for the more expensive dithiothreitol (DTT), which is used to denature whey prior to enzyme modification. High molecular weight products were prepared from enzymatically-modified WPC/gelatin, whose properties could be described as having high viscosities and melting points and whose SDS-PAGE gels showed that the WPC and gelatin had been extensively modified. These products were applied to chrome-free leather and subjective properties, in particular fullness, break, and overall evaluation, were better than seen previously. Furthermore, when NaHSO3 was substituted for dithiothreitol (DTT), products with a reproducible range of physical properties could be realized. Thus, by utilization of higher molecular weight WPC/gelatin products on chrome-free leather, we have not only made treatments that are more economical with subsequent improvement in leather quality but we also enhanced product preparation by utilization of NaHSO3 to denature the whey protein. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Preparation of WPC/gelatin biopolymers - Application of biopolymer to chrome-free leather (area samples and panels) - Analyses : physical properties, molecular weight distribution, and mechanical properties - Subjective evaluation RCF leather - Yellowing test - RESULTS AND DISCUSSION : Preparation of WPC/gelatin biopolymers utilizing NaHSO3 - Preparation of biopolymers to treat chrome-free leather - Mechanical properties, subjective evaluation and yellowing test En ligne : https://drive.google.com/file/d/1gIjPcF2VohC9UGJDbaqK7cXu55GIYECs/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12896 [article]

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