Development of a powerful tool for investigation of the structure and functionality of the aqueous phase of cosmetics / Luigi Rigano in IFSCC MAGAZINE, Vol. 16, N° 3 (07-08-09/2013)

[article]  inIFSCC MAGAZINE > Vol. 16, N° 3 (07-08-09/2013) . - p. 165-174 Titre : Development of a powerful tool for investigation of the structure and functionality of the aqueous phase of cosmetics Type de document : texte imprimé Auteurs : Luigi Rigano, Auteur ; Giovanni Baratto, Auteur ; Alessandro Portolan, Auteur ; Alessandra Semenzato, Auteur ; Marisa Meloni, Auteur ; Adriana Bonfigli, Auteur ; Maurizio Sironi, Auteur ; Stefano Pieraccini, Auteur ; Nicola Lionetti, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 165-174 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cosmétiques Cosmétiques -- Analyse Cosmétiques en phase aqueuse Etude in vitro Etude in vivo Molécules -- Modèles Osmose Protection cutanée Protéines -- Structure Stress -- Effets physiologiques Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : The continuous research for new, high-performing ingredients is one of the most difficult hurdles facing cosmetic companies. Sometimes, a more in-depth investigation on the structures composing the apparently homogeneous phases of cosmetic preparations is required. This could allow a precise understanding of some hidden molecular behavior. This paper describes an innovative approach for the identification of skin-effective raw materials. It is based on the combined application of in silico analysis of molecular dynamics followed by a new in vitro model for studying the skin recovety from stress. This new pathway was adopted to better understand the molecular structure of the aqueous phase of cosmetics containing osmotic protectants and their mechanism of interaction with the protein moieties when some type of stress conditions is applied. Molecular dynamics is a method using the computer simulation of the physical movements of atoms and molecules in a specific aqueous environnent. The in vitro stressed skin cell test, which was successively applied to the aqueous solutions, revealed through specific biochemical markers the different effects of some water binding molecules on skin protection and recovery. This new approach was eventually con-firmed by in vivo study models. The testing protocol we applied was the one which is generally used for photo-aging studies: the microrelief and the elasticity of skin submitted to UV and surfactant stress were determined alter prolonged use of the product by volunteers and a microstructure evaluation of the dermoepidermal junction was carried out. The in vivo results obtained for some bio-physical parameters of the skin of aged volunteers were in agreement both with the theoretical (in silico) and biological (in vitro) findings. Moreover, the results show that, as a consequence of their chemical structures, osmolytes exhibit different aggregation states in aqueous solution and, when properly combined, show synergistic effects in the protection of the native folded structure of proteins. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19305 [article]

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Nos récepteurs déroulent leur mécanique ! / Maxime Louet in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 380 (12/2013)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 380 (12/2013) . - p. 26-30 Titre : Nos récepteurs déroulent leur mécanique ! Type de document : texte imprimé Auteurs : Maxime Louet, Auteur ; Landry Charlier, Auteur ; Jean Martinez, Auteur ; Nicolas Floquet, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 26-30 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie Dynamique moléculaire Molécules -- Modèles Protéines Protéines -- Structure Récepteurs cellulaires Index. décimale : 572.8 Génétique biochimique : classer ici la biologie moléculaire Résumé : Les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) forment une large famille de protéines à sept traversées transmembranaires (environ 800 chez l'Homme) permettant à nos cellules de communiquer avec leur environnement. Les données biochimiques et biophysiques disponibles montrent qu'après fixation de leur(s) ligand(s), les RCPG subissent des changements de conformation importants. Ainsi, une information chimique codée par la structure d'une petite molécule extracellulaire va pouvoir être interprétée mécaniquement de l'autre côté de la membrane, pour être finalement transmise aux partenaires intracellulaires favoris des RCPG : les protéines G hétérotrimériques. Depuis 2007, nous nous intéressons à la modélisation à l'échelle moléculaire de ces récepteurs, seuls ou complexés à leurs partenaires favoris (ligands, protéines G). Note de contenu : - Une mécanique complexe et multi-échelles de temps - D'abord, bien comprendre la dynamique des différents partenaires isolés - Le complexe ligand + récepteur + protéine G : la clé ? - Des perspectives passionnantes de multidisciplinarité En ligne : https://new.societechimiquedefrance.fr/numero/nos-recepteurs-deroulent-leur-meca [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19961 [article]

