Compatibility study of support materials within the enzyme-mediated addressing of proteins / Anne Büngeler in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 16, N° 4 (07/2019)  

[article]  inJOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 16, N° 4 (07/2019) . - p. 963-969 Titre : Compatibility study of support materials within the enzyme-mediated addressing of proteins Type de document : texte imprimé Auteurs : Anne Büngeler, Auteur ; Dominik Hense, Auteur ; Oliver I. Strube, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 963-969 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Autodéposition chimique Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Compatibilité chimique et physique Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Protéines Revêtements organiques Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : Enzyme-mediated addressing is a versatile, specific, energy-efficient, and easy-to-apply method for the formation of coatings and particle arrangements on surfaces. While variability, with respect to particle materials and achievable structures, has received much attention in the past, the equally important aspect of compatible support materials has not yet been considered. This is however an extremely relevant aspect with regard to real-world applications. In particular, technical polymers and metal supports are of supreme importance in sectors such as life-sciences or nanotechnology. This work is designed as an extensive compatibility study for support materials with the enzyme-mediated addressing of proteins. By careful evaluation of produced coating structures, it is shown that most examined metals and polymers, as well as inorganics and wood, can be successfully coated with thin and highly site-specific protein films, opening up manifold new possibilities for the application of the enzyme-mediated addressing in high-tech products. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Autodeposition procedure of casein films with adsorbed chymosin - Sample preparation and analyzation by scanning electron microscopy (SEM) - RESULTS AND DISCUSSION : Evaluation of results - Polymers - Metals - Other supports - Correlation of support features and quality of EMA DOI : 10.1007/s11998-019-00200-x En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-019-00200-x.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32853 [article]

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Going beyond sustainability / Oliver I. Strube in EUROPEAN COATINGS JOURNAL (ECJ), N° 3 (03/2018)  

[article]  inEUROPEAN COATINGS JOURNAL (ECJ) > N° 3 (03/2018) . - p. 32-36 Titre : Going beyond sustainability : Bio-based and bio-inspired materials offer wide functionality in coatings Type de document : texte imprimé Auteurs : Oliver I. Strube, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 32-36 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biomatériaux Chimie biomimétique Chimie écologique Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Eumélanine Kaolinite Revêtements:Peinture Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : 'Green' technology often focuses on using nature to create products to match the performance of existing ones. However, the many other possibilities include direct use of biomolecules, creation of biomimetic structures and enzyme-mediated synthesis. Combining multiple nature-derived processes may lead to completely new high-performance materials. Note de contenu : - Nature's raw materials can offer wide functionality - Biomimetic structures : imitating nature - Enzymes can be highly efficient catalysts - Enzymes can be used to deposit patterned coatings - Two complementing approaches to enzymatic deposition - Completely new materials may be possible - FIGURES : 1. The bio-inspired approach : Nature's full potential is put ot use within bio-inspired materials - 2. Representative structure of a eumelanin oligomer - 3. Material properties of proteins and melanins relevant for coating applications - 4. Picture of various diatoms and radiolaria - 5. The shimmering blue morpho-butterfly is a prime example of structural colour - 6. Main features of enzymatic catalysis regarding the build-up of coating structures - 7. General mechanism of enzyme mediated autodeposition and actual preparation method - 8. Representative structures gained vie EMA. High enzyme mobility : site-specific films with variable layer thickness ; moderate enzyme mobility : site specific monolayers ; low enzyme mobility : nanostructures - 9. Nacre-like structures made from kaolinite and eumelanin vie enzyme mediated autodeposition En ligne : https://drive.google.com/file/d/1lfJ8w8W9hVw1V-ELCW7OiqP2HLDiHG4W/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=30235 [article]

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The enzyme-mediated autodeposition of casein : effect of enzyme immobilization on deposition of protein structures / Arne A. Ruediger in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 13, N° 4 (07/2016)  

[article]  inJOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 13, N° 4 (07/2016) . - p. 597-911 Titre : The enzyme-mediated autodeposition of casein : effect of enzyme immobilization on deposition of protein structures Type de document : texte imprimé Auteurs : Arne A. Ruediger, Auteur ; Wolfgang Bremser, Auteur ; Oliver I. Strube, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 597-911 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Autodéposition chimique Biomatériaux Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Peinture biosourcée Protéines Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : The enzyme-mediated autodeposition on the example of casein is reviewed, and deposition of casein structures is investigated in relation to applied immobilization methods of enzyme. First, casein is described in detail with respect to its structure in aqueous environments, followed by presentation of historical and current nonfood applications of casein. The presented process uses enzymes to trigger deposition of bio-based particles in close proximity to a support surface and allows for a high control over film formation and site-specificity. This is ensured by immobilization of enzyme on the support material. The herein described system is based on casein as protein and chymosin as enzyme. Different immobilization methods are investigated with respect to obtainable casein coatings, layers, and structures. Physical adsorption of enzyme enables the formation of casein coatings with controllable film thickness and is suitable for in situ buildup of adhesive layers due to diffusion of enzyme. The highest control over film formation is provided by covalent attachment of enzyme. Based on the attained results, the enzyme-mediated autodeposition gives new insights into biological material design. Note de contenu : - INRTODUCTION : Structure of casein micelle - Historical and current nonfood applications of casein - CONCEPT OF THE ENZYME-MEDIATED AUDEPOSITION - IMMOBILIZATION OF ENZYMES : Immobilization techniques - SCOPE OF THE ENZYME-MEDIATED AUTODEPOSITION : Casein deposition via adsorbed enzyme - Casein deposition via covalently immobilized enzyme aggregates - Enzyme immobilization via APTES/glutaraldehyde and casein deposition - POTENTIAL APPLICATIONS DOI : 10.1007/s11998-015-9757-1 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-015-9757-1.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=26741 [article]

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