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Titre : |
The importance of 12R-lipoxygenase and transglutaminase activities in the hydration-dependent ex vivo maturation of corneocyte envelopes |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
Dilek Guneri, Auteur ; Rainer Voegeli, Auteur ; S. Doppler, Auteur ; C. Zhang, Auteur ; A. I. Bankousli, Auteur ; M. R. Munday, Auteur ; M. E. Lane, Auteur ; Anthony Vincent Rawlings, Auteur |
Année de publication : |
2019 |
Article en page(s) : |
p. 563-578 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Anglais (eng) |
Catégories : |
Antienzymes Cornéocytes Couche cornée Dermatologie EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
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Index. décimale : |
668.5 Parfums et cosmétiques |
Résumé : |
- Background : Terminally differentiated keratinocytes acquire corneocyte protein envelopes (CPE) complexed with corneocyte lipid envelopes (CLE). These two structural components of the corneocyte envelopes (CEs) undergo maturation by gaining in hydrophobicity, rigidity and surface area. Linoleoyl acylceramides are processed by 12R-lipoxygenase (12R-LOX) and other enzymes before transglutaminase (TG) attaches w-hydroxyceramides to involucrin in the CPE. Concurrently, structural proteins are cross-linked by TG that has been activated by cathepsin D (CathD).
- Objectives : The primary aim of this work was to demonstrate the impact of relative humidity (RH) during ex vivo CE maturation. Low, optimal and high RH were selected to investigate the effect of protease inhibitors (PIs) on CE maturation and TG activity ; in addition, 12R-LOX and CathD activity were measured at optimal RH. Finally, the effect of glycerol on ex vivo CE maturation was tested at low, optimal and high RH.
- Methods : The first and ninth tape strip of photo-exposed (PE) cheek and photo-protected (PP) post-auricular sites of healthy volunteers were selected. Ex vivo CE maturation was assessed via the relative CE maturity (RCEM) approach based on CE rigidity and hydrophobicity. The second and eighth tapes were exposed to RH in the presence of inhibitors.
- Results : Irrespective of tape stripping depth, CEs from PE samples attained CE rigidity to the same extent as mature CEs from the PP site, but such improvement was lacking for CE hydrophobicity. 70% RH was optimal for ex vivo CE maturation. The inhibition of 12R-LOX activity resulted in enhanced CE rigidity which was reduced by the TG inhibitor. CE hydrophobicity remained unchanged during ex vivo maturation in the presence of TG or 12R-LOX inhibition. CE hydrophobicity was enhanced in the presence of glycerol at 44% RH and 100% RH but not at 70% RH. Furthermore, TG activity was significantly diminished at 100% RH compared to the commercial inhibitor LDN-27219. However, a protease inhibitor mix reversed the negative effect of overhydration.
- Conclusion : The study adds to the understanding of the roles of 12R-LOX and TG activity in CE maturation and gives further insight into the effect of glycerol on the SC. |
Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Recruitment of participants - SC sampling - Ex vivo CE maturation - CE isolation and determination of relative CE, maturity - Transglutaminase activity assay - Cathepsin D activity assay
- 12R-LOX ACTIVITY ASSAY : Statistics
- RESULTS : The effect of relative humidity on ex vivo CE maturation - The influence of protease inhibition at low, optimal and high RH on ex vivo CE maturation - The importance of TG in ex vivo CE maturation at optimal RH - TG activity in ex vivo matured CEs - The impact of 12R-lipooxygenase blockage during ex vivo CE maturation at 70% RH - The influence of glycerol on ex vivo CE maturation at 44% RH - The effect of glycerol on ex vivo CE maturation at 70% - The impact of glycerol on ex vivo CE maturation at 100% RH |
DOI : |
10.1111/ics.12574 |
En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/13RZFqs-YiZkjuURQ_JTMEZLzc0e6cLts/view?usp=drive [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33665 |
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 6 (12/2019) . - p. 563-578
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