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A survey and analysis of the role of molecular chaperone proteins and imidazole-containing dipeptide-based compounds as molecular escorts into the skin during stress, injury, water structuring and other types of cutaneous pathophysiology / M. A. Babizhayev in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 33, N° 1 (02/2011)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 33, N° 1 (02/2011) . - p. 1-16 Titre : A survey and analysis of the role of molecular chaperone proteins and imidazole-containing dipeptide-based compounds as molecular escorts into the skin during stress, injury, water structuring and other types of cutaneous pathophysiology Type de document : texte imprimé Auteurs : M. A. Babizhayev, Auteur ; G. M. Nicolayev, Auteur ; J. G. Nikolayeva, Auteur ; Y. E. Yegorov, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 1-16 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antioxydants Glycation Molécules chaperonnes Peau -- Effet du rayonnement ultraviolet Peau -- Physiopathologie Produits hydratants Protéines -- Structure Résonance magnétique nucléaire Tags : Carcinine  'Protéines  chaperonnes  moléculaires'  'L-carcinosine'  Transglycation  'Activité  antioxydante  universelle'  Photovieillissement  'Formulations  pharmaceutiques  et  cosmétiques  brevetées'  N-acétylcarnosine  'Outil  de  résonance  magnétique  nucléaire'  'Structures  caractéristiques  des  protéines'  Hydratation  'Domaines  ?-crystallin' Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les chaperonnes moléculaires, protéines des chocs thermiques (Heat Shock Proteins), stabilisent les processus intracellulaires lors de stress. Peu de choses sont connues à propos du rôle des protéines chaperonnes moléculaires dans les pathologies cutanées, le rajeunissement et la cicatrisation, ou à propos des modifications de leur expression lors de stress cutanés environnementaux et physiologiques, ou lors de maladies systémiques. Cette étude est centrée sur l’examen du rôle des protéines chaperonne moléculaires dans la réponse locale cutanée lors de blessure, lors du vieillissement cutané et lors de maladies cutanées. Les radicaux libres, une des formes d’agression, incitent ou contribuent à des effets cutanés délétères comme l’érythème, l’œdème, l’apparition de rides, le photo vieillissement, l’inflammation, des réactions auto immunes, des phénomènes d’hypersensibilité, des anomalies de kératinisation, des lésions pré néoplasiques et le cancer cutané. Une vue globale de la pathogénie moléculaire et cellulaire des conditions pathologiques liées à l’âge ont mené à des recherches sur les chaperonnes qui peuvent ralentir, arrêter ou inverser la progression de maladie. Des domaines alpha-cristallin spécifique et contenant un dipeptide pharmacologique imidazole au sein des chaperonnes sont mis en évidence ce qui relie nos données biophysiques avec les techniques de thérapeutiques cutanées. Dans cet article nous discutons la nature moléculaire des signaux de stress, les mécanismes qui provoquent l’activation de la réponse aux chocs thermiques, le rôle de protéines chaperonnes comme molécules protectrices de la peau et des stratégies pour obtenir des chaperonnes pharmacologiquement actives et leurs inducteurs contenant le dipeptide imidazole comme régulateurs de la réponse au stress cutané. Nous discutons comment la diminution de l’hydratation de la protéine peut engendrer des changements d’ultrastructure, de mécanique et de biochimie des protéines structurelles dans la peau âgée. Nous avons ouvert la voie par la protéine chaperonne d’une plateforme thérapeutique ou cosmétique pour permettre l’analyse simultanée des caractéristiques d’hydratation et de structure pour la biologie, le vieillissement cutané et les voies de pathologie. Cette technologie de pointe a amélioré la connaissance de l’hydratation protéique dans la peau photo vieillie. Les mécanismes de pathologies, de vieillissement, de fonctionnement cellulaire et les voies de signalisation obtenues par des moyens de ciblage avec les protéines chaperonnes moléculaires contenant le dipeptide imidazole (N-acetylcarnosine, carcinine, carnosine) dans des formulations brevetées sont également discutés dans cet article. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2010.00601.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2010.00601.x Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10907 [article]

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