Chemical and physical behaviour of collagen fibre in alkaline solutions / Cheng Haiming in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 93, N° 4 (07-08/2009)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 93, N° 4 (07-08/2009) . - p. 140-144 Titre : Chemical and physical behaviour of collagen fibre in alkaline solutions Type de document : texte imprimé Auteurs : Cheng Haiming, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Liao Longli, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 140-144 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The chemical and physical behaviour of skin collagen fibre was studied in alkali solutions. After treatment with sodium hydroxide and calcium hydroxide solutions, the characteristic D-period of collagen fibril could not be seen by TEM. The fibril diameter increased by swelling in alkali solutions. The swelling occured both inter and intra fibrils. The hydrolysate of collagen in alkali solution was seen as a flat structure which illustrated that the hydrolysate was denatured in alkaline solutions. When collagen fibre was treated in alkali solutions for long periods, the isoelectric points of collagen hydrolysate were between 4.5 and 5.0. The higher the concentration of alkali solution, the lower the isoelectric point of the hydrolysate. During alkali treatments, the isoelectric point shifted to lower pH and, after 48 hour treatment, the isoelectric point reached equilibrium and did not change further. The triple helix conformation of collagen was destroyed when collagen was hydrolyzed in solutions of alkali according to the CD spectrum. SDS-PAGE electrophoresis results showed that hydrolysate of collagen in alkali solutions presented as a continuous band, no characteristic band of collagen appeared. The hydrolysis of collagen fibre in alkali solution not only happened at inter-molecular points, but also happened at peptide bonds of collagen molecule which was randomly hydrolysed. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1wN1LUpoQIOjokJ_ZwLuSO0nBS6-Xo94i/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=6103 [article]

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Chrome tanning in supercritical carbon dioxide / Cheng Haiming in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 95, N° 1 (01-02/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 95, N° 1 (01-02/2011) . - p. 11-15 Titre : Chrome tanning in supercritical carbon dioxide Type de document : texte imprimé Auteurs : Cheng Haiming, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Liao Longli, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 11-15 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Dioxyde de carbone Fluides supercritiques Tannage au chrome Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The leather industry is facing a serious problem with water pollution. To eliminate pollution by tanneries' wastewater, carbon dioxide supercritical (SCF-CO2) was put forward to substitute for water as leather making medium. The results showed that chrome tanning in SCF-CO2 medium is an effective new clean method for leather making. In order to achieve a leather with good qualities, the parameters of chrome tanning in SCF-CO2 medium should be controlled so that the chrome tanning temperature is up to 31°C, the initial pH value of the sample was 3.0-3.5 and it was tanned for 2 hours. The tanning procedure could be shortened to 2 hours compared to a traditional time of approximately 20 hours. SCF-CO2 medium has the ability to open up collagen fibres, and it plays a role in the penetration of chrome tanning agents into skin and their fixation to collagen. This research reveals the potential of chrome tanning by using much less water than current technology. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1ELx56UypIAv1q92ysaAfh3UnOAH9v_G2/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10815 [article]

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Enzyme unhairing - An eco-friendly biotechnological process / Wang Rui in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 93, N° 2 (03-04/2009)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 93, N° 2 (03-04/2009) . - p. 51-55 Titre : Enzyme unhairing - An eco-friendly biotechnological process Type de document : texte imprimé Auteurs : Wang Rui, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 51-55 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Global environmental regulations are changing the leather industry. Conventional unhairing contributes most of the pollution in the industry, such as hydrogen sulfide and lime. Ever-increasing attention to the environmental impact of the leather industry has necessitated the development of enzymatic unhairing as a potent alternative to polluting chemicals. Enzymes are gaining increasing importance in the unhairing process, eliminating the need for sodium sulfide. This review discusses the enzymatic unhairing used in leather processing and introduces more information about enzymatic unhairing. This paper also summarises progress of enzymatic unhairing and looks ahead at its application prospect and development direction. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1ZM5PFxeN6k9OGrQt7zCcm4retS-0Ff2i/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=5092 [article]

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Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography / Wang Rui in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 93, N° 1 (01-02/2009)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 93, N° 1 (01-02/2009) . - p. 8-11 Titre : Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography Type de document : texte imprimé Auteurs : Wang Rui, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Cheng Haiming, Auteur ; Wang Yingmei, Auteur ; Liao Longli, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 8-11 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bacillus subtilis Caséinases Chromatographie Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Produits chimiques -- Purification Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Bacillus subtilis is a saprophytic bacteria which has a widespread distribution in nature and can be easily isolated from soil microbes. Bacillus subtilis AS1.398 is a major strain of bacillus subtilis used extensively in light industry and the pharmaceutical industry and is commonly used in the leather industry in China for depilation and bating. The non-collagenolytic activity of caseinase is correlated with the depilation. Collagenolytic protease has little contribution to depilation. It damages the collagen fibres and reduces the quality of leather. Collagenolytic activity should be inhibited during enzymatic depilation. Caseinase and collagenase were isolated and purified to homogeneity from commercial bacillus subtilis AS1.398 by affinity chromatography on the basis of modified hide powder as supporter. The purified enzyme had estimated molecular mass 44.3kDa determined by SDS-PAGE. Assays were also made on the activities of the two proteases. The specific activity of the caseinase showed a recovery of 42 %. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1CNu0AWG_OtPsi3baQseZT99KQV-tfQkh/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4079 [article]

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Properties of collagen fibre in alkali and neutral salt solutions / Cheng Haiming in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 94, N° 2 (03-04/2010)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 94, N° 2 (03-04/2010) . - p. 65-69 Titre : Properties of collagen fibre in alkali and neutral salt solutions Type de document : texte imprimé Auteurs : Cheng Haiming, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 65-69 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Alkali and neutral salt treatment, especially in liming is a key procedure in order to achieve a good quality of leather. However,liming creates sludge and wastewater which are difficult to process. To find a clean replacement for lime we need to know the properties of skin after alkali and neutral salt treatment. Collagen fibre and cattle hide are treated in alkali-neutral salt solutions. Collagen fibre will be swelled in alkali solutions in its axial directions. Sodium sulphate in high concentration depresses collagen fibre's swelling rate in alkali solutions, but sodium chloride does not have this effect. Hydrolyzates in alkali and neutral salt solutions are composed mostly of degraded collagen, having lost its characteristic collagen triple-helical conformation. Neutral salt may inhibit the cleavage of the salt bridges of collagen fibre in alkali solutions which will enhance its physical properties such as tensile strength. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Xz78hhLRZU5l5p2zIybEq6G0U-HOfpeX/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=9182 [article]

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Study on changes of collagen fibril structure in pigskin tissue after enzyme / Wang Yingmei in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 89, N° 2 (03-04/2005)  

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The role of neutral salt for the hydrolysis and hierarchical structure of hide fiber in pickling / Cheng Haiming in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 4 (04/2014)  

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The treatment of collagen fibre and cattle hide with transglutaminase in supercritical carbon dioxide / Cheng Haiming in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 5 (09-10/2014)  

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