Improved two-dimensional electrophoretic mapping of Japanese human hair proteins ; application to curved and straight Japanese human hairs ; and protein identification by MALDI MS and MS/MS quadrupole time-of-flight mass spectrometry / W. G. Bryson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 42, N° 4 (08/2020)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 42, N° 4 (08/2020) . - p. 346-358 Titre : Improved two-dimensional electrophoretic mapping of Japanese human hair proteins ; application to curved and straight Japanese human hairs ; and protein identification by MALDI MS and MS/MS quadrupole time-of-flight mass spectrometry Type de document : document électronique Auteurs : W. G. Bryson, Auteur ; A. C. McCormack, Auteur ; J. E. Plowman, Auteur ; A. J. Grosvenor, Auteur ; C. J. Murphy, Auteur ; S. Nagase, Auteur ; T. Itou, Auteur ; K. Koike, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 346-358 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bases de données Cheveux Electrophorèse kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Protéines Spectrométrie de masse Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectives : To evaluate improved protein extraction and two-dimensional electrophoresis (2DE) separation methods with Japanese reference human hair (JRH); to determine whether fibre curvature is related to protein composition in curly and straight Japanese women’s human hair (JHH) samples; and to identify proteins from JRH 2DE maps and expression differences between curly and straight JHH. - Methods : Hair keratin and keratin-associated proteins (KAPs) were extracted intact with dithiothreitol or tris(2-carboxyethyl) phosphine from JRH or from curved or straight JHH. Extracted proteins were isoelectric-focused on first-dimensional pH gradient gel strips, then separated by molecular weight on laboratory-made, second-dimension, large format gels. The software compared protein abundance between duplicate 2DE gels of curved and straight JHH. Thirty-eight proteins from a JRH 2DE gel were enzyme-cleaved for MALDI-TOF-MS analysis to determine peptide composition, and where possible, de novo sequencing gave peptide sequence data. An in-house human hair protein database incorporating ninety-eight annotated protein sequences assisted MS analysis. - Results : 2DE gels of tris(2-carboxyethyl) phosphine-extracted JRH improved keratin and KAP resolution and number compared to those of dithiothreitol-extracted JRH and published commercially made second-dimensional gels. Silver-stained 2DE gels of the straight or curved JHH sets were remarkably similar. Over-staining to reveal basic proteins caused poor resolution of the major acidic protein classes. Software comparisons of fifty-nine resolved proteins revealed two were significantly different in abundance between curved and straight hairs but in insufficient amounts for MS analysis. MS identified twelve proteins from a JRH CBBG-stained 2DE gel: six type II keratins, three type I keratins and three high sulphur proteins. A further eight were potential conformational isoforms and isoelectric variants of the identified proteins bringing the total to twenty identified or partially identified proteins. - Conclusion : Root-end human hair extraction with tris(2-carboxyethyl) phosphine improves protein resolution and visualizes more proteins on large format 2DE gels. The two minor protein differences between duplicate straight or curved JHH 2DE gels were unlikely to change fibre structure from straight to curved hair. MS results confirmed that multiple isoforms exist of various hair proteins. Low sequence coverage prevented distinction between members in rows of homologous protein spots of similar molecular weight. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Japanese human scalp hair samples - JHH protein extraction methods - Large format 2DE method for the separation of hair proteins from JRH and JHH - Comparative analysis of protein expression with 2DE gel software - 2DE gel analysis of curved and straight whole-fibre JHH sample sets - The contribution of the cellular components to the total fibre volume of JHH - Mass spectrometric identification of JRH and JHH 2DE-resolved proteins - RESULTS AND DISCUSSION : The contribution of cellular components to the total fibre volume of JRH - Hair protein separations on 2DE gels - Mass spectral analysis of JRH proteins DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12621 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1xpiPo1HnSTYk-I5vdpQ3POHVJz5r4jPy/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35286 [article]

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The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics / A. J. Grosvenor in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 6 (12/2018)

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 40, N° 6 (12/2018) . - p. 536-548 Titre : The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics Type de document : texte imprimé Auteurs : A. J. Grosvenor, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; P. G. Middlewood, Auteur ; A. Thomas, Auteur ; E. Lee, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; C. Taylor, Auteur ; F. I. Bell, Auteur ; S. Clerens, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 536-548 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Anatomie Cheveux -- Blanchiment Cheveux -- Détérioration Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique Décoloration Oxydation Peroxydes Protéines Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : OBJECTIF : Comprendre les effets structurels et chimiques de la décoloration cosmétique au peroxyde sur les cheveux. MÉTHODES : Les cheveux ont été progressivement décolorés en utilisant un traitement alcalin au peroxyde–persulfate. Les protéines perdues par lessivage ont été examinées à l'aide d'une analyse d'acides aminés et d'un séquençage par spectrométrie de masse. La lésion de la fibre a été évaluée grâce à la microscopie électronique en transmission, l'analyse des acides aminés et la protéomique redox. RÉSULTATS : La perte de protéines par lessivage augmentait avec l'intensité de la décoloration. Les protéines lessivées ne se limitaient pas à la cuticule, mais comprenaient également les filaments intermédiaires corticaux et les protéines matricielles associées à la kératine. Les protéines lessivées ont été progressivement oxydées à mesure que l'intensité de la décoloration augmentait. Les fibres décolorées présentaient des lésions substantielles au niveau des couches de la cuticule et du cortex. Une dégradation étendue des granules de mélanine était présente même après la décoloration la plus douce. L'oxydation des protéines dans les fibres décolorées concernait principalement les filaments intermédiaires corticaux – protéines capillaires les plus abondantes – et ciblait les acides aminés soufrés, en particulier la conversion des ponts disulfures de cystine en acide cystéique. CONCLUSION : Les traitements chimiques au peroxyde accèdent rapidement au cortex, provoquant des lésions oxydatives non ciblées dans la fibre, en plus de la perte souhaitée de mélanine. La pénétration du peroxyde est probablement facilitée par la dégradation structurelle considérable des couches de la cuticule des fibres capillaires. Les conséquences de l'action du peroxyde au niveau de la cuticule et du cortex sont l'oxydation des protéines et, par conséquent, la perte des protéines de la fibre qui est corrélée à l'intensité de la décoloration. Note de contenu : - INTRODUCTION : Hair and damage effects and causes - METHODS AND MATERIALS : Samples and reagents - Whole hair analysis - Hair leachate analysis - Structural analysis - Amino acid analysis - Proteonic analysis - Transmission electron microscopy - RESULTS AND DISCUSSION : Hair integrity-leaching - Effect on the fibre DOI : 10.1111/ics.12495 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31580 [article]

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