Enzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate / Mohammed Hussein in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 2 (02/2017)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 2 (02/2017) . - p. 44-51 Titre : Enzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate Type de document : texte imprimé Auteurs : Mohammed Hussein, Auteur ; Satiesh Kumar Ramadass, Auteur ; Balaraman Madhan, Auteur ; Jonnalagadda Raghava Rao, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 44-51 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Agents de tannage Chromatographie Collagène Colorants -- Absorption Cuirs et peaux -- Propriétés organoleptiques Hydrolysats de protéines Hydrolyse enzymatique Retannage Spectrométrie de masse Trypsine La trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin. La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène. Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Limed pelt trimmings are one of the solid wastes that are generated in leather processing. These wastes are valuable resources for producing collagen hydrolysate, which can be potentially used for retanning of leathers. This work establishes the preparation, characterization and application of collagen hydrolysate by enzymatic hydrolysis of limed trimmings. The collagen hydrolysate was prepared using various concentration of trypsin. The hydrolysate samples were characterized using Fast Protein Liquid Chromatography (FPLC) and Matrix Assisted Laser Desorption Ionization-Time of Flight (MALDI-TOF) techniques. About 6 predominant fractions of collagen hydrolysate peptides were observed from the enzymatic hydrolysis. The molecular weight of collagen hydrolysates was observed to be in the range between 1750 and 5800 daltons. The collagen hydrolysates prepared using various concentration (0.8, 1.0 and 1.2%) of trypsin were used for retanning process. The collagen hydrolysate product obtained from hydrolysis with (0.8% trypsin, 3 hours) exhibited better dye uptake when used as retanning agent. Furthermore, collagen hydrolysate retanned leathers exhibited very good strength properties in comparison to leathers processed using control protein syntan. The option of internalizing the waste on one side and using them as a substitute for a high value product on the other presents the utilization of limed trimming as a strong case for sustainable leather manufacture. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Methods (preparation of collagen hydrolysate) - Characterization of the collagen hydrolysage fast protein liquid chromatography (FPLC) - Matrix assisted laser desorption/ionization (MALDI-TOF) - Application of collagen hydrolysate in retanning - Determining percent absorption of CH - Determining the percent absorption of dye - Physical strength characteristics of crust leathers - Quantification of color of the leathers - Organoleptic evaluations of crust leathers - RESULTS AND DISCUSSION : Trypsin hydrolysis of limed trimmings - Fast protein liquid chromatography (FPLC) - Matrix assisted laser desorption/ionization (MALDI-TOF) of collagen hydrolysate - Absorption of collagen hydrolysate - Percent absorption of dye - Physical strength properties - Quantification of colors of the leathers - Organoleptic properties - Collagen hydrolysages : an alternative syntan En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Hk_k86EJ7lZGRwo9NJ-3tqwvb9rA0jry/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27884 [article]

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