Resource utilization of bovine hair recycling from enzymatic unhairing during leather manufacturing : Alkali-protease synergistic preparation of keratin and its in vitro antioxidant activity / Ting Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 9 (09/2023)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVIII, N° 9 (09/2023) . - p. 367-378 Titre : Resource utilization of bovine hair recycling from enzymatic unhairing during leather manufacturing : Alkali-protease synergistic preparation of keratin and its in vitro antioxidant activity Type de document : texte imprimé Auteurs : Ting Liu, Auteur ; Chunxiao Zhang, Auteur ; Xu Zhang, Auteur ; Biyu Peng, Auteur ; Mengchun Gao, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 367-378 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Bases (chimie) Cuirs et peaux de bovins Epilage enzymatique Extraction (chimie) Hydrolyse enzymatique kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Peptidases Poils -- Recyclage Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : With the development of enzymatic unhairing technology in the leather industry, enhancing the recycling of bovine hair is a new issue emerging in leather-making. In this work, the effects of alkali concentration, time, and temperature in the pretreatment, as well as enzyme dosage, time, temperature, and pH in the following treatment on the dissolution performance and keratin yield of bovine hair were investigated. Hence, the extraction process of keratin from bovine hair by the alkali-enzyme method was optimized. The results sho that the optimal conditions for the keratin extraction are as follows: for the pretreatment with alkali, the alkali concentration is 0.4 M, the pretreatment time is 1.0 h, the pretreatment temperature is 65°C, and for the following enzymatic treatment, the enzyme dosage is 3324 U/g bovine hair, the action time is 4.0 h, action temperature is 45°C, and the pH is controlled between 8.5-11.5. Compared with the alkali method, the alkali-enzyme method increases the keratin yield from 24.4% to 58.1%, and the alkali dosage is reduced by 50%. The prepared keratin had high in vitro antioxidant activity, which provided a new idea for the resource utilization of bovine hair waste. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Pretreating the bovine hair with differing concentration of NaOH before enzymatic hydrolysis - Effect of alkaline pretreating time on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of alkaline pretreating temperature on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of protease dosage on enzymatic hydrolysis of bovine hair - effect of pH on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of time on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of temperature on enzymatic hydrolysis of bovine hair - orthogonoal experiments for hydrolysis of bovine hair by alkali-enzyme synergy - Determination of bovine hair solubility and keratin extraction rate - Determination of molecular weight - Analysis of amino acid composition of bovine hair keratin - Determination of DPPH scavenging activity - Determination of ABTS scavenging activity - RESULTS AND DISCUSSION : Optimization of alkali pretreatment parameters - Optimization of enzymatic hydrolysis parameters - Optimization of orthogonal experiment - Analysis and evaluation of the keratin extracted from bovine hair - Amino acid composition of bovine hair keratin - DPPH free radical scavenging ability - ABTS free radical scavenging ability - Table 1 : Horizontal table of orthogonal experimental factors - Table 2 : Molecular weight distribution of keratin with differing NaOH concentration - Table 3 : Results of orthogonal experiment of keratin preparation obtained from bovine hair by alkaly-enzyme method - Table 4 : Comparison of keratin extraction of alkali-enzyme and alkaline hydrolysis method - Table 5 : Molecular weight distribution of keratin - Table 6 : Analysis of amino acid compositio of bovine hair and keratin (mg/100 mg - Table 7 : DPPH free radical scavenging abilities of keratin under different concentrations - Table 8 : ABTS free radical scavenging abilities of keratin under different concentrations DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v118i9.8190 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1_PY7W_CJUD1RdJJrotAmABi-_4Cq_QnI/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39827 [article]

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