Quantitative analysis of FITC-trypsin distribution in goatskin matrix / Xuesong Li in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 4 (04/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 4 (04/2019) . - p. 131-137 Titre : Quantitative analysis of FITC-trypsin distribution in goatskin matrix Type de document : texte imprimé Auteurs : Xuesong Li, Auteur ; Deyi Zhu, Auteur ; Zhu Jinzhi, Auteur ; Yanchun Li, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 131-137 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse quantitative (chimie) Cuirs et peaux -- Analyse Cuirs et peaux de chèvres Enzymes pancréatiques Microscopie de fluorescence Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The application of enzyme for leather making has attracted much attention in recent years. Therefore, the enzyme diffusion mechanism deserves to be investigated and it is helpful to enzyme application in leather industry. In this study, a novel method basing fluorescence detection technology was developed to achieve quantitative detection of trypsin distribution into goatskin matrix in the model of one-way and turbulent diffusion. In one-way diffusion, trypsin diffusion from the flesh side was faster than that from the grain side. As for turbulent diffusion assay, the trypsin diffusions in grain and flesh layer were directly influenced by the position of goatskin matrix such as back and belly, which could lead to different fluorescence intensity distribution. In addition, the modeling equations, which were fitted with fluorescence intensities, confirmed the quantitation feature in trypsin diffusion process. These results indicated that the method was competent for quantitative detection of enzyme spatial distribution in goatskin matrix. And it would provide the basis foundation for the development of researches in enzyme mass transfer kinetics. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Pretreatment of goatskin - Preparation of fluorescent trypsin - Experimental apparatuses - Samplkng - Fluorescence microscopy - Quantitative determination - Dseign of formula for quantitative analysis - RESULTS AND DISCUSSION : Experimental apparatuses - Observation of distribution of FITC-trypsin - Quantitative determination - One-way diffusion analysis - Turbulent diffusion analysis En ligne : https://drive.google.com/file/d/1t3dTTJNT1yk-sVVdb1dWRn2ouEOWs9rM/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32274 [article]

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