Titre : |
The N-terminal amino acid of apolipoprotein D is putatively covalently bound to 3-hydroxy-3-methyl hexanoic acid, a key odour compound in axillary sweat |
Type de document : |
texte imprimé |
Année de publication : |
2011 |
Article en page(s) : |
p. 283-286 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Anglais (eng) |
Catégories : |
Apolipoprotéine Odeurs Transpiration
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Index. décimale : |
668.5 Parfums et cosmétiques |
Résumé : |
La sueur axillaire est inodore lorsqu’elle est fraîchement recueillie à la surface de la peau humaine, mais elle contient des précurseurs non odorants qui, à leur tour, sont transformés en substances odorantes par des bactéries. L’acide hexène-2 oique de méthyle E-3 (3M2H) est l’une de ces substances odorantes identificatrices, et il y a deux rapports contradictoires sur sa forme de précurseur. Un rapport indique que 3M2H non polairement en liaison à l’apolipoprotéine D (apoD) est le précurseur, alors que le second rapport indique que 3M2H-Gln est identifié dans la sueur axillaire humaine en tant que le précurseur. Récemment, l’acide hexylique hydroxylique 3 méthylique 3 (HMHA) et ol 1 hexanesulfanylique 3 méthylique 3 (3M3T) furent identifiés et décrits en tant que composants caractéristiques trouvés dans la sueur apocrine. Pour mieux comprendre la formation des odeurs axillaires et la relation structurelle entre ces composés et apoD, nous avons essayé de découvrir la liaison entre les substances odorantes et apoD dans les sécrétions axillaires humaines. Les protéines furent purifiées à partir de sécrétions axillaires humaines recueillies sur 50 volontaires féminines en bonne santé, digérées par trypsine, puis analysées par la spectrométie de masse MALDI-TOF. Une recherche Mascot démontra que les huit pointes de trypsine des échantillons digérés correspondaient aux masses calculées pour les séquences apoD digérées théoriquement et affectées à la protéine purifiée à un précurseur de l’apolipoprotéine D [Homo sapiens]. Un seul spectre correspondait à la pointe théorique de HMHA liée par covalence au fragment terminal N de apoD. Par contraste, aucun spectre ne correspondait aux pointes théoriques de 3M2H fixées par addition ou à ceux d’un fragment terminal N non modifié. Ces résultats suggérer que HMHA est fixé par covalence à l’acide aminé du terminal N de apoD sans une sécrétion axillaire. |
Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Preparation of axillary sweat samples - SDS-PAGE and experion - Western blot analysis for apoD - MALDI-TOF MS.
- RESULTS : Purification of apolipoprotein D - MALDI-TOF MS analysis. |
DOI : |
10.1111/j.1468-2494.2011.00650.x |
En ligne : |
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2011.00650.x |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=11694 |
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 33, N° 3 (06/2011) . - p. 283-286