Aller sur edunet
Accueil
Catégories
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheEtendre la recherche sur niveau(x) vers le bas
Age-induced hair greying - the multiple effects of oxidative stress / Miri Seiberg in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
Titre : Age-induced hair greying - the multiple effects of oxidative stress Type de document : texte imprimé Auteurs : Miri Seiberg, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 532-538 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Catalase La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène :
2 H2O2 → O2 + 2 H2O.
Cette enzyme est formée de quatre chaînes polypeptidiques d’environ 500 acides aminés, comportant chacune un groupe hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de cette enzyme. Pour catalyser la réaction, l’atome de fer du groupement hème de la catalase réalise une coupure hétérolytique de la liaison O-O du peroxyde d'hydrogène, créant de ce fait une molécule d’eau et un groupement Fe(IV)=O hautement oxydant ; ce dernier peut ensuite oxyder une autre molécule de peroxyde d'hydrogène pour donner du dioxygène. Ce processus est illustré plus spécifiquement par les équations suivantes :
H2O2 + Fe(III)-E → H2O +O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E → O2 + Fe(III)-E +H2O
Avec une vitesse maximale de 200 000 réactions catalytiques par seconde, elle est une des enzymes les plus efficaces connues. Sa vitesse de réaction ne semble en effet limitée que par la diffusion, c’est-à-dire par la vitesse limite avec laquelle les molécules parviennent au site actif de l'enzyme. Chez les eucaryotes on la trouve dans le peroxysome des cellules pour la catalase A et dans le cytosol pour la catalase T.
On trouve la catalase chez tous les organismes aérobies et plus particulièrement dans les navets ou dans la plupart des racines des plantes, dans la levure et dans le foie des animaux.
Cheveux -- Blanchiment
Cheveux -- Vieillissement
Dermatologie
Mélanocytes
Protéines
Stress oxydatifIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Un signe évident du vieillissement est le grisonnement des cheveux ou la perte de la production de pigment et de son dépôt dans les follicules pileux. De nombreux mécanismes, agissant à différents niveaux et endroits folliculaires, contribuent aux cheveux grisonnants, allant des dommages aux cellules souches mélanocytaires à la mort des mélanocytes folliculaires. Une question clé qui est commune à ces processus concerne le dommage oxydatif. Au niveau de la niche des cellules souches du follicule, le stress oxydatif, accéléré par l'appauvrissement de BCL-2, conduit à l'apoptose et à une diminution sélective des cellules souches des mélanocytes, ce qui réduit le repeuplement des follicules anagènes nouvellement formés. Les mélanocytes bulbaires mélaniques expriment des niveaux élevés de Bcl-2 pour permettre la survie suite à l'attaque par les espèces réactives de l'oxygène (ROS) induites par la mélanogénèse et les ultraviolets A (UVA). Avec le vieillissement, l'expression dans mélanocytes du bulbe des protéines anti-oxydantes comme BCL-2, et peut-être TRP-2, est réduite, et la défense spécifique du système anti-oxydant enzymatique faiblit à travers le follicule, résultant en un plus grand stress oxydatif. Une réduction marquée de l'expression catalase et les résultats de l'activité de l'accumulation millimolaire de peroxyde d'hydrogène contribuent à un dysfonctionnement et à la mort des mélanocytes bulbaires. Fait intéressant, les mélanocytes amélanotiques à la gaine externe (SRO) sont un peu moins touchés par ces processus, et survivent pendant plus longtemps encore dans les follicules pileux blanc vieillissants. Une meilleure compréhension de la sensibilité des melanocytes au stress oxydatif dans les différents sites folliculaires pourrait donner des indices pour un éventuel traitement pour la prévention, voire l'inversion des cheveux gris. Note de contenu : - Melanogenesis and oxidative stress
- Hair pigmentation and the hair cycle
- Hair greying
- BCL-2- and hair greying
- BCL-2 and melanocyte stem cell maintenance
- Oxidative stress and oxidant protection in ageing hair follicles
- Hydrogen peroxide accumulation and oxidative enzyme depletion in ageing melanocytes
- Hydrogen peroxide accumulation and antioxidative enzyme depletion in ageing follicular melanocytes
- TRP-2 and hair pigmentationDOI : 10.1111/ics.12090 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12090 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19913
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 532-538[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15780 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible
Titre : Age-related hair denaturation related to protein carbonyls Type de document : texte imprimé Auteurs : Naoya Fuse, Auteur ; Shigeaki Morita, Auteur ; Yukako Matsue, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 348-356 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Carbonylation
Cheveux -- Vieillissement
Chimie analytique
Dermatologie
Spectrométrie infrarougeIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIVE : Hair ageing is accompanied by hair fibres becoming irregularly shaped causing them to stick out in irregular directions or have more curliness and being spread out. This is believed to be due to changes within the hair fibre structure which occur with ageing, and one of the causes of these changes could be an increase in the number of protein carbonyl groups present in the hair. The aim of this study is to investigate the internal denaturation of hair related to protein carbonyls in attempt to gain new insight into age-related changes that occur in hair.
