Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability / Gizem Ceylan Türkoglu in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 136-146 Titre : Eco-friendly approach on wool pretreatment and effect on the wool structure and dyeability Type de document : texte imprimé Auteurs : Gizem Ceylan Türkoglu, Auteur ; Berrak Buket Avci, Auteur ; Ceyda Özen, Auteur ; Serife Tozan Rüzgar, Auteur ; Alper Akkaya, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 136-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Colorimétrie Enzymes protéolytiques Une enzyme protéolytique est une enzyme capable de couper une protéine en plusieurs fragments ou peptides. La trypsine, la papaïne, la pepsine, la chymotrypsine, la plasmine, la subtilisine... sont capables de couper une protéine, chaque enzyme étant spécifique de certains sites particuliers de cette protéine. C'est ainsi, par exemple, qu'une immunoglobuline G est découpée par la papaïne en un fragment Fc et deux fragments Fab, comme l'a montré Porter en 1959. Evaluation Laine Papaïne La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia) Pepsine La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques. Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4. Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique. Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia) Peptidases Teinture -- Fibres textiles Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : This research investigated the effect of various proteolytic enzymatic pretreatment on morphological and chemical features and the dyeability properties of wool fibres. Scoured merino wool fibres are treated with protease, papain, trypsin, and pepsin in specified conditions. Each enzyme activity measurement was provided by appropriate methods such as Bradford, BAPNA (N-benzoyl-1-arginine-p-nitroanilide), and BSA (Bovine Serum Albumin). Enzymatic processes were carried out for 24 h in the incubator set at 40°C, 100 rpm, and specified pH with 1 mg/ml enzyme concentration. Whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925) were examined after enzymatic pretreatment. Pepsin and trypsin-treated wool fibres showed the highest whiteness index as 61.3 and 61.1, respectively whilst untreated wool fibres had 52.2. Fourier-transform infrared (FTIR) analysis revealed the increase in the intensity of amide-related bands and hydroxyl bands after enzymatic treatment. Scanning electron microscopy (SEM) photomicrographs manifested the cuticle layer is partially removed in enzyme-treated fibres. Elemental identification was provided by SEM–energy-dispersive X-ray spectroscopy (EDX). It appears that the sulphur bonds decreased after the treatment and the pepsin-treated fibres have fewer bonds of all. To examine the damage to the structure, photomicrographs were taken using fluorescence and light microscopes. The alkali solubility test (ASTM D1283) was also conducted to compare different enzyme types. Wool fibres were dyed in 2.0% concentration with reactive dyestuff. Dyeability and colorimetric features of fibres were measured by a spectrophotometer. The washing fastness test showed that all the samples have good results and the colour change after washing was better in enzyme-treated samples (grade 5) compared to untreated wool fibres (grade 4–5). Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials Enzyme activity assays and enzyme application - DYEING PROCESSES : Assessment methods - Table 1 : Properties of proteolytic enzymes - Table 2 : Specific activities of the enzymes - Table 3 : Colorimetric values and alkali solubility after enzymatic pretreatment - Table 4 : Colorimetric properties of enzymatic pretreated wool fibres after dyeing DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12656 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12656 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39266 [article]

