Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability / Gizem Ceylan Türkoglu in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 136-146 Titre : Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability Type de document : texte imprimé Auteurs : Gizem Ceylan Türkoglu, Auteur ; Berrak Buket Avci, Auteur ; Ceyda Özen, Auteur ; Serife Tozan Rüzgar, Auteur ; Alper Akkaya, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 136-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Colorimétrie Enzymes protéolytiques Une enzyme protéolytique est une enzyme capable de couper une protéine en plusieurs fragments ou peptides. La trypsine, la papaïne, la pepsine, la chymotrypsine, la plasmine, la subtilisine... sont capables de couper une protéine, chaque enzyme étant spécifique de certains sites particuliers de cette protéine. C'est ainsi, par exemple, qu'une immunoglobuline G est découpée par la papaïne en un fragment Fc et deux fragments Fab, comme l'a montré Porter en 1959. Evaluation Laine Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Peptidases Teinture -- Fibres textiles Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : This research investigated the effect of various proteolytic enzymatic pretreatment on morphological and chemical features and the dyeability properties of wool fibres. Scoured merino wool fibres are treated with protease, papain, trypsin, and pepsin in specified conditions. Each enzyme activity measurement was provided by appropriate methods such as Bradford, BAPNA (N-benzoyl-1-arginine-p-nitroanilide), and BSA (Bovine Serum Albumin). Enzymatic processes were carried out for 24 h in the incubator set at 40°C, 100 rpm, and specified pH with 1 mg/ml enzyme concentration. Whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925) were examined after enzymatic pretreatment. Pepsin and trypsin-treated wool fibres showed the highest whiteness index as 61.3 and 61.1, respectively whilst untreated wool fibres had 52.2. Fourier-transform infrared (FTIR) analysis revealed the increase in the intensity of amide-related bands and hydroxyl bands after enzymatic treatment. Scanning electron microscopy (SEM) photomicrographs manifested the cuticle layer is partially removed in enzyme-treated fibres. Elemental identification was provided by SEM–energy-dispersive X-ray spectroscopy (EDX). It appears that the sulphur bonds decreased after the treatment and the pepsin-treated fibres have fewer bonds of all. To examine the damage to the structure, photomicrographs were taken using fluorescence and light microscopes. The alkali solubility test (ASTM D1283) was also conducted to compare different enzyme types. Wool fibres were dyed in 2.0% concentration with reactive dyestuff. Dyeability and colorimetric features of fibres were measured by a spectrophotometer. The washing fastness test showed that all the samples have good results and the colour change after washing was better in enzyme-treated samples (grade 5) compared to untreated wool fibres (grade 4–5). Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials Enzyme activity assays and enzyme application - DYEING PROCESSES : Assessment methods - Table 1 : Properties of proteolytic enzymes - Table 2 : Specific activities of the enzymes - Table 3 : Colorimetric values and alkali solubility after enzymatic pretreatment - Table 4 : Colorimetric properties of enzymatic pretreated wool fibres after dyeing DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12656 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12656 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39266 [article]

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