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Titre : |
Etude sur l'hydrolyse du collagène |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Ch. Chirita, Auteur ; A. Ciobanu, Auteur |
Année de publication : |
1972 |
Article en page(s) : |
p. 131-143 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Collagène Hydrolyse
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Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
Résumé : |
A l'action des acides, des base et des enzymes, les protéines subissent le procédé de l'hydrolyse, pouvant se transformer jusqu'à des amino-acides. L'hydrolyse partielle des protéines, avec des acides ou avec des bases, dans des conditions douces ou par voie enzymatique, conduit à des fragments qui sont des mélanges des peptides.
L'hydrolyse acide s'effectue à l'aide des acides des minéraux et peut conduire, ainsi que l'hydrolyse alcaline, jusqu'aux amino-acides. A des basses températures, l'hydrolyse acide a lieu lentement peut être accélérée par l'élévation de la température et de la pression. La vitesse de l'hdyrolyse est fonction, aussi de la concentration de l'acide ou de la base utilisée. La majorité des amino-acides résiste au traitement acide. Le tryptophane est transformé dans une masse amorphe, noire, dénommée humine. |
Note de contenu : |
- Tableau 1 : La variation du contenu en résidu sec des hydrolysats du collagène
- Tableau 2 : La variation du contenu en résidu sec des hydrolysats du collagène, fonction de pH à la température de 120°C
- Tableau 3 : La variation du contenu en résidu sec des hydrolysats du collagène, fonction de pH à la température de 135°C
- Tableau 4 : La variation de la masse moléculaire moyenne des hydrolysats du collagène, fonction de température et de la durée du traitement, le pH du milieu étant 6, 5-7, 0 |
En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1R6X3RMPFXZUGEozxqcbJMni3cAdRzkBG/view?usp=drive [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36727 |
in REVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR > Vol. LXIV (Année 1972) . - p. 131-143
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