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Auteur Andrew Holmes-Siedle |
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Peroxidase / Bernard Charles Saunders / Londres [Royaume-Uni] : Butterworths & Co (1964)
Titre : Peroxidase : The properties and uses of a versatile enzyme and of some related catalysts Type de document : texte imprimé Auteurs : Bernard Charles Saunders, Auteur ; Andrew Holmes-Siedle, Auteur ; Bernard Peter Stark, Auteur Editeur : Londres [Royaume-Uni] : Butterworths & Co Année de publication : 1964 Importance : X-271 p. Présentation : ill. Format : 23 cm Note générale : Index - Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
PeroxydaseUne peroxydase, souvent écrit abusivement peroxidase comme en anglais1, est une enzyme de type oxydase qui typiquement catalyse une réaction de la forme : AH2 + H2O2 → A + 2 H2O - ROOR' + donneur d'électron (2 e−) + 2H+ → ROH + R'OH.
Les peroxydases sont les enzymes parmi les plus universelles du monde vivant. Dans l'organisme, les peroxydases décomposent notamment les composés peroxydes, toxiques.
En chimie et biochimie, les peroxydases sont très utilisées comme objet d'étude et réactifs pour des synthèses. La peroxydase de raifort (HRP) est notamment largement utilisée en biotechnologie comme réactif de détection dans les immuno-essais.Index. décimale : 547.75 Protéines. Classer ici les acides aminés, les enzymes Note de contenu : - 1. General survey
- 2. Sources of peroxidase
- 3. Puprification and isolation of peroxidase
- 4. Properties of horseradish peroxidase
- 5. Biological iron : Contributions to the problem from inorganic chemistry
- 6. Kinetic spectroscopy of the peroxidases - I
- 7. Kinetic spectroscopy of the peroxidases - II
- 8. The spectra and function of the haemoproteins
- 9. Catalase
- 10. The inhibition of peroxidase
- 11. Coupled oxidations involving peroxidase
- 12. The detection of peroxidase
- 13. Various peroxidase
- 14. Miscellaneous aspects of peroxidase action
- Appendix A : Table of known oxidation products obtained by the action of peroxidase systems on hydeogen donors
- Appendix B. Atlas of haematin spectraPermalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34427 Réservation
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