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Physical gelation of gelatin solutions : effect of gelatin concentration, pH, ionic strength and solvents / Guangfeng Feng in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 103, N° 3 (05-06/2019)
[article]
Titre : Physical gelation of gelatin solutions : effect of gelatin concentration, pH, ionic strength and solvents Type de document : texte imprimé Auteurs : Guangfeng Feng, Auteur ; Congde Qiao, Auteur ; Jianlong Zhang, Auteur ; Xianguang Ma, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 155-158 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biopolymères
Force ioniqueLa force ionique, notée I (ou FI de manière à la distinguer de l'intensité), est un des principaux facteurs influençant l'activité des ions en solution aqueuse. Elle s'exprime en mol.L−1
La meilleure solution pour déterminer la force ionique consiste à déterminer les concentrations respectives des différents ions en solution et à utiliser la formule précédente. Cependant on peut aussi se contenter d'une estimation de la force ionique connaissant la concentration totale en solides dissous (notée TDS et exprimée en mg·L−1) ou la conductivité électrique (notée SpC et exprimée en 10−6 S·cm−1) de la solution. Une solution idéale est une solution où les interactions entre toute paire de particules (molécules ou ions) sont identiques, de la même façon que l'on définit un gaz parfait comme un gaz dans lequel il n'existe pas d'interactions entre molécules. Les électrolytes réels ne suivent qu'imparfaitement les relations établies pour les solutions idéales et ce d'autant moins que les concentrations sont élevées. Cet écart à l'idéalité est lié aux interactions d'origine électrique entre les ions. Ainsi est-on amené à introduire des coefficients d'activité qui corrigent les concentrations (coefficient d'activité : <1 ; égal à 1 si la solution est idéale). (Wikipedia)
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Gélification -- Mesure
pH
Rhéologie
Solutions (chimie)
solvantsIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The effect of gelation conditions on the gelation of gelatin solutions was studied by rheological measurements. It showed that the gelling temperature (T gel) increased with the increasing of gelatin concentration. T gel was also enhanced by the deviation of solution pH from the isoelectric point (IEP) of gelatin. On the contrary, T gel ,was reduced by the increasing of ionic strength. In addition, the solvent has a notable influence on thegelation of gelatin. Unlike in urea solution where the formation of hydrogen bonds between gelatin chains was hindered, thereby leading to a decrease of T gel in methanol solution the hydrophobicity decreased, and the gelation was facilitated with a high T gel,. Our results demonstrate that polymer gelation depends on gelation conditions and it provides structural insight to improve the design of biopolymer-based gels. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Materials and solution preparation - Rheological measurement
- RESULTS AND DISCUSSION : Effect of gelatin concentration - Effect of pH - Effect of ionic strength - Effect of solventsEn ligne : https://drive.google.com/file/d/19ftbbenoxZjhV2MpWe3E5L11vzII2JO0/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32673
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 103, N° 3 (05-06/2019) . - p. 155-158[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20989 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Viscosity properties of collagen solutions : influence of pH, salt type and salt concentration / Kai Lei in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 102, N° 3 (05-06/2018)
[article]
Titre : Viscosity properties of collagen solutions : influence of pH, salt type and salt concentration Type de document : texte imprimé Auteurs : Kai Lei, Auteur ; Yulong Li, Auteur ; Congde Qiao, Auteur ; Tianduo Li, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 137-140 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Cuirs et peaux
Lumière -- Diffusion
Mesure
pH
Solutions (chimie)
ViscositéIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this work, the effects of pH, salt type, and salt concentration on the viscosity behaviour of collagen solutions were investigated by a photoelectric viscometer. The results show that the viscosity behaviour as polyelectrolytes or polyampholytes depended on the charge distribution on the polypeptide chains, which can be tuned by the value of pH of the collagen solution. The intrinsic viscosity of collagen in Na2SO4 solution at pH2.0 first decreases and then increases with increasing salt concentration, while a monotonic decrease of the intrinsic viscosity of collagen is observed in NaCl solution. The intrinsic viscosity of collagen in Cr(OH)SO4 solution at pH4.0 is found to be increased first and then decreased with an increase in salt concentration, whereas an opposite trend is observed in same solution at pH2.0. We suggest that the complicated viscosity behaviour of collagen solution is attributed to the comprehensive effects of shielding, overcharging and crosslinking caused by the introduction of the different counterions. In addition, the viscosity result is also confirmed by dynamic light scattering (DLS) experiment. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Materials - Viscosity measurements - Measurement of dynamic light scattering (DLS)
- RESULTS AND DISCUSSION : Effect of counterion valency on the intrinsic viscosity of collagen in salt solutions - Effect of pH on the intrinsic viscosity of collagen in Cr(OH)SO4 solutions - Effect of pH on the average hydrodynamic radius (Rh) of collagen in Cr(OH)SO4 solutionsEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1mHRj_sabaPR_JWSuEA8KzjGUOKEDncMx/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=30794
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 102, N° 3 (05-06/2018) . - p. 137-140[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20058 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible