Nanofibrous polypeptide hydrogels with collagen-like structure as biomimetic extracellular matrix / Chengkun Zhao in COLLAGEN AND LEATHER, Vol. 5 (2023)  

[article]  inCOLLAGEN AND LEATHER > Vol. 5 (2023) . - 13 p. Titre : Nanofibrous polypeptide hydrogels with collagen-like structure as biomimetic extracellular matrix Type de document : texte imprimé Auteurs : Chengkun Zhao, Auteur ; Xing Li, Auteur ; Shaoquan Bian, Auteur ; Weinan Zeng, Auteur ; Alfredo Ronca, Auteur ; Ugo D'Amora, Auteur ; Maria Grazia Raucci, Auteur ; Jie Liang, Auteur ; Yong Sun, Auteur ; Qing Jiang, Auteur ; Yujiang Fan, Auteur ; Luigi Ambrosio, Auteur ; Xingdong Zhang, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : 13 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Chimie biomimétique hydrocolloïdes Matrice extracellulaire Morphologie (matériaux) Nanofibres Polypeptides Un polypeptide est une chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. On parle de polypeptide lorsque la chaîne contient entre 10 et 100 acides aminés. Au-dessus de 100 acides aminés on parle généralement de protéine. Parmi eux, les peptides multi-cycliques, les peptides phosphorylés ou encore ceux intégrant des liaisons non-peptidiques ou des peptides conjugués. Certains polypeptides constituent une famille d'antibiotiques dont les molécules très toxiques n'en permettent qu'un usage très limité. D'autres s’imposent aujourd’hui comme des éléments essentiels à la mise au point de vaccins ou de principes actifs destinés aux traitements de certaines pathologies telles que les cancers, les déficiences hormonales, l’ostéoporose. Rhéologie Tests de toxicité Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Supramolecular peptides exhibit obvious similarities with collagen fibers in terms of self-assembly characteristics, nanofibrous structure, and responsiveness to external stimuli. Here, a series of supramolecular peptides were developed by altering the amino acid sequence, enabling the self-assembly of three types of 4-biphenylacetic acid (BPAA)-tripeptides into fibrous hydrogel through hydrogen bonding and π–π stacking under the influence of ion induction. Transmission electron and scanning electron microscopies revealed that the diameter of the fiber within nanofibrous hydrogels was ~ 10 and ~ 40 nm, respectively, which was similar with the self-assembled collagen fibers. For this reason, these hydrogels could be considered as a biomimetic extracellular substitute. Meanwhile, the gelation concentration induced by ions was even lower than 0.66 wt%, with an elastic modulus of ~ 0.27 kPa, corresponding to a water content of 99.34 wt%. In addition, the three supramolecular hydrogels were found to be good substrates for L929 cell adhesion and MC-3T3 cell proliferation. The overall results implied that BPAA-based hydrogels have a lucrative application potential as cell carriers. Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTION : Materials and methods - The preparation of BPAA-tripeptides - The preparation of BPAA-tripeptides - Hydrogel preparation and morphological characterization - Rheology - CD and fluorescence emission measurements - Cytotoxicity test - BPAA-tripeptides hydrogels co-culture with L929 cells and MC-3T3 cells - ALP staining of BMSCs co-culture with BPAA-tripeptides - Statistics - RESULTS AND DISCUSSION : The design and optimization of BPAA-tripeptides - The self-assembled nanofibrillar structure of BPAA-tripeptides by changing the sequence of amino acid - Secondary structure and intermolecular interactions analyzed from CD and fluorescence emission spectroscopy - Viscoelastic property of peptides hydrogels through rheological testing - Impact of amino acid sequence change on biological properties DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-022-00110-6 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-022-00110-6.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40059 [article]

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