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The effect of glucose oxidase enzyme on wool fibres / Berrak Buket Avci in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 139, N° 2 (04/2023)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 139, N° 2 (04/2023) . - p. 147-164 Titre : The effect of glucose oxidase enzyme on wool fibres Type de document : texte imprimé Auteurs : Berrak Buket Avci, Auteur ; Gökhan Erkan, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 147-164 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment Colorimétrie Fibres textiles -- Analyse Glucose oxydase La glucose oxydase (GOx, GOD) est une enzyme oxydo-réductase (EC 1.1.3.4) qui catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène et en D-glucono-δ-lactone. Dans les cellules, elle participe à cliver les sucres (oses), notamment le saccharose (Glc-Fru) en métabolites. La GOx est largement utilisée pour déterminer la concentration en glucose libre dans les fluides corporels (diagnostic), et dans les aliments (industrie). Elle a de nombreuses applications en biotechnologies, typiquement les tests enzymatiques de biochimie. Jaunissement (défaut) Laine Résistance au lavage Teinture -- Fibres textiles Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : Glucose oxidase is a type of enzyme that converts glucose into hydrogen peroxide and gluconic acid by enzymatic reaction. Glucose oxidase is widely used in industry; however, in the textile industry, glucose oxidase has only received academic interest. Previously, wool was bleached by some reducing agents; however, currently in industry, hydrogen peroxide dominates the bleaching of wool fibres. In this study, the effect of glucose oxidase enzyme treatment on wool merino fibres and dyeability properties was investigated. Wool fibres were treated with glucose oxidase enzyme, after which the whiteness index (Stensby) and yellowness index (ASTM D 1925 and ASTM E 313) were investigated. Scanning electron microscopy and scanning electron microscopy with energy dispersive X-ray spectroscopy were used to identify the morphological structure of wool fibres and their atomic content. The chemical damage caused by enzyme was investigated using a fluorescence and a light microscope, and the alkali solubility (ASTM D 1283) was determined. After enzymatic treatment, the wool fibres were dyed at a 2.0% concentration with reactive dyes. Dyeability (K/S) and CIELab values were assessed with a Minolta CM 3600 D spectrophotometer (D65, 10°). The washing fastness of wool fibres was investigated according to TS EN ISO 105-C06 (A1S). Note de contenu : - SEM and SEM-EDX - Fluorescence and optical microscope images - Alkali solubility - Colorimetric measurements, whiteness and yellowness indices - Washing fastness - FTIR analyses - Table 1 : Wool scouring process - Table 2 : CIELab, whiteness index and yellowness index values for the first group of treated and/or dyed wool samples - Table 3 : CIELab, whiteness index and yellowness index values for the second group of treated and/or dyed wool samples - Table 4 : Washing fastness results for the first group of dyed wool samples - Table 5 : Washing fastness results for the second group of dyed wool samples DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12658 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12658 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39527 [article]

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The effect of liposome on dyeing mohair/wool blends / Gülsah Ekin kartal in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 136, N° 2 (04/2020)

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 136, N° 2 (04/2020) . - p. 136-167 Titre : The effect of liposome on dyeing mohair/wool blends Type de document : texte imprimé Auteurs : Gülsah Ekin kartal, Auteur ; Berrak Buket Avci, Auteur ; Gokhan Erkhan, Auteur ; Merih Sariisik, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 136-167 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cholestérol Encapsulation Fibres textiles -- Propriétés mécaniques Laine Lécithine La phosphatidylcholine est plus connue sous le nom lécithine. Au sens le plus strict, la lécithine désigne uniquement les phosphatidylcholines c'est-à-dire un lipide formé à partir d'une choline, d'un phosphate, d'un glycérol et de deux acides gras (figure). Dans ce contexte, il serait plus juste de parler des lécithines, car il ne s'agit pas d'une seule molécule mais d'un groupe dont la composition en acide gras varie d'une molécule à l'autre. Ainsi, les lécithines vont adopter diverses couleurs selon leur composition : du jaune, pour la lécithine végétale, au brun, pour la lécithine de poisson. Le terme de lécithine est aussi utilisé par extension pour désigner l'ensemble des phospholipides extraits du vivant (par exemple le soja), dans la mesure où ils sont majoritairement constitués de phosphatidylcholine. Liposomes Mohair Photostabilité Résistance au lavage Soja et constituants Teinture -- Fibres textiles Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : The aim of this study was to examine the use of liposome in the dyeing of wool and mohair fibres with acid dyestuffs. Soybean lecithin and cholesterol were used to form the liposome membrane utilised in the dyebath. Liposome production was performed according to the thin lipid layer method (Bangham Method) using a rotary evaporator. Two different forms of liposome were used for dyeing wool and mohair fibres. In its first form, liposome was utilised as an auxiliary agent, where it was added to a conventional dyebath at the beginning of the process. In its second form, dyes were encapsulated with liposome and then used in dyeing. The effects of these two different forms of liposome were compared with conventional dyeing. Dyeing was carried out at depths of shade of 0.5%, 1.0% and 2.0% using three different concentrations of liposome (0.33%, 0.66% and 1.33%). An analysis of K/S values, fastness to washing, and the alkali solubility of fibres was conducted. The fibre samples dyed in the presence of liposome exhibited very good fastness to light (grade 8). The wash fastness test results of the liposomal-dyed samples were significantly better (grade 4-5) than for those samples which were conventionally dyed. In the presence of liposome, the tensile strength of fibres was 20 gf, whereas it was 11 gf without liposomes. DOI : https://doi.org/10.1111/cote.12461 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34236 [article]

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