L'électroenzymologie, un outil pour étudier les enzymes redox / Vincent Fourmond in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 424 (12/2017)

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 424 (12/2017) . - p. 42-49 Titre : L'électroenzymologie, un outil pour étudier les enzymes redox Type de document : texte imprimé Auteurs : Vincent Fourmond, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 42-49 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie Chimie inorganique Electrochimie Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Oxydoréduction Index. décimale : 572.7 Enzymes Résumé : Connecter directement des enzymes redox à des électrodes permet de tirer parti de leurs performances catalytiques pour construire des dispositifs biotechnologiques comme des biocapteurs ou des biopiles. L’électrochimie directe des protéines consiste à immobiliser des enzymes redox sur des électrodes dans une configuration autorisant un transfert d’électrons direct, ce qui permet de mesurer leur activité catalytique et la manière dont elle varie afin d’étudier différents aspects de leur réactivité. Tout comme les techniques d’enzymologie classique en solution, l’électrochimie directe des protéines permet de déterminer des paramètres enzymatiques classiques, comme des constantes de Michaelis et des constantes d’inhibition. Cependant, la possibilité de varier très rapidement et dans une large gamme la force motrice de la réaction catalytique, via le potentiel d’électrode, donne accès à de nombreuses informations originales sur le mécanisme catalytique d’enzymes et sur leur réactivité. Cet article dresse un panorama des différentes manières dont on peut utiliser l’électrochimie directe des protéines, l’« électroenzymologie », pour étudier des enzymes redox. Note de contenu : - Enzymologie classique par électrochimie directe - Le contrôle du potentiel, un atout pour décrypter la catalyse - Evolutions au cours du temps : activations/inactivations - Au-delà de l'état stationnaire : étude de la sulfite oxydase humaine - Perspectives de l'électroenzymologie - FIGURES : 1. Schéma de principe de l'électrochimie directe - 2. Dépendance en fonction de la concentration de la nitrate réductase périplasmique - 3. Détermination de la constante de Michaelis de la CO déshydrogénase - 4. - a : forme de la vague (i = f(E)) d’une enzyme hypothétique catalysant une réaction d’oxydation à un électron. b : activité catalytique d’une enzyme suivant la loi de Michaelis-Menten en fonction de la concentration en substrat (en échelle logarithmique). c : mêmes données que sur b, mais présentées sous forme "classique", avec une échelle linéaire en abscisse - 5. Forme de la vague de la nitrate réductase périplasmique - 6. Autres exemples de formes de vagues complexes - 7. Etude de l'inactivation lente par excès de nitrate de la nitrate réductase - 8. représentation schématique du changement de conformation de la sulfite oxydase - 9. Voltammogrammes d’un film de sulfite oxydase en présence de différentes concentrations de sulfite (de 0, rouge, à 200 μM, bleu) à basse (a) ou haute (b) vitesse de balayage - 9. Modélisation de voltammogrammes de la sulfite oxydase à vitesse de balayage intermédiaire par deux modèles (lignes pointillées) tenant compte (b) ou non (a) des changements de conformation Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29531 [article]

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La réaction des hydrogénases FeFe avec le dioxygène / Christophe Orain in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 426 (02/2018)

[article]  inL'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 426 (02/2018) . - p. 33-37 Titre : La réaction des hydrogénases FeFe avec le dioxygène : étude expérimentale et théorique Type de document : texte imprimé Auteurs : Christophe Orain, Auteur ; Matteo Sensi, Auteur ; Carole Baffert, Auteur ; Vincent Fourmond, Auteur ; Christophe Léger, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 33-37 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie Chimie physique et théorique Cinétique chimique Electrochimie Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Hydrogénase Hydrogène Index. décimale : 540 Chimie et sciences connexes Résumé : Les hydrogénases sont des métalloenzymes qui catalysent l’oxydation et la production du dihydrogène. Les « hydrogénases FeFe », dont le site actif est composé d’un centre [Fe6(CN)2(CO)3], sont particulièrement efficaces, mais leur inactivation par le dioxygène limite leur utilisation dans des procédés biotechnologiques. Le mécanisme moléculaire de la diffusion de O2 dans l’enzyme et sa réaction au site actif ont été élucidés en combinant des techniques d’électrochimie, de mutagenèse dirigée, des calculs de dynamique moléculaire et de chimie quantique. Les résultats obtenus indiquent dans quelle mesure il est aujourd’hui possible de comprendre les mécanismes et calculer les vitesses de réactions complexes qui se produisent au sein de métalloenzymes. Ils apportent des informations qui permettront d’élaborer des hydrogénases modifiées plus résistantes aux dommages oxydatifs. Note de contenu : - MESURE PAR ÉLECTROCHIMIE DE LA VITESSE D'INHIBITION PAR LE DIOXYGÈNE - CALCUL DE LA VITESSE INITIALE D'INHIBITION PAR LE DIOXYGÈNE : L'étape de diffusion - L'étape de fixation - Calcul de la vitesse globale d'inhibition et comparaison avec l'expérience - LES ÉTAPES ULTÉRIEURES DE LA RÉACTION : Observations expérimentales - Une hypothèse de mécanisme basée sur des calculs DFT Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29925 [article]

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