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Cibler l'a-cristalline pour une "peau de cristal" / Philippe Mondon in EXPRESSION COSMETIQUE, N° Hors-série (12/2021)
[article]
Titre : Cibler l'a-cristalline pour une "peau de cristal" Type de document : texte imprimé Auteurs : Philippe Mondon, Auteur ; Caroline Ringenbach, Auteur ; Emmanuel Doridot, Auteur ; Olga Gracioso, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 205-209 Note générale : Bibliogr. Langues : Multilingue (mul) Catégories : Clarté de la peau
Cosmétiques
Dermo-cosmétologie
Molécules chaperonnes
Peau -- Soins et hygiène
Peptides
Pigmentation de la peauIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Dans leur quête d'une peau parfaite, les marques cosmétiques ont placé l'innovation au coeur de leurs stratégies globales. Au coeur de cette innovation, les actifs bio-harmonieux sont très recherchés car ils permettent d'offrir des résultats visibles et durables en phase avec le métabolisme cutané, et notamment en soutenant l'intégrité de l'épiderme. Note de contenu : - La tendance glass skin
- Les cristallines
- L'α-cristalline et la peau
- Recherche sur les peptides
- Etudes cliniquesEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1L21kflvpU-63X00xsw2R5mtGUBNFkJo-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36612
in EXPRESSION COSMETIQUE > N° Hors-série (12/2021) . - p. 205-209[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23074 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Repliement des protéines : nouvelle théorie leader pour maintenir la santé cutanée / Amélie Gafari in EXPRESSION COSMETIQUE, N° Hors-série (2023)
[article]
Titre : Repliement des protéines : nouvelle théorie leader pour maintenir la santé cutanée Type de document : texte imprimé Auteurs : Amélie Gafari, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 386-390 Langues : Multilingue (mul) Catégories : Cosmétiques
Dermo-cosmétologie
Molécules chaperonnes
Peau -- Soins et hygiène
Poudres -- Emploi en cosmétologie
Protéines -- Conformation
ProtéomiqueLa protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à -dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données.
Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité.
Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances.
La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine.
La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Après le microbiome, l'infammasome, l'exposome, ... le protéome est le nouveau terme à la mode dans l'industrie cosmétique pour parler de la santé de la peau. Mais de quoi s'agit-il réellement ? Note de contenu : - Pourquoi s'intéresser au protéome ?
- Repliement des protéines : le rôle clé des protéines chaperons
- Les HSP, des chaperones impliquées dans la peau
- Efficacité de SupervisomeTM EPH : observations cellulaires
- Passage sur explant de peau
- Etude cliniqueEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1nC35sTATzmZxukobaEMq33MXS-2Rz0A8/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40315
in EXPRESSION COSMETIQUE > N° Hors-série (2023) . - p. 386-390[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 24396 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible A survey and analysis of the role of molecular chaperone proteins and imidazole-containing dipeptide-based compounds as molecular escorts into the skin during stress, injury, water structuring and other types of cutaneous pathophysiology / M. A. Babizhayev in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 33, N° 1 (02/2011)
[article]
Titre : A survey and analysis of the role of molecular chaperone proteins and imidazole-containing dipeptide-based compounds as molecular escorts into the skin during stress, injury, water structuring and other types of cutaneous pathophysiology Type de document : texte imprimé Auteurs : M. A. Babizhayev, Auteur ; G. M. Nicolayev, Auteur ; J. G. Nikolayeva, Auteur ; Y. E. Yegorov, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 1-16 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antioxydants
Glycation
Molécules chaperonnes
Peau -- Effet du rayonnement ultraviolet
Peau -- Physiopathologie
Produits hydratants
Protéines -- Structure
Résonance magnétique nucléaireTags : Carcinine 'Protéines chaperonnes moléculaires' 'L-carcinosine' Transglycation 'Activité antioxydante universelle' Photovieillissement 'Formulations pharmaceutiques et cosmétiques brevetées' N-acétylcarnosine 'Outil de résonance magnétique nucléaire' 'Structures caractéristiques des protéines' Hydratation 'Domaines ?-crystallin' Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les chaperonnes moléculaires, protéines des chocs thermiques (Heat Shock Proteins), stabilisent les processus intracellulaires lors de stress. Peu de choses sont connues à propos du rôle des protéines chaperonnes moléculaires dans les pathologies cutanées, le rajeunissement et la cicatrisation, ou à propos des modifications de leur expression lors de stress cutanés environnementaux et physiologiques, ou lors de maladies systémiques. Cette étude est centrée sur l’examen du rôle des protéines chaperonne moléculaires dans la réponse locale cutanée lors de blessure, lors du vieillissement cutané et lors de maladies cutanées. Les radicaux libres, une des formes d’agression, incitent ou contribuent à des effets cutanés délétères comme l’érythème, l’œdème, l’apparition de rides, le photo vieillissement, l’inflammation, des réactions auto immunes, des phénomènes d’hypersensibilité, des anomalies de kératinisation, des lésions pré néoplasiques et le cancer cutané. Une vue globale de la pathogénie moléculaire et