[article]
| Titre : |
Application of acidic protease in the pickling to simplify the pelt bating process |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Xu Zhang, Auteur ; Mengchu Gao, Auteur ; Sadaqat Ali Chattha, Auteur ; Yiwen Zhu, Auteur ; Biyu Peng, Auteur ; Yongbin Ye, Auteur |
| Année de publication : |
2021 |
| Article en page(s) : |
14 p. |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Confitage Le confitage est une action biochimique effectuée au moyen de produits enzymatiques, qui a pour but de dégrader les fibres élastiques, contribuant ainsi à augmenter la souplesse du cuir. En outre, les enzymes complètent la dégradation des résidus épidermiques, donnant ainsi une fleur plus propre et plus lisse.
Croûte (cuir)On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés.
Cuirs et peaux
Peptidases
PicklageLe picklage consiste à faire absorber à la peau en tripe une quantité importante d'acide, en présence de sel neutre (NaCl) pour réprimer le gonflement que provoquerait l'acidité du milieu.
TrypsineLa trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.
Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.
La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.
La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.
Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.
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| Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
| Résumé : |
Traditionally, universally used pelt bating technologies rely on the application of trypsin, neutral and alkaline microbial proteases but suffer from complicated operation, limited bating efficiency and unsatisfactory leather performance. Therefore, devising a new pelt bating approach to achieve high bating efficiency and excellent leather performance has always been wished for by the leather industry. To pursue this goal, years of persistent research work enabled us to develop a novel approach for pelt bating by means of acidic proteases in pickling process. Initially, basic enzymatic characteristics and bating effectiveness of several typical acidic proteases in pelt pickling medium were investigated; then, the bating effectiveness through the quantitative characterization of protease activity of the optimal acidic protease was compared with that of the conventional bating enzyme. The results indicated that all of the selected acidic proteases had good salt-tolerance and exhibited optimum activity at pH 3.0–4.0. The novel pickling-bating method based on microbial origin acidic protease L80A led to an outstanding performance on pelt bating at the dosage of 150 U/mL of collagenolytic activity. The bating effectiveness of acidic protease L80A was comparable to and even better than that of trypsin BEM due to its moderate proteolytic ability. Moreover, the deep and even penetration of acidic protease in the pelt permitted it to produce soft, organoleptically stable and overall better quality crust leather than that of the conventional trypsin bating method. Additionally, pelt bating was performed along with the pickling process without extra inactivation and washing operation, making the bating operation more efficient, economical, and environment friendly. Results had made us to conclude that this cutting-edge acidic proteases based pickling-bating method could be the first step/ way forward to replace the decades-old traditional pelt bating technology. |
| Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Materials - Assay of proteolytic activity on casein substrate - Assay of proteolytic activity on collagen fiber substrate - Effect of salt concentration on the collagenolytic activity of acidic proteases - Bating pickling pelt with typical proteases - Comparison of the bating effectiveness of acidic protease L80A and trypsin BEM - Determination of soluble protein (SP) concentration in bating liquor - Determination of hydroxyproline concentration in bating liquor - Determination of chromium content in spent tanning liquors and wet blue - Histological analysis of collagen and elastin fiber - Scanning electron microscopy (SEM) analysis - Test of softness and physical properties of crust leather
- RESULTS : Proteolytic characteristics of typical acidic proteases - Comparison bating effectiveness of different acidic proteases in pickling process - Relationship between collagenolytic activity and bating effect of pickling pelts - Comparison of bating effectiveness of the novel pickling-bating and conventional trypsin bating method
- Table 1 The selected proteases
- Table 2 Enzymatic characteristics of acidic proteases (25 ℃, pH 3.5)
- Table 3 Amounts of proteases, soluble protein, hydroxyproline in the bating liquor and the softness of crust leather treated by the same dosage of caseinolytic activity (25℃, pH 3.5)
- Table 4 Amounts of proteases, soluble protein, hydroxyproline in the bating liquor and the softness of crust leather treated by the same dosage of collagenolytic activity (25℃, pH 3.5)
- Table 5 Relation of the softness and physical properties of the crust leathers to the collagenolytic activity of protease L80A (25℃, pH 3.5)
- Table 6 Amounts of protease and testing results of the effluents and crust leathers |
| DOI : |
https://doi.org/10.1186/s42825-021-00068-x |
| En ligne : |
https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-021-00068-x.pdf |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37552 |
in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 3 (Année 2021) . - 14 p.
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