Combiner cristallographie cinétique et spectroscopie optique / Delphine Arcizet in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 356-357 (10-11/2011)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 356-357 (10-11/2011) . - p. 78-83 Titre : Combiner cristallographie cinétique et spectroscopie optique : Application à l'étude des protéines fluorescentes Type de document : texte imprimé Auteurs : Delphine Arcizet, Auteur ; Virgile Adam, Auteur ; Philippe Carpentier, Auteur ; Aline Faro, Auteur ; Dominique Bourgeois, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 78-83 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Analyse spectrale Cristallographie Protéine fluorescente Rayonnement synchrotron Structure cristalline (solide) Index. décimale : 548 Cristallographie Résumé : Chaque année, grâce au rayonnement synchrotron, les structures tridimensionnelles d'une myriade de macromolécules biologiques de plus en plus complexes sont déterminées par cristallographie aux rayons X. Malgré toute l'importance de ces structures, la seule connaissance de l'organisation spatiale d'une protéine « au repos » reste souvent insuffisante pour en comprendre la fonction biologique, celle-ci résultant fondamentalement des mouvements conformationnels exécutés lors du cycle réactionnel. Pour comprendre cette synergie structure-dynamique-fonction, il est essentiel de recourir à la cristallographie « cinétique », qui permet d'obtenir les structures de protéines dans différents états le long de leur cycle réactionnel. De plus, la caractérisation par spectroscopie optique de ces états s'avère souvent cruciale pour les identifier et en affiner la connaissance. Cet article décrit l'intérêt de ce couplage cristallographie cinétique/spectroscopie optiquein crystallo dans le cas des protéines fluorescentes de la famille GFP, en particulier pour les protéines fluorescentes « phototransformables » dont la photophysique très complexe peut être appréhendée en corrélant les structures caractéristiques de chaque état de fluorescence avec leur signature spectroscopique électronique (absorbance et fluorescence) ou vibrationnelle (Raman). Le cas de la protéine IrisFP, particulièrement fascinant, est décrit en détail. En ligne : https://new.societechimiquedefrance.fr/numero/combiner-cristallographie-cinetiqu [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12543 [article]

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Treatments to enhance properties of chrome-free (wet white) leather / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 2 (02/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 2 (02/2011) . - p. 35-43 Titre : Treatments to enhance properties of chrome-free (wet white) leather Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; J. Lee, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur ; Eduard Hernàndez Balada, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 35-43 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biopolymères Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Charges (matériaux) Cuir -- Séchage Cuirs et peaux -- Analyse Cuirs et peaux -- Teinture Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Microscopie électronique à balayage Protéine fluorescente Tannage Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Production of chrome-free or wet white leather, predominantly for upholstery leather, is fast approaching that which has been traditionally tanned with chrome. Recycling of auto parts, specifically the car seats, is driving the momentum towards this type of leather. Wet white leathers are sometimes described as being flat, empty, weak and/or having a poor break and subsequently require more filling than conventional chrome-tanned wet blue. Large amounts of resins, polymers, and syntans are generally used in retanning of wet white leather. In recent studies, we addressed the problems of poor leather quality by utilizing fillers produced from enzymatically-modified waste proteins, specifically those proteins from the leather and dairy industry (low quality gelatins and caseins or whey). We demonstrated that these products did indeed fill the leather, were not removed during washing and while not affecting the mechanical properties, did significantly improve subjective properties, such as handle, fullness, break and color. In this present study, we applied enzymatically modified fillers to wet white leather and evaluated it to see if there was an improvement in the subjective properties. Products were prepared, characterized, and then applied to the wet white tanned stock. After treatment, the hides were retanned, colored, and fatliquored, mechanical properties were determined and subjective analysis was carried out. Scanning electron microscopy (SEM) was also carried out after treatment. As seen in previous studies, the mechanical properties of the treated wet white leather were not significantly different from controls, but there was an improvement in the subjective properties. The data from analysis of the crust will be presented along with microscopy images. Note de contenu : - Methods : Preparation of fluorescently labeled conjugates - Preparation of biopolymer products - Application of filler to wet white leather (epifluorescent pieces, area samples and sides) - Retan/color/fatliquor (RCF) and drying. - Analyses : Physical properties, molecular weight distribution and extractables - Protein concentration determination - Subjective evaluation RCF leather - yellowing test - Optical microscope equipped with epi-fluorescent attachment. - Scanning electron microscopy (SEM) - RESULTS AND DISCUSSION : Product preparation, characterization and application - Determination of product uptake (epi fluorescence and BA analysis - Subjective evaluation and mechanical properties - Treatment of sides. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1FLpoA_n0SrpOp7a2cCTp2uK3az4vS7kn/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=11214 [article]

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