Les acides aminés et les protéines en photochimie / Patricia Vicendo in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 308-309 (05-06/2007)  

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 308-309 (05-06/2007) . - p. 15-18 Titre : Les acides aminés et les protéines en photochimie Type de document : texte imprimé Auteurs : Patricia Vicendo, Auteur ; Laurent Bijeire, Auteur ; Benjamin Elias, Auteur ; Christophe Jouvet, Auteur ; Andrée Kirsch-De Mesmaeker, Auteur ; Cécile Moucheron, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 15-18 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Acides aminés protonés Chimie des états excités Complexes métalliques Oxydoréduction Peptides Photochimie Photodissociation Protéines Ruthénium Superoxyde dismutase Tryptophane Le tryptophane est un acide aminé, qui dans sa configuration L (L-tryptophane, ne pas confondre avec lévogyre) est l'un des 22 acides aminés constituant des protéines. Dans le code génétique, il est codé par le codon UGG. Il s'agit d'un acide aminé essentiel pour l'humain, c'est-à-dire qu'il doit être apporté par l'alimentation. Propriétés : Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux, et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère de propriétés spectroscopiques d'absorption et de fluorescence dans l'UV. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine, la bufoténine, etc. Index. décimale : 541.35 Photochimie Résumé : Les processus de photo-oxydation des protéines peuvent résulter soit d’une réactivité directe des acides aminés comme la tyrosine ou le tryptophane avec le rayonnement UV, soit de l’action de photosensibilisateurs. Des résultats récents mettent en évidence le rôle prépondérant des états dissociatifs des acides aminés aromatiques protonés dans le phénomène de photofragmentation suite à une excitation directe. Ce processus peut résulter en particulier de la perte d’un atome d’hydrogène avec formation d’un radical cation. Ceci ouvre la perspective de pouvoir casser un peptide sélectivement. À l’instar de l’ADN, les protéines peuvent être la cible de photosensibilisateurs comme les complexes de ruthénium. La réactivité photochimique de ces composés avec des cibles biologiques dépend du caractère oxydant de leur état triplet excité appelé 3MLCT (transfert de charge du métal au ligand). Par transfert d’électron photo-induit, certains complexes avec des ligands très oxydants peuvent réagir avec la guanine de l’ADN et le tryptophane pour générer des photo-adduits. Cette réactivité originale fait de ces complexes des agents potentiels pour la thérapie photodynamique. Ces composés peuvent également réagir sous illumination avec des métallo- protéines via des réactions de transfert d’électron très complexes conduisant à une inhibition enzymatique dans le cas de la superoxyde dismutase Cu/Zn. En ligne : http://www.lactualitechimique.org/Les-acides-amines-et-les-proteines-en-photochi [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=3894 [article]

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