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Preserving fibre health : reducing oxidative stress throughout the life of the hair fibre / J. M. Marsh in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, suppl. 2 (12/2015)
[article]
Titre : Preserving fibre health : reducing oxidative stress throughout the life of the hair fibre Type de document : texte imprimé Auteurs : J. M. Marsh, Auteur ; M. G. Davis, Auteur ; R. L. Lucas, Auteur ; R. Reilman, Auteur ; P. B. Styczynski, Auteur ; C. Li, Auteur ; M. Mamak, Auteur ; D. W. McComb, Auteur ; R. E. A. Williams, Auteur ; S. Godfrey, Auteur ; K. R. Navqi, Auteur ; V. Chechik, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 16-24 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chélates
Cheveux
Cheveux -- Teinture
Cuivre
HistidineL'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien ἱστός, ἱστίον (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »5)6, est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, et l'un des 10 acides aminés essentiels pour l'enfant. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à 118 Å.
L'histidine est un acide aminé qui remplit des fonctions importantes dans la structure et la fonction des protéines. Le noyau imidazole de l'histidine dispose d'un atome d'azote pouvant capter un proton, avec un pKa proche de la neutralité (pKa~6.8) et donc des conditions physiologiques. Cette propriété est cruciale pour la fonction de certaines protéines :
Elle permet à certains résidus d'histidine présents dans les sites actifs d'enzymes d'intervenir dans des réactions de transfert de proton, dans les conditions physiologiques du cytoplasme (pH~7).
Dans l'hémoglobine, les histidines présentes dans la protéine participent au maintien du pH sanguin, en agissant comme molécule tampon.
L'azote du cycle imidazole des histidines peut également former des liaisons de coordination avec des ions métalliques comme Zn2+, Co2+, Fe2+ ou Ni2+. Ces liaisons sont importantes pour la fixation de ces ions dans des métalloprotéines, où la complexation du métal est requise pour l'activité de la protéine. On trouve par exemple une histidine comme ligand axial du fer dans la myoglobine et l'hémoglobine et deux histidines dans la complexation du Zinc présent dans la collagénase, une protéase qui dégrade le collagène.
Microscopie électronique en transmission
N-éthylène diamine disuccinique, Acide
Radicaux libres (chimie)
Rayonnement ultraviolet
Spectrométrie de masse
Spectroscopie des rayons XIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : La santé des leurs cheveux est un sujet important pour les femmes dans le monde entier – en particulier les attributs spécifiques de brillance, absence de frisottis et pointes en bonne santé. Cependant, beaucoup de femmes affirment avoir au moins quelques problèmes de cheveux causés par leurs habitudes et leurs pratiques de lavage, peignage, brossage, utilisation d'outils chauffants et de traitements chimiques. L'objectif de ce travail était d’étudier deux mécanismes d'agression - la coloration des cheveux et l'exposition aux UV – dans lesquels des processus d'oxydation sont impliqués. Le rôle du cuivre dans ces processus oxydatifs a ensuite été étudié; sa présence dans les cheveux et son incidence sur les dommages des cheveux par la formation de radicaux libres. Enfin, le rôle des agents chélateurs comme l'acide N-éthylène diamine di-succinique et l'histidine à prévenir la formation de radicaux libres a été étudié et leur efficacité à améliorer la santé des cheveux a été démontrée. Note de contenu : - Hair source
- Hair sampling
- STEM-XEDS copper mapping in hair cross sections
- Protein loss measurements
- MALDI-TOF mass spectrometric analyses of water extracts of UV-damaged hair and MALDI imaging of damage biomarkers directly on single hair fibres
- Determination of metal content in hair
- Exposure to artificial radiation
- Chelant testing
- Histidine penetration study
- Wear protocol & testingDOI : 10.1111/ics.12285 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12285/pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25095
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 37, suppl. 2 (12/2015) . - p. 16-24[article]Réservation
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