- METHODS : The degree of carbonylation of the hair structural protein as determined by fluorescent labelling and Western blotting analysis was used to investigate the primary structure of hair protein. The amount of helix, a common conformation in the secondary structure of proteins, in hair in groups of women with different ages was also analysed using infrared microscopy coupled with multivariate curve resolution (MCR). From the results of this, an image of the two-dimensional distribution of the α-helices was generated for the hair taken from each age group. Also, high-pressure differential scanning calorimetry (HPDSC) of the hair in water was performed on the hair taken from each age group to determine the peak temperature of endothermic effect and the enthalpy of denaturation.
- RESULTS : We found that the amino group content in hair proteins decreased and Type II keratin, one of the subunits of intermediate filament, was more carbonylated with age. The results of the MCR indicated eight separate components, including components of the secondary structure of proteins, such as α helices and β sheets. Two-dimensional images of the hair cross-sections revealed that the presence of α helices decreased with age. In addition, data from the HPDSC showed that the enthalpy associated with the denaturing temperature also significantly decreased with age.
- CONCLUSION : These results suggest that there is a negative correlation between age and structural integrity of the helix segment in intermediate filament. The results of this study also show that there is a positive correlation between age-related hair denaturation and protein carbonyls.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Test material and chemicals - Measurement of average curvature of hair fibres - Visualization and quantification of amino groups in the hair - Western blot analysis - FT-IR microscopy analysis - High-pressure differential scanning calorimetry (HPDSC) - Statistical analysis
- RESULTS : Change of average curvature with age - Analysis of primary structure of hair protein-analysis of hair protein extract - Visualization of secondary structure of hair protein using FT-IR coupled MCR - Analysis of age-related denaturation of IF and IFAPs by HPDSCDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12934 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1qsAmxlVbPaHp3ixmrXw6vFgcPY9cyGPJ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41337
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 46, N° 3 (06/2024) . - p. 348-356[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire
Titre : Ageing effects on the diameter, nanomechanical properties and tactile perception of human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : W. Tang, Auteur ; S. G. Zhang, Auteur ; J. K. Zhang, Auteur ; S. Chen, Auteur ; Hua Zhu, Auteur ; S. R. Ge, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 155-163 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- analyse
Cheveux -- Epaisseur
Cheveux -- Propriétés mécaniques
Cheveux -- Vieillissement
ToucherIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : CONTEXTE : Les changements typiques au niveau des cheveux associés au vieillissement sont le passage au gris, l'amincissement, la sécheresse, et la fragilité. La recherche sur l'influence du vieillissement sur les propriétés de cheveux permettra une compréhension détaillée du processus de vieillissement naturel.
METHODES : Les études ont été réalisées en utilisant un MEB (microscope électronique à balayage), un TriboIndenter™, et un doigt artificiel. Trois caractéristiques de la perception tactile qui pourraient refléter les dimensions perceptuelles de la finesse, de la rugosité et la glissance des cheveux ont été extraites de ces mesures. Les influences du vieillissement sur le diamètre, la topographie de surface, les propriétés nanomécaniques, et la perception tactile de cheveux ont également été déterminées.
RESULTATS : Dans les échantillons de cheveux des trois groupes d'âge, les échantillons de cheveux du groupe des enfants ont le plus petit diamètre. Les cuticules des cheveux chez les enfants et les jeunes groupes d'adultes étaient relativement complèts et moins endommagés que dans le groupe des personnes âgées. La dureté et le module d'élasticité des échantillons de cheveux du groupe des jeunes adultes étaient plus élevés que ceux chez les personnes âgées et les groupes d'enfants. Pour tous les groupes, le module de perte E” était plus petit que le module de conservation E'. Les déviations verticales (R) et le coefficient de frottement (μ) ont augmenté, et le centroïde spectral (SC) a diminué, avec l'augmentation de l'âge. Le vieillissement diminue la perception tactile des cheveux.
