Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 12 (12/2022)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 12 (12/2022) . - p. 534-541 Titre : Effect of enzymatic treatment in leather manufacture at different processing stage Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; V. Karthik, Auteur ; S. Jeyas Kandhan, Auteur ; James Kanagaraj, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 534-541 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse quantitative (chimie) Catalyse enzymatique Croûte (cuir) On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés. Essais (technologie) Hydroxyproline Microscopie Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Post-tannage Topologie Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of cleaner leather processing technologies is of great interest today due to the global trends favoring environmentally friendly manufacturing. Modernization and implementation of new technologies, like enzyme-driven catalysis instead of conventional inorganic catalysis, can improve the quality and reduce the cost of leather manufacturing while making the leather more environmentally sustainable. The use of enzymes in pre-tanning operations is a well-known technology. However, a holistic view of the effect of enzymes at various stages of leather processing is limited. We attempt to bridge this gap by studying the influence of enzymes on the characteristics of crust leather at multiple locations of leather processing. Trypsin was used to assess the enzymatic action on delimed pelts, while pepsin was used to evaluate the impact of enzyme treatment on a pickled pelt that was later chrome tanned. Similarly, papain was used to study enzymatic activity on neutralized, chrome-tanned leather. The selection of enzymes for three different materials was guided by the optimal activity behavior of the enzymes. It is observed that the physical strength characteristics of the enzyme-treated leathers show minor differences. Hence, this study aims to explore the unconventional application of enzymes at various stages of leather processing. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : materials and chemicals - Physical testing of leather samples - Microscopic evaluation - Determination of hydroxyproline - RESULTS AND DISCUSSION : Topological images of the enzyme treated crust leather - Physical characteristics of the crust leather - Grain crack properties - Hydroxyproline assay - Significance of enzymatic - Table 1 : Process recipe for trypsin treatment - Table 2 : Process recipe for papain treatment - Table 3 : Process recipe for pepsin treatment - Table 4 : Process recipe for post tanning - Table 5 : Pepsin treated crust leather physical characteristics - Table 6 : Trypsin treated crust leather physical characteristics - Table 7 : apain treated crust leather physical characteristics - Table 8 : Lastometer test for pepsin treated leather - Table 9 : Lastometer test for trypsin treated leather - Table 10 : Lastometer test for papain treated leather - Table 11 : Hydroxyproline assay for liquor collected during leather processing treated with respective enzymes DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i12.6389 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1iUUkc8nGDkCdaPilHIb5oELBT76l3xZO/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38525 [article]

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