Hybrid coatings as transducers in optical biosensors / K. Rose in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 5, N° 4 (12/2008)  

[article]  inJOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 5, N° 4 (12/2008) . - p. 491-496 Titre : Hybrid coatings as transducers in optical biosensors Type de document : texte imprimé Auteurs : K. Rose, Auteur ; S. Dzyadevych, Auteur ; R. Fernàndez-Lafuente, Auteur ; N. Jaffrezic, Auteur ; G. Kuncovà, Auteur ; V. Matejec, Auteur ; P. Scully, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 491-496 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biocapteurs Capteurs chimiques Capteurs optiques Chimie -- Essais et réactifs Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Fluorescence Glucose Matériaux hybrides Oxygène Revêtements:Peinture Ruthénium Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : Sensitive coatings are described for a novel enzyme-based optical sensor for in-situ continuous monitoring of reactants, such as glucose, in biotechnological production processes. Glucose oxidase, incorporated into suitable coating materials that are applied on lenses or optical fibers, is used to catalyze oxidization of glucose to gluconic acid in the presence of oxygen. The presence and consumption of oxygen is determined by measuring the fluorescence signal of incorporated metal organic ruthenium complexes, which is quenched by oxygen. Inorganic–organic hybrid polymers, synthesized via sol-gel processing, were used as coating material. Due to the hybrid character of the coating, good adhesion is achieved on both glass and polymer surfaces. Good compatibility is also given with enzymes and ruthenium complexes. The sensitive optical coating was built up as double-layer and single-layer structures. The double layer comprised a primary coating containing the oxygen-sensitive ruthenium complex, and a secondary coating containing the enzyme. The single layer comprised a single coating containing both the ruthenium complex and the enzyme. DOI : 10.1007/s11998-008-9082-z En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-008-9082-z.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=3476 [article]

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