CONCLUSION : Le vieillissement influence le diamètre, la topographie de surface, la dureté, le module de perte, le module de stockage, et la perception tactile des cheveux humains.Note de contenu : - EXPERIMENTAL DETAILS : Sample preparation - Diameter and nanomechanical measurement - Tactile perception measurement - Characteristic features of tactile perception - Perceptual dimension of fineness : spectral centroid (SC) - Perceptual dimensionof roughness : vertical deviations (R) - Perceptual dimension of slipperiness : coefficient of friction (µ) - Human subjective sensing experiment - Statistical analysis
- RESULTS AND DISCUSSION : Ageing effect on the diameter of human hair - Aging effect on the nanomechanical properties of human hair - Ageing effect on tactile perception of human hairDOI : 10.1111/ics.12269 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/ics.12269 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25782
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 38, N° 2 (04/2016) . - p. 155-163[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18009 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible
Titre : Chronological ageing of human hair keratin fibres Type de document : texte imprimé Auteurs : S. Thibaud, Auteur ; E. de Becker, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur ; M. Huart, Auteur ; F. Fiat, Auteur ; N. Baghdalli, Auteur ; Gustavo S. Luengo, Auteur ; Frédéric Leroy, Auteur ; P. Angevin, Auteur ; A. M. Kermoal, Auteur ; S. Muller, Auteur ; M. Peron, Auteur ; G. Provot, Auteur ; S. Kravtchenko, Auteur ; Didier Saint-Léger, Auteur ; G. Desbois, Auteur ; L. Gauchet, Auteur ; K. Nowbuth, Auteur ; Anthony Galliano, Auteur ; J. Y. Kempf, Auteur ; I. Silberzan, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 422-434 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Vieillissement
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)Tags : Cheveu Vieillissement Kératine 'Protéine associée kératine' 'Lipide 18-MEA' 'Propriétés mécaniques' Usure Index. décimale : 612.79 Téguments. Peaux, cheveux, ongles Résumé : L’étude de cheveux extrêmement longs (longueur > 2.4 mètres) par une large gamme de techniques d’investigation dans les domaines de la chimie, la biochimie, l’étude physique et la microscopie offre une compréhension détaillée du processus de vieillissement naturel des fibres de kératine humaines. L’examen approfondi de cheveux – qui n’ont subi qu’un endommagement oxydatif limité en raison de l’absence de traitements chimiques tels que coloration ou décoloration – par exploration de la racine à la pointe montre une détérioration progressive du cheveu qui se produit de l’extérieur de la fibre vers l’intérieur par étapes successives : tout d’abord une abrasion progressive de la cuticule avec maintien de l’intégrité du cortex est mise en évidence sur une longueur d’environ 1 mètre sur laquelle les propriétés de brillance, d’hydrophobie, et de friction sont préservées; puis sur la partie suivante de la fibre, un endommagement notable de la cuticule se produit en association avec une baisse significative des céramides, du 18-MEA et une modification de la teneur en protéines associées aux kératines (KAP) La majorité des descripteurs physiques de nature mécanique ou optique se dégradent aussi de façon notable. Cette description détaillée du processus de vieillissement naturel des fibres de cheveux humains, par une analyse fine de ses composants et des descripteurs physiques associés à des caractéristiques cosmétiques, permet de proposer une « échelle d’endommagement » du cheveu humain qui peut être utile dans la conception de produits capillaires de soin ciblés. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2009.00570.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2009.00570.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10285
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 32, N° 6 (12/2010) . - p. 422-434[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 012612 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible
Titre : Exposome et vieillissement des cheveux : quel est le lien ? Type de document : texte imprimé Auteurs : Rebecca Boutin, Auteur ; Carine Boutot, Auteur ; Magalie Cabannes, Auteur ; Jean-Yves Berthon, Auteur ; Edith Filaire, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 217-221 Note générale : Bibliogr. Langues : Multilingue (mul) Catégories : Cheveux -- Croissance
Cheveux -- Soins et hygiène
Cheveux -- Vieillissement
Cosmétiques
ExposomeL'exposome est un concept correspondant à la totalité des expositions à des facteurs environnementaux (c'est-à-dire non génétiques) que subit un organisme humain de sa conception à sa fin de vie en passant par le développement in utero, complétant l'effet du génome.
Microbiote
Pigmentation des cheveux
Produits capillairesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Au cours de la dernière décennie, l'exposome est devenu un nouveau paradigme de recherche en épidémiologie, en sciences biomédicales et en santé environnementale.
En cosmétique, il existe un nombre croissant de publications qui tentent de mieux comprendre l'exposome sur la peau et sa contribution au processus de vieillissement. Les effets de l'exposome sur les cheveux par contre restent peu étudiés.Note de contenu : - Définition de l'exposome
- Cheveux et exposome
- Impact de l'exposome sur la beauté des cheveux
- Conséquences de l'exposome sur les cheveux
- Solutions naturelles pour limiter les effets délétères de l'exposome : Moduler le microbiote du scalp pour la pousse des cheveux - Protéger la tige pilaire pour une santé du cheveux retrouvée - Repigmenter le cheveu pour une pour une meilleure estime de soi
- Une approche biomimétique, pour une protection universelle complète, de la structure des cheveux et de leur beauté, contre l'exposome
- Fig. 1 : Effets et interactions entre les différents domaines constituants l'exposome (facteurs externes larges et spécifiques et facterus internes) et le risque pour la santé (Institut de Barcelone pour la santé mondiale)
- Fig. 2 : Une stratégie systémique originale pour limiter la perte des cheveux les modulations du microbiote du scalp et de voies de signalisation clés
- Fig. 3 : Une approche biomimétique, pour une protection universelle complète, de la structure des cheveux et de leur beauté, contre l'exposome
- Fig. 4 : Une approche psychobiologique du traitement des cheveux gris avec un extrait de Picrohiza scrophulariiflora titré en pricoside IIEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1aSK6Eyg4MZtzwB0MauW-CTezsjMwjYJ0/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34750
in EXPRESSION COSMETIQUE > N° Hors-série (12/2020) . - p. 217-221[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 22519 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible
Permalink
Permalink
Permalink
Permalink
