La réaction des hydrogénases FeFe avec le dioxygène / Christophe Orain in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 426 (02/2018)

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 426 (02/2018) . - p. 33-37 Titre : La réaction des hydrogénases FeFe avec le dioxygène : étude expérimentale et théorique Type de document : texte imprimé Auteurs : Christophe Orain, Auteur ; Matteo Sensi, Auteur ; Carole Baffert, Auteur ; Vincent Fourmond, Auteur ; Christophe Léger, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 33-37 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie Chimie physique et théorique Cinétique chimique Electrochimie Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Hydrogénase Hydrogène Index. décimale : 540 Chimie et sciences connexes Résumé : Les hydrogénases sont des métalloenzymes qui catalysent l’oxydation et la production du dihydrogène. Les « hydrogénases FeFe », dont le site actif est composé d’un centre [Fe6(CN)2(CO)3], sont particulièrement efficaces, mais leur inactivation par le dioxygène limite leur utilisation dans des procédés biotechnologiques. Le mécanisme moléculaire de la diffusion de O2 dans l’enzyme et sa réaction au site actif ont été élucidés en combinant des techniques d’électrochimie, de mutagenèse dirigée, des calculs de dynamique moléculaire et de chimie quantique. Les résultats obtenus indiquent dans quelle mesure il est aujourd’hui possible de comprendre les mécanismes et calculer les vitesses de réactions complexes qui se produisent au sein de métalloenzymes. Ils apportent des informations qui permettront d’élaborer des hydrogénases modifiées plus résistantes aux dommages oxydatifs. Note de contenu : - MESURE PAR ÉLECTROCHIMIE DE LA VITESSE D'INHIBITION PAR LE DIOXYGÈNE - CALCUL DE LA VITESSE INITIALE D'INHIBITION PAR LE DIOXYGÈNE : L'étape de diffusion - L'étape de fixation - Calcul de la vitesse globale d'inhibition et comparaison avec l'expérience - LES ÉTAPES ULTÉRIEURES DE LA RÉACTION : Observations expérimentales - Une hypothèse de mécanisme basée sur des calculs DFT Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29925 [article]

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