cellulaire des conditions pathologiques liées à l’âge ont mené à des recherches sur les chaperonnes qui peuvent ralentir, arrêter ou inverser la progression de maladie. Des domaines alpha-cristallin spécifique et contenant un dipeptide pharmacologique imidazole au sein des chaperonnes sont mis en évidence ce qui relie nos données biophysiques avec les techniques de thérapeutiques cutanées. Dans cet article nous discutons la nature moléculaire des signaux de stress, les mécanismes qui provoquent l’activation de la réponse aux chocs thermiques, le rôle de protéines chaperonnes comme molécules protectrices de la peau et des stratégies pour obtenir des chaperonnes pharmacologiquement actives et leurs inducteurs contenant le dipeptide imidazole comme régulateurs de la réponse au stress cutané. Nous discutons comment la diminution de l’hydratation de la protéine peut engendrer des changements d’ultrastructure, de mécanique et de biochimie des protéines structurelles dans la peau âgée. Nous avons ouvert la voie par la protéine chaperonne d’une plateforme thérapeutique ou cosmétique pour permettre l’analyse simultanée des caractéristiques d’hydratation et de structure pour la biologie, le vieillissement cutané et les voies de pathologie. Cette technologie de pointe a amélioré la connaissance de l’hydratation protéique dans la peau photo vieillie. Les mécanismes de pathologies, de vieillissement, de fonctionnement cellulaire et les voies de signalisation obtenues par des moyens de ciblage avec les protéines chaperonnes moléculaires contenant le dipeptide imidazole (N-acetylcarnosine, carcinine, carnosine) dans des formulations brevetées sont également discutés dans cet article. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2010.00601.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2010.00601.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10907
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 33, N° 1 (02/2011) . - p. 1-16[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 012855 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible A Swiss glacier bacterium to vitalize tired skin / Christina Pickel in SOFW JOURNAL, Vol. 146, N° 3 (03/2020)
[article]
Titre : A Swiss glacier bacterium to vitalize tired skin Type de document : texte imprimé Auteurs : Christina Pickel, Auteur ; Franziska Wandrey, Auteur ; Daniel Schmid, Auteur ; Bernhard Henes, Auteur ; Fred Zülli, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 2-7 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Actifs anti-fatigue (cosmétique)
Antiâge:Antirides
Bactéries
Cosmétiques
Dermo-cosmétologie
Extraits de plantes:Extraits (pharmacie)
Fibroblastes
Molécules chaperonnes
Peau -- Soins et hygièneIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Today’s society is characterized by demanding jobs, long working hours and an increasingly hectic lifestyle, which frequently results in a lack of sleep. This is often markedly reflected of the skin by a tired appearance of the face. Recent research showed that also on the molecular level, lack of sleep causes stress and leads to premature aging. A major stress mechanism, the unfolded protein response (UPR) of the endoplasmic reticulum (ER), gets compromised by sleep deprivation, leading to the accumulation of misfolded proteins which damage the cell. To target this novel cellular aging mechanism, an extract of the psychrotolerant Swiss glacier bacterium Iodobacter ssp. was developed and analyzed for its efficacy to reduce ER stress and visible signs of tiredness. Treatment of aged fibroblasts with the extract led to an increase in the expression of ER chaperones which mediate the UPR and energized cells through an increase of ATP levels in a cellular model of sleep deprivation. Placebo-controlled randomized clinical studies conducted with sleep-deprived and overworked volunteers demonstrated that treatment with the Iodobacter-derived active ingredient IceAwakeâ„¢ improved several skin parameters associated with skin aging, leading to a vitalized and rejuvenated appearance. Note de contenu : - INTRODUCTION : Lack of sleep impacts on the cellular stress response - Harnessing the potential of extremophile organisms - A freshness kick for tired skin with a swiss glacier bacterium
- METHODS AND RESULTS : Iodobacter ssp. extract re-activates chaperone expression in aged fibroblasts - ER stress is reduced by iodobacter ssp. extract in a cellular model of sleep deprivation - IceAwakeTM ameliorate visible signs of tiredness in mixed study population
- Fig. 1 : Gene expression of chaperone genes in aged fibroblasts treated with Iodobacter ssp. extract relative to untreated cells
- Fig. 2 : ATP levels in AD fibroblasts upon treatment with Iodobacter ssp. extract relative to untreated cells
- Fig. 3 : Quantification of MAM contact points in healthy cells or AD fibroblasts treated with the Iodobacter active or left untreated
- Fig. 4 : Immunofluorescence staining of MAM contact points in healthy cells or AD fibroblasts treated with the Iodobacter active or left untreated
- Fig. 5 : Decrease of wrinkle depth upon treatment with IceAwakeâ„¢
- Fig. 6 : Reduction of tired appearance upon treatment with IceAwakeâ„¢
- Fig. 7 : Visible improvement of wrinkle depth and dark circles with IceAwakeâ„¢
- Fig. 8 : Increase in radiance with IceAwake™En ligne : https://drive.google.com/file/d/1loBLI9V-EftSW37JaxNslSg-kvYiOCzi/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33820
in SOFW JOURNAL > Vol. 146, N° 3 (03/2020) . - p. 2-7[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